След реакцията се синтезират протеини. Протеини, техните бъдещи функции

§ 9. ФИЗИЧЕСКА И ХИМИЧНА СИЛА НА БИЛКИВ

Протеините са повече от големи молекули, само малцина могат да се откажат от вонята си заради техния размер да извикаме представителитенуклеинови киселини и полизахариди. Таблица 4 представя молекулярните характеристики на тези протеини.

Таблица 4

Молекулни характеристики на активните протеини

	Видимо молекулно тегло	Брой улани	Броят на аминокиселинните остатъци
Рибонуклеаза
Миоглобин
химотрипсин
Хемоглобин
Глутамат дехидрогеназа

Молекулите на протеините могат да имат разлика в броя на аминокиселинните отлагания - от 50 до десетки хиляди; Молекулните тегла на протеините също са силно разрушими - от няколко хиляди (инсулин, рибонуклеаза) до милион (глутамат дехидрогеназа) и повече. Броят на полипептидните копия в склада може да бъде от една до няколко десетки и до хиляди. И така, преди склада на протеина мозаечният вирус Тютюнов включва 2120 протомира.

Познавайки точното молекулно тегло на протеина, можете приблизително да прецените колко аминокиселинни остатъци могат да бъдат включени в този склад. Средното молекулно тегло на аминокиселините, които изграждат полипептидната връзка, е 128. Когато се образува пептидната връзка, се добавя разделянето на водната молекула и средното тегло на аминокиселинния остатък е 128 – 18 = 110. молекулите са съставени от приблизително 909 аминокиселинни остатъка.

Електрическа мощност на протеинови молекули

Електрическата мощност на протеините се определя от наличието на повърхността на положително и отрицателно заредени аминокиселинни отлагания. Наличието на заредените групи на протеина определя общия заряд на протеиновата молекула. Както при протеините, преобладава отрицателният заряд на аминокиселините, докато молекулата в неутралния диапазон има отрицателен заряд, докато преобладава положителният заряд - молекулата има положителен заряд. Общият заряд на една протеинова молекула се определя от киселинността (pH) на средата. С увеличаване на концентрацията на йони във вода (повишена киселинност), дисоциацията на карбоксилните групи намалява:

и в същото време броят на протонираните аминогрупи се увеличава;

По този начин, с увеличаване на киселинността на средата, има промяна в повърхностната молекула на протеина в броя на отрицателно заредените групи и увеличаване на броя на положително заредените групи. Различна картина обаче се наблюдава при намалена концентрация на йони във водата и повишена концентрация на хидроксидни йони. Броят на дисоциираните карбоксилни групи нараства

и броят на протонираните аминогрупи намалява

Освен това, чрез промяна на киселинността на средата, можете да промените заряда на протеиновата молекула. С увеличаване на киселинността на средата в протеиновата молекула, броят на отрицателно заредените групи намалява и броят на положително заредените групи се увеличава, молекулата прогресивно поема отрицателен и положителен заряд. С намаляване на киселинността се очаква различна картина. Очевидно при по-високи стойности на pH молекулата ще бъде електрически неутрална, т.е. броят на положително заредените групи е равен на броя на отрицателно заредените групи, а общият заряд на молекулата е равен на нула (фиг. 14).

Стойността на pH, при която общият заряд на протеина е нула, се нарича изоелектрична точка и се обозначавапи.

мал. 14. В станцията на изоелектричната точка общият заряд на протеиновата молекула достига нула

Изоелектричната точка за най-голям брой протеини е при pH 4,5 до 6,5. Въпреки това е вината. Изоелектричните точки на активните протеини са показани по-долу:

При стойности на pH под изоелектричната точка, протеините носят общ положителен заряд, повече от общ отрицателен заряд.

В изоелектричната точка разнообразието на протеина е минимално, фрагментите от неговата молекула в такова състояние са електрически неутрални и подобни на тях, няма взаимно влияние и това може да бъде "лепкаво" с помощта на вода и йонни връзки, моди на хидрофобни взаимодействия, сили на Ван дер Ваалс. При стойности на pH, vídmính víd pI, протеиновите молекули нямат еднакъв заряд - положителен или отрицателен. В резултат на което между молекулите ще има сили на електростатично разделяне, които надхвърлят тяхната „лепкавост“, разнообразието ще бъде по-голямо.

rozchinnist bіlkіv

Катериците стават различни и неясни близо до водата. Вариабилността на протеините, които трябва да бъдат депозирани, зависи от тяхната структура, стойност на рН, солен склад, температура и други фактори и зависи от природата на тези групи, тъй като те се намират на повърхността на протеиновата молекула. Кератин (коса, нокти, пир'я), колаген (сухожилия), фиброин (тракане, паяжини) могат да се видят до неясни бели. Много други бели са разпръснати край водата. Разчинността се проявява на повърхността на зарядни и полярни групи (-COO -, -NH 3 +, -OH и др.). Зареждането на това полярно групиране на протеини привлича водните молекули към себе си и около тях се образува хидратна обвивка (фиг. 15), която е в основата на такова умопомрачително във водата.

мал. 15. Хидратацията на обвивката около белтъчната молекула.

Наличието на неутрални соли (Na 2 SO 4 , (NH 4) 2 SO 4 и ін) на ниво търговия на дребно допринася за гъвкавостта на протеина. При ниски концентрации на соли, разнообразието на протеина намалява (малък 16), така че в такива умове стъпките на дисоциация на полярните групи се увеличават и зарядът на групата от протеинови молекули се екранира, като по този начин взаимодействието протеин-протеин намалява, така и с приемането на създаването на агрегати и падането на белите в обсадата. При високи концентрации на соли, разтворимостта на протеина намалява (фиг. 16) поради разпадането на обвивката на хидратите, което води до агрегация на протеиновите молекули.

мал. 16. Запазване на разпределението на протеина по отношение на концентрацията на сол

Isnuyut катерици, тъй като те се различават само в соли и не се различават в чиста вода, така че катериците се наричат глобулини. Isnuyut и inshі протеини. албумин, миризмата на добрите глобулини се отличава с чиста вода.
Розчинът на белите да падне в рН на розчинив. Както вече посочихме, минималната променливост на протеините е в изоелектричната точка, което се обяснява с ежедневното електростатично взаимодействие между протеиновите молекули.
За пеещите умове протеините могат да направят гелове. Когато са одобрени от гела, протеиновите молекули се оформят в плътна мрежа, чието вътрешно пространство се запълва от търговеца. Геловете се използват например за желатин (белтъкът от викор се използва за приготвяне на желе) и млечни протеини при приготвяне на кисело мляко.
Температурата също влияе върху разтворимостта на протеина. При висока температура много бели попадат в обсада поради увреждане на техните структури, но ще говорим за това по-подробно в раздела за нападение.

Денатурация на протеини

Нека разгледаме добре добре познатата проява. Когато яйчният белтък се нагрее, той става мътен на стъпки и след това се образува твърд съсирек. Яйчен белтък, който е изгорял, - яйчен албумин - след охлаждане изглежда неясен, в този час, преди да се нагрее, белтъкът се отваря любезно от водата. Същите явления се появяват, когато практически всички глобуларни протеини се нагряват. Сменяш станалото под часа парно, викат се денатурация. Протеините в естествено състояние звучат местенбяло, а след денатурация - денатуриран.
По време на денатурация естествената конформация на протеините се уврежда в резултат на развитието на слаби връзки (йонни, водни, хидрофобни взаимодействия). В резултат на този процес четвъртата, третичната и вторичната структура на протеина могат да се сринат. Запазена е собствената първична структура (фиг. 17).

мал. 17. Денатурация на протеини

По време на денатурацията хидрофобните радикали на аминокиселините, които се намират в нативните протеини в молекулите на глибина, се утаяват на повърхността и в резултат на това се създават разтворени вещества за агрегация. Утаяват се агрегати от протеинови молекули. Денатурацията е придружена от втора биологична функция на протеина.

Денатурацията на протеина може да бъде причинена не само от повишена температура, но и от други фактори. Киселини и ливади на сградата за денатуриране на протеина: в резултат на тези дейности се получава презареждане на йоногенни групи, което води до развитие на йонни и водни връзки. Сечовинът е разрушителна водна връзка, в крайна сметка това е загубата на естествената му структура от протеините. Денатуриращите агенти са органични разлагатели и йони на важни метали: органичните производни разрушават хидрофобните връзки, а йоните на важни метали разтварят неразградими комплекси с протеини.

Редът на денатуриране е основният и обратен процес - Ренатурация.С премахването на фактора, който денатурира, е възможно да се възстанови оригиналната естествена структура. Например, при редовно охлаждане до стайна температура, естествената структура и биологичната функция на трипсина се възстановяват.

Протеините могат да бъдат денатурирани и клетките по време на нормалните жизнени процеси. Съвсем очевидно е, че загубата на естествената структура и функция на протеините е много маловажна подия. На линка с cym познайте за специалните протеини - придружители. Известно е, че тези протеини са често денатурирани протеини и, свързвайки се с тях, възстановяват естествената си конформация. Шапероните също абсорбират протеини, процесът на денатурация на такива заиши е далеч и те се транспортират от лизозоми, разлагайки ги (разграждане). Chaperoni играят важна роля в процеса на формоване на третични и четвъртични структури по време на протеиновия синтез.

Цикаво знам! В сегашния час човек често се разболява като на крава. Болестите на Qiu ги викат. Вонята може да се появи при същества и хора и други заболявания, като може да има невродегенеративен характер. Prioni са инфекциозни агенти с протеинова природа. Прионът, впивайки се в клитина, изисква промяна в конформацията на своя клитинов аналог, който сам става прион. Така че обвинявайте болестта. Прионният протеин изглежда като клитин зад вторичната структура. Прионната форма на протеина може да бъде главноb- сгъната структура и клитин -а- Спирала.

Промяна на статистиката

BILKI (статия 1)- Клас биологични полимери, присъстващи в кожен жив организъм. За участието на белите преминават основните процеси, които осигуряват живота на тялото: дишане, ецване, закъснение на мускула, предаване на нервни импулси. Кисткова тъкан, вълна, линия на косата, рога на живи същества са съставени от бели. За по-голям растеж на ssavtsiv, това развитие на тялото се счита за rahunok на produktiv, за да отмъсти на протеини като компонент на ядките. Ролята на протеините в тялото очевидно е още по-разнообразна.

склад bіlkіv.

Всички протеини са полимери, ланцетите са избрани от фрагменти от аминокиселини. Аминокиселини - tse органични сполучи, scho да съхранявате във вашия склад (vídpovidno на името) аминогрупа NH 2 и органична киселина, tobto. карбоксилна, СООН група. От най-разнообразната гама незаменими аминокиселини (теоретично броят на възможните аминокиселини е неограничен) в развитието на протеините те участват само по такъв начин, че в тези с аминогрупа и карбоксилна група - само един въглерод атом. В дивата природа аминокиселините, които участват в светлината на протеините, могат да бъдат представени с формулата: H 2 N-CH(R)-COOH. R групата, прикрепена към въглеродния атом (този, който е между амино-i карбоксилната група), показва разликата между аминокиселините, които изграждат протеините. Групата Tsya може да се образува само от атоми на въглища и вода, но по-често за отмъщение, крем C и H, различни функционални (изграждащи се до далечни трансформации) групи, например HO-, H 2 N- че в. Вторият вариант също е, ако R = H.

В живите организми има над 100 различни аминокиселини, протео, а в ежедневието не всички, а само 20 т. нар. „фундаментални“. На масата 1 са въведени техните наименования (повечето имена са формирани исторически), структурна формула, както и кратък термин, който е широко използван. Всички структурни формули се променят от таблицата по такъв начин, че основният фрагмент на аминокиселината се променя надясно.

Таблица 1. Аминокиселини, които участват в синтезираните протеини

Име	Структура	Назначаване
ГЛИЦИН		GLI
АЛАНИН		ALA
ВАЛИН		ВАЛ
левцин		LEI
ИЗОЛЕЙЦИН		ALE
СЕРИН		SER
ТРЕОНИН		TRE
ЦИСТЕИН		ОНД
МЕТИОНИН		MET
ЛИЗИН		ЛИЗ
Аргинин		AWG
АСПАРАТИНОВА КИСЕЛИНА		ASN
АСПАРАГИН		ASN
ГЛУТАМИНОВА КИСЕЛИНА		GLU
ГЛУТАМИН		GLN
Фенилаланин		сешоар
ТИРОЗИН		ТИР
триптофан		ТРИ
Хистидин		ГИС
ПРОЛИН		PRO
В международната практика е прието бързо да се разпознае свръхекспозицията на аминокиселини с помощта на латински трилитри или еднобуквени кратки, например глицин - Gly или G, аланин - Ala или A.

Сред двадесетте аминокиселини (Таблица 1) няма повече пролин, който да замени реда с карбоксилната група COOH, NH групата (замяна NH 2), фрагментите няма да влязат в склада на цикличния фрагмент.

Всички аминокиселини (валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан), поставени в таблиците на сив фон, се наричат ​​незаменими; който таралеж.

Протеиновата молекула се разтваря в резултат на последващото добавяне на аминокиселини, когато карбоксилната група на една киселина взаимодейства с аминогрупата на субстантната молекула, в резултат на което пептидната връзка -CO-NH-i се разглежда като водна молекула. На фиг. 1 показва последното добавяне на аланин, валин и глицин.

мал. 1 НАПОСЛЕДНО АМИНОКИСЕЛИНИс установената протеинова молекула. Като основна посока на полимерното копие, пътят от крайната аминогрупа H 2 N до крайната карбоксилна група COOH.

За да се опише компактно протеиновата молекула, заместващото бързо обозначаване на аминокиселини (Таблица 1, трета страница), което е в изследването на полимерното копие. Фрагмент от индикационната молекула на фиг. 1, запишете предстоящия ранг: H 2 N-ALA-VAL-GLI-COOH.

Протеиновите молекули съдържат от 50 до 1500 аминокиселинни остатъка (късите копия се наричат ​​полипептиди). Индивидуалността на протеина се определя от набор от аминокиселини, от които е съставен полимерният ланцет, което е не по-малко важно в реда на изтегляне на ланцета. Например молекулата на инсулина е изградена от 51 аминокиселинни остатъка (това е един от най-големите протеини с къса лента) и представлява две успоредни копия на различна възраст. Последователността на аминокиселинните фрагменти е показана на фиг. 2.

мал. 2 МОЛЕКУЛА НА ИНСУЛИНА, С 51 аминокиселинни остатъка, фрагменти от същите аминокиселини бяха приписани на същия фон. Излишните аминокиселини цистеин (съкратено CIC), които се намират в копията, фиксират дисулфидните места -S-S-, които свързват две полимерни молекули, или фиксират джъмперите в средата на едно копие.

Молекулите на аминокиселината цистеин (Таблица 1) заместват реактивните сулфхидридни групи -SH и взаимодействат помежду си, задоволявайки дисулфидните места -S-S-. Ролята на цистеина в света на протеините е особено важна, тъй като той участва в омрежването между полимерни протеинови молекули.

Асоциацията на аминокиселини в полимерни копия се намира в жив организъм под контрола на нуклеинови киселини, самата воня осигурява строг ред на подбор и регулира фиксираната дължина на полимерната молекула ( см. нуклеинова киселина).

Структурата на протеините.

Складът на протеиновата молекула, който изглежда като излишък от аминокиселини, които са нарисувани (фиг. 2), се нарича първична структура на протеина. Между иминогрупите HN и карбонилните групи CO, присъстващи в полимерното копие, се предизвикват водни връзки ( см. Водна връзка), в резултат на което протеиновата молекула придобива проста, просторна форма, както се нарича вторична структура. Най-широки са два вида вторична структура на протеини.

Първият вариант, наречен α-спирала, се реализира с помощта на водни връзки в средата на една полимерна молекула. Геометрични параметри на молекулата, които се характеризират с дължини на връзките и валентни връзки, така че да е възможно образуването на водни връзки група H-N i C=O, между които има два пептидни фрагмента H-N-C=O (фиг. 3).

Складът на полипептидния улан, показан на фиг. 3, запишете краткотрайния поглед в следващия ранг:

Н 2 Н-АЛА ВАЛ-АЛА-ЛЕЙ-АЛА-АЛА-АЛА-АЛА-ВАЛ-АЛА-АЛА-АЛА-КООН.

В резултат на свиването на водните връзки молекулата придобива формата на спирала - така наречената α-спирала, която изглежда като извита спираловидна линия, която преминава през атомите, образувайки полимерно копие (фиг. 4)

мал. 4 ОБЕМЕН МОДЕЛ НА МОЛЕКУЛА НА BILKпод формата на α-спирала. Водните връзки са изобразени със зелени пунктирани линии. Цилиндрична формаспиралата може да се види при пеещия завой (атомите не са показани във водата). Консумацията на около десет атома в това е в съответствие с международните правила, тъй като се препоръчва да се препоръча черен цвят за атоми в черно, за азот - син, за кисел - червен, за син - жълт цвят да бъде на тъмни въшки).

Вторият вариант на вторичната структура, заглавна структура, също е установен за участието на водни връзки, силата на въздействие е във факта, че групите H-N и C=O взаимодействат с две или повече полимерни копия, разрошени паралелно. Парчетата на полипептидните копия могат да бъдат прави (фиг. 1), има опции, ако копията вървят прави (паралелна β-структура, фиг. 5), или вонята се разпространява (антипаралелна β-структура, фиг. 5). 6).

В установената β-структура могат да участват полимерни ланцети от различен склад, с коя органична група, която оформя полимерния ланцет (Ph, CH 2 ВІН и ін), в повечето случаи те играят различна роля, Дегустация на замръзване на H-N и C=O групи. Oskílki schodo полимерни Ланцуг Х-Ни C=O групи на насочване на различните страни (към малката - нагоре и надолу), става възможно едновременно взаимодействието на три и повече копие.

Складът на първия полипептид lanciug на фиг. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Склад на друг и трети улан:

H 2 N-GLI-ALA-SER-GLI-TRE-ALA-COOH

Склад от полипептидни копия, показан на фиг. 6, същото като на фиг. 5, очевидно е, че другият ланцет може да лежи в противоположната посока (сдвоен от Фиг. 5) право напред.

Възможно е да се установи β-структурата в средата на една молекула, ако фрагментът от ланцета върху сингалната междина изглежда завъртян на 180°, в който случай двете рамена на една молекула могат да бъдат удължени, след което антипаралелна β- структура (фиг. 7).

Структурата е показана на фиг. 7 в плоско изображение е показано на фиг. 8 с оглед на обемния модел. Плочите на β-структурата обикновено се наричат ​​плоска, вълнообразна линия, така че да преминават през атомите, които изграждат полимерното копие.

В структурата на богатите бели има линии от α-спирали и подобни на разтягане β-структури, както и единични полипептидни копия. Взаимното замразяване и въртене в полимерния ланцет се нарича третична структура на протеина.

Методите за изобразяване на структурата на протеините са показани на задната част на растителния протеин на крамбин. Структурните формули на белите, които често съдържат до стотици аминокиселинни фрагменти, са сгъваеми, обемисти и важни за приемане, следователно простите структурни формули често са прости - без символи химически елементи(Фиг. 9, вариант А), но в този случай настилането на валентните щрихи се запазва съгласно международните правила (Фиг. 4). Формулата трябва да бъде представена върху плоско, но просторно изображение, което отразява реалната структура на молекулата. Такъв метод позволява, например, разделянето на дисулфидни места (подобно на тихи, като в инсулина, фиг. 2), фенилови групи в ланцет със синя рамка и в. 9, вариант Б). Въпреки това, обидните методи не позволяват да се покаже третата структура, към която американският биофизик Джейн Ричардсън призова да изобрази α-структурата в това, което изглежда като спирално усукани линии (разр. Фиг. 4), β-структурите в това, което изглежда като плоска набръчкана линии (фиг. 8), и шо zh'ednuyut. самотни ланцети - под формата на тънки снопове, кожен тип структура може да има своя собствена zabarvlennya. Такъв начин за изобразяване на третичната структура на протеина е широко използван в момента (фиг. 9, вариант). В допълнение към по-голямото съдържание на информация е възможно да се покаже единична третична структура и опростена структурна формула (фиг. 9, вариант P). Във втората модификация на метода, предложен от Ричардсън: α-спиралите се появяват под формата на цилиндри, а β-структурите под формата на плоски стрелки, които показват право копие (фиг. 9, опция D). По-малки разширения на метода, при които цялата молекула се изобразява под формата на сноп, когато различните структури се виждат като ивици, а дисулфидните места се показват под формата на мостове (фиг. 9, вариант Е).

Най-удобният вариант за приемане, ако спецификата на протеина (фрагменти на аминокиселини, редът на тяхното номериране, водни връзки) не е посочена в изображението на третичната структура, ако е взета от и стандартен набор от двадесет амино киселини (Таблица 1). Основната задача с изображението на третичната структура е да покаже простора на разрошаване и рисуване на вторичните структури.

мал. 9 РАЗЛИЧНИ ВЕРСИИ НА ИЗОБРАЖЕНИЕ НА СТРУКТУРАТА НА BILK KRAMBIN.
А - структурна формула в космическото изображение.
B - структура като обемен модел.
B - третична структура на молекулата.
D - заместване на варианти А и Б.
D - опростено изображение на третичната структура.
E - третинова структура с дисулфидни петна.

Най-удобният за spriynyattya обем третична структура (опция), zvílnena в детайлите на структурната формула.

Белтъчна молекула, която има третична структура, като правило, приема една единствена конфигурация, така че се образуват полярни (електростатични) взаимодействия и водни връзки. В резултат на това молекулата приема формата на компактна намотка - глобуларни протеини (глобули, лат. торба), или нишковидни - фибриларни протеини (фибра, лат. фибри).

Пример за глобуларна структура е протеинът албумин, класът албумин включва белтък от пилешко яйце. Полимерният фенер е избран за албумин, главно за аланин, аспарагинова киселина, глицин и цистеин, които са нарисувани в същия ред. Третиновата структура съдържа α-спирали, свързани с единични ланцети (фиг. 10).

мал. 10 ГЛОБУЛНА СТРУКТУРА НА АЛБУМИНА

Основата на фибриларната структура е фиброинов протеин. Vín отмъщение за голямото количество излишък от глицин, аланин и серин (кожата е друга излишна аминокиселина - глицин); излишъци от цистеин за отмъщение на сулфхидридни групи, ежедневно. Фиброинът е основният компонент на естествения шев и павутин, който отмъщава на β-структурите, свързани с единични ланцети (фиг. 11).

мал. единадесет ФИБРИЛЕН БЛОК ФИБРОИН

Възможността за установяване на третична структура от тип peevny се определя от първичната структура на протеина, tobto. е определен като отдалечен ред на аминокиселинни отлагания. От първите набори от такива излишъци е важно да се обвиняват α-спирали (подобни набори трябва да бъдат обогатени), другият набор да се произвежда преди появата на β-структури, единичните копия се характеризират със своя склад.

Действителните протеинови молекули, запазвайки третиновата структура, се комбинират заедно в големи супрамолекулни агрегати, в собствените си симиращи полярни взаимодействия наведнъж и образуват водна връзка. Такива разделителни способности се наричат ​​четвърт структура на протеина. Например, протеинът феритин, който се образува в основната маса на левцин, глутаминова киселина, аспарагинова киселина и хистидин (във ферицин, в различни количества, всичките 20 аминокиселинни остатъка) установява третичната структура на chotiriox, успоредна на позициите на α -спирали. При комбиниране на молекули в един ансамбъл (фиг. 12) се установява четвърт структура, която може да включва до 24 молекули феритин.

Фиг.12 Изясняване на кватернерната структура на глобуларния протеин феритин

Друг пример за супрамолекулни разтвори е структурата на колагена. Качеството на фибриларния протеин, чиито копия са били стимулирани, е по-важно от глицина, който се извлича от пролин и лизин. Структурата е заменена от единични копия, множество α-спирали, които са маркирани с подобни на струни β-структури, поставени близо до привидно успоредни снопове (фиг. 13).

Фиг.13 СУПРОМОЛЕКУЛНА СТРУКТУРА НА ФИБРИЛЕН ПРОТЕИН КОЛАГЕН

Химическа сила на протеините.

В случай на различни органични образувания, продукти от живота на дециделни бактерии (млечнокисела ферментация) или при повишени температури, вторичните и третичните структури се разрушават без увреждане на първичната структура, поради което протеинът нахлува в разнообразието консумирайки биологична активност, този процес се нарича денатурация, което е загуба на естествени сили, например сгъване кисело мляко, че белтъкът на сварено кокоше яйце е изгорял. При промяна на температуратапротеините на живите организми (зокрема на микроорганизма) лесно се денатурират. Такива протеини не са здрави, за да участват в биологични процеси, след което микроорганизмите се убиват, вареното (или пастьоризирано) мляко може да бъде по-спестено.

Пептидни звезди h-n-c = o, напорни от полу-азбучен ланцюг билкови молекули, в присъствието на киселини, въздържани, в същото време, пръчката на полуизмерен Lancyuga, Grace, и може да привлече към vihid aminocyplains. Пептидните връзки, които влизат в склада на α-спиралите или β-структурите, са по-устойчиви на хидролиза и различни химически инжекции (сдвоени със същите тези връзки в единични копия). По-деликатен анализ на протеиновата молекула върху съхранението на аминокиселини се извършва в безводна среда с помощта на хидразин H 2 N-NH 2 с всички аминокиселинни фрагменти, сметаната на останалото, така нареченият хидразид карбоксилни киселини, Как да премахнете фрагмента C(O)-HN-NH 2 (фиг. 14).

мал. 14. Полипептидно разцепване

Подобен анализ може да предостави информация за съхранението на аминокиселини на този брой протеини, което е по-важно да се знае тяхната последователност в протеиновата молекула. Един от методите, широко използвани за cíêí meti, е да се използва полипептидното копие на фенилизотиоцианоат (FITC), който в средата на локвата идва до полипептида (от тази точка, която е да отмъсти на аминогрупата), и при промяна на реакцията на средната търси кисело с фрагмент от една аминокиселина (фиг. 15).

мал. 15 ПОСЛЕДНО РАЗГРАЖДАНЕ НА ПОЛИПЕПТИД

Счупено много специални техникиза такъв анализ, включително тези, които започват да "сортират" протеиновата молекула в складовите компоненти, като се започне от карбоксилния край.

Напречните дисулфидни петна S-S (които се утаяват, когато има излишък от цистеин, фиг. 2 и 9) се разделят, трансформирайки ги в HS-групи от различни разновидности. Diya okislyuvachiv (kisnyu или воден пероксид) подновете до разтвора на дисулфид mystkiv (фиг. 16).

мал. 16. РАЗДЕЛЯЩИ ДИСУЛФИДНИ МОСТОВЕ

За създаването на допълнителни напречни връзки във викорните протеини е необходима реакцията на аминокарбоксилната група. Най-достъпните аминогрупи за различни взаимозависимости, които се намират в ланцетната рамка на ланцетника, са фрагменти от лизин, аспарагин, лизин и пролин (Таблица 1). Когато такива аминогрупи взаимодействат с формалдехид, възниква процес на кондензация и се образуват кръстосани пластини - NH-CH2-NH- (фиг. 17).

мал. 17 СЪЗДАВАНЕ НА ДОПЪЛНИТЕЛНИ НАПРЕЧНИ МОСТОВЕ В MIG ОТ МОЛЕКУЛИ BILKU.

Kíntseví karboksilnі групи іlka bílka zdatní реагират със сложни spolіkami deyakіh поливалентни metalіv (често zastosovіt spolі хром), при tsommu vykazhyut също кръстосано свързване. Нарушителните процеси се спират при дъбени кожи.

Ролята на протеините в организма.

Ролята на протеините в организмите е разнообразна.

fermenti(ферментация лат. - brodinnya), друго име - ензими (en zumh гърция. - в дрождите) - протеините, които могат да предизвикат каталитична активност, вонята на сградата, да подобрят скоростта на биохимичните процеси хиляди пъти. Под притока на ензими в складовете, компоненти като протеини, мазнини и въглехидрати се разграждат до прости части, включително синтеза на нови макромолекули, които са необходими за организъм от един тип. Ензимите участват в различни процеси на биохимичен синтез, например в синтеза на протеини (някои протеини помагат да се синтезират други). див. ЕНЗИМ

Ензимите са високоефективни катализатори и са селективни (да насочват реакцията в дадена посока). В тяхно присъствие реакцията протича практически със 100% добив без елиминиране на странични продукти и в същото време процесът е мек: екстремното атмосферно налягане и температурата на живия организъм. За пара, синтезът на амоняк с вода и азот в присъствието на катализатор - активирана сол - се извършва при 400-500 ° C и налягане 30 MPa, изходът на амоняк е 15-25% на цикъл. Ензимите се използват като несъвършени катализатори.

Интензивното изследване на ензимите започва в средата на 19 век, заразени са над 2000 различни ензими, най-ценният клас протеини.

Имената на ензимите се добавят в следния ред: към името на реагента, с взаимодействието на ензима или към името на реакцията, която се катализира, добавете крайната -аза, например, аргиназата разлага аргинин ( Таблица 1), декарбоксилаза катализира декарбокси баня, tobto. разделяне на 2 вида карбоксилна група:

- COOH → - CH + CO 2

Често за по-точно определяне на ролята на ензима в името му се посочва обектът, типът на реакцията, например алкохол дехидрогеназа - ензим, който дехидратира алкохоли.

За някои ензими, които са били готови от дълго време, е запазено историческо име (без да се завършват основите), например пепсин (pepsis, Гръцки. офорт) и трипсин (thrypsis Гръцки. rozrіdzhennya), qi ензимите разлагат протеини.

За систематизация ензимите са обединени в голям клас, основата за класификация е типът на реакцията, класът е кръстен на основния принцип - именуване на реакцията и завършване - аза. Дали изброява действия от такива класове.

Оксидоредуктаза- Ензими, които катализират окислително-окислителните реакции. Дехидрогеназите, които са включени до този клас, намаляват протонния трансфер, например алкохол дехидрогеназата (ADH) окислява алкохолите до алдехиди, по-нататъшното окисление на алдехидите до карбоксилни киселини катализира алдехид дехидрогеназата (ALDH). По време на превръщането на етанола в октова киселина в тялото протичат неприятни процеси (фиг. 18).

мал. 18 ДВУЕТАПНО ОКИСЛЕНИЕ ДО ЕТАНОЛкъм оптична киселина

Наркотичното вещество не е етанол, а междинният продукт е ацеталдехид, който понижава активността на ензима ALDH, по-лесно преминава през друг етап - окислението на ацеталдехида до октоева киселина и е все по-изразен при вътрешен прием , нула. Анализът показа, че 80% от представителите на жълтата раса имат ниска активност на ALDH и следователно поносимостта към алкохол е по-тежка. Причината за такава вродена намалена активност на ALDH се дължи на факта, че част от излишната глутаминова киселина в отслабената молекула на ALDH се заменя с фрагменти от лизин (Таблица 1).

Трансферази- ензими, които катализират трансфера на функционални групи, например трансиминазите катализират трансфера на аминогрупи.

Хидролази- Ензими, които катализират хидролизата. Трипсинът и пепсинът намаляват хидролизата на пептидните връзки, а липазите разграждат сгъваемите връзки в мазнините:

-RC (O) OR 1 + H 2 O → -RC (O) OH + HOR 1

Лиази- ензими, които катализират реакциите, ако преминават през нехидролитичен път, след такива реакции се развиват зв'язкив С-С, C-O, C-N и приемането на нови връзки. Ензимът декарбоксилаза се отнася до ти клас

изомераза- ензими, които катализират изомеризацията, например превръщането на малеинова киселина във фумарова киселина (фиг. 19), но също и цис-транс изомеризация (разд. Изомеризация).

мал. 19. ИЗОМЕРИЗАЦИЯ НА МАЛЕИНОВА КИСЕЛИНАв fumarov в присъствието на ензима.

В роботизираните ензими има фундаментален принцип, в зависимост от естеството на принципа, структурното сходство на ензима и реагента на реакцията, който е по-бърз. Следвайки образната вираза на един от основателите на теорията на Е. Фишер за ензимите, реагентът отива към ензима, като ключ към ключалка. Във връзката с цимента на кожата ензимът катализира миризмата химическа реакция chi група реакции от един и същи тип. В един случай ензимът може да работи върху една единствена половина, например уреаза (урон Гръцки. - рязане) катализира по-малко хидролиза на сечовин:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Най-фина жизненост проявяват ензимите, които разграничават оптически активните антиподи - изомери на левия гръбначен стълб. L-аргиназата не засяга левия вентрален аргинин и не включва десния вентрален изомер. L-лактат дехидрогеназата се използва върху левия естер на млечната киселина, така нареченият лактат (lactis лат. мляко), в този час D-лактат дехидрогеназата разгражда изключително D-лактатите.

Повечето от ензимите не са толкова на един, но в групата на нативния сполук, например, трипсинът "ще" разцепи пептидната връзка на храносмилането с лизин и аргинин (Таблица 1.)

Каталитичната сила на някои ензими, като хидролазите, се приписва изключително на самия протеин, другият клас ензими - оксидоредуктазата (например алкохолдехидрогеназата) може да прояви активност само в присъствието на непротеинови молекули, свързани с тях - вита min, които активират Mg, Ca, Zn йони, Mn i фрагменти в нуклеиновите киселини (фиг. 20).

мал. 20 МОЛЕКУЛА НА АЛКОХОЛД ХИДРОГЕНАЗА

Транспортните протеини се свързват и пренасят различни молекули или те през мембраните на клетките (като средата на клетките, така наречените), а също и от един орган към друг.

Например, хемоглобинът се свързва с кислорода по време на преминаването на кръвта през белите дробове и го доставя до различни тъкани на тялото, той вибрира и се изпотява, за да окислява компонентите на черния дроб, този процес алувация" на хранителни продукти в тялото).

Кремът на протеиновата част, хемоглобинът забавя сложната връзка с молекулата на цикличния порфирин (porphyros). Гръцки. - лилаво), което е червеният цвят на кръвта. Същият комплекс (фиг. 21, леворуч) играе ролята на кисел носител. В хемоглобина порфириновият комплекс се намира в средата на протеиновата молекула и се редуцира за поддържане на полярните взаимодействия, както и координационната връзка с азота в хистидина (Таблица 1), който влиза в протеиновия склад. Молекулата O2, за да пренася хемоглобина, идва за допълнителна координационна връзка към атома отстрани, простирайки се до кръста, до който идва хистидинът (фиг. 21, дясно).

мал. 21 БУДОВ КЪМ КОМПЛЕКС ЗАЛИЗУ

Вдясно е показан Будов комплекс под формата на обемен модел. Комплексът се редуцира в протеиновата молекула зад допълнителна координационна връзка (прекъсната синя линия) между Fe атома и N атома на хистидина, който влиза в протеиновия склад. Молекулата O2, за пренасяне на хемоглобин, е свързана чрез координация (черна пунктирана линия) към Fe атома от протилажния ръб на планарния комплекс.

Хемоглобинът е един от най-развитите протеини, вените са сгънати в а-спирали, свързани с единични ланцети, и отнемат в склада ви chotiri комплекси на коридора. По този начин хемоглобинът е обемен пакет за прехвърляне на няколко кислородни молекули в кръвния поток. Формата на хемоглобина е подобна на глобуларните протеини (фиг. 22).

мал. 22 ГЛОБУЛНА ФОРМА НА ХЕМОГЛОБИН

Основната "хидратация" на хемоглобина се дължи на факта, че когато се пренася в различни тъкани и органи, той бързо преминава. Въглеродният окис, CO (chadny gas), се свързва с Fe в хемоглобина по-бързо, ейл, под формата на O 2, съставлявайки комплекса, който е важен за разпадане. В резултат на това такъв хемоглобин не предизвиква образуването на Pro 2, което причинява (при вдишване на големи количества въглероден диоксид) до смъртта на организма под формата на отрови.

Друга функция на хемоглобина е преносът на CO 2 , което се вижда, но в процеса на свързване на въглеродния диоксид с тимуса ролята на H 2 N-групата на протеина не участва.

„Практична дата“ на протеините да лежи в бъдещето, например, заместването на единична аминокиселина в излишък на глутаминова киселина в полипептидното копие на хемоглобина с излишък от валин (признак на вродена аномалия) води до заболяване, наречена сърповидноклетъчна анемия.

Важен е също така транспортирането на протеини, свързването на мазнини, глюкоза, аминокиселини и прехвърлянето им в средата, както и позата клитин.

Транспортните протеини от специален тип не носят самата реч, но функционират като транспортен регулатор, преминавайки песните на речта през мембраната (външната стена на клетката). Такива протеини най-често се наричат ​​мембранни протеини. Вонята оформя формата на кух цилиндър i, намиращ се на стената на мембраната, осигурявайки движението на някои полярни молекули или йони в средата на клетката. Основата на мембранния протеин е порин (фиг. 23).

мал. 23 БИЛОК ПОРИН

Kharchovy и резервни протеини, както пеят от името, са ядрата на вътрешното хранене, често за зародишите на растения и същества, както и в ранните етапи от развитието на младите организми. Албуминът (Фиг. 10) е основният компонент на яйчния белтък, както и казеинът, основният протеин на млякото, преди протеините на ядките. Под действието на ензима пепсин, казеинът се създава в канала, като по този начин предотвратява запушването на билковия тракт и се усвоява ефективно. Казеинът съдържа фрагменти от всички необходими на организма аминокиселини.

Във феритин (фиг. 12), който се намира в тъканите на същества, се съхраняват йони.

За да запазите протеини, донесете същия миоглобин, който е зад склада и бъдещия хемоглобин. Миоглобинът е водещ ранг в m'yazakh, основната му роля е да спаси киселото, което е същото за хемоглобина. Вината са кисели с киселост (повече сух, по-нисък хемоглобин) и след това стъпка по стъпка го пренасят в различни тъкани.

Структурните протеини укрепват защитната функция (шкин) или поддържащата функция - те скърцат тялото в една клетка и го предават на мускула (хрущял и сухожилие). Основният основен компонент е фибриларният протеинов колаген (фиг. 11), най-голямото разрастване на протеините на животинския свят, в организмите на учените, в тази част може да има 30% от общото количество протеини. Колагенът може да бъде висококачествен за rozryv (в къщата на mitsnist shkiri), но чрез maly в кръстосаните шевове на колагеновите shkiri, shkiri на съществата имат малко придатъци за сираците, за да търсят подготовката на различни сортове. За да се намали набъбването на кожите във вода, свиването при сушене, а също и за увеличаване на здравината в напоената мелница и повишаване на еластичността на колагена, те създават допълнително омрежване (фиг. 15а), което е наименованието от процеса на дъбене на кожите.

В живите организми молекулите на колагена, които участват в процеса на растеж и развитие на организма, не се надграждат и не се заместват от нов синтез. В света на стария организъм броят на напречните връзки в колагена се увеличава, което води до намаляване на еластичността и не се появяват парчетата на обновяване, след това се появяват старинни промени - увеличаване на дебелината на хрущяла и сухожилието, появявайки се и бръчката по кожата.

Еластинът, структурен протеин, лесно се разтяга в две ленти в сферичните връзки. Най-голямата еластичност може да бъде бялата гума, която се намира в зоните на шарнирно закрепване на крил в някои коми.

Рогата - космати, нигти, пир'я са съставени главно от кератинов протеин (фиг. 24). Основната му сила е отбелязването на излишък от цистеин, който прави дисулфидни петна, което придава висока еластичност (изграждане под формата на нова форма след деформация) на косата, както и на тъканите.

мал. 24. ФРАГМЕНТ ОТ ФИБРИЛЕН ПРОТЕИН КЪМ КЕРАТИН

За необратима промяна във формата на кератиновия обект е необходимо дисулфидните подложки да се преживеят с помощта на окислител, да се придаде нова форма и след това да се създадат отново дисулфидните подложки с помощта на окислителя (фиг. 16), опитайте сами, например, къдрене на косата.

С увеличаване на количеството на излишния цистеин в кератина и, очевидно, увеличаване на количеството на дисулфидните отлагания, се развива натрупване до деформация и ако има храм на слуз (близо до рогата на черупките на костенурките съдържат до 18% цистеинови фрагменти). До 30 различни вида кератин могат да бъдат намерени в организмите на савантите.

Фибриларният протеин фиброин, който се спорадизира до кератин, който се вижда от гъсениците на морския червей при извиването на пашкула, както и от паяците при тъкането на пашкула, отмъщава само на β-структурата, с единични ланцети (фиг. 11). ). От гледна точка на кератина, фиброинът няма напречни дисулфидни петна, вината може да са по-скъпи за отваряне (има риск от единичен напречен разрез в някои напречни сечения на паяжините, по-ниски при стоманени кабели). Чрез наличието на напречен шев, фиброинът е неразтеглив (очевидно подплатата на тъканта е постоянна и шевовете лесно се набръчкват).

Регулаторни протеини.

Регулаторните протеини, най-често наричани хормони, участват в различни физиологични процеси. Например, хормонът инсулин (фиг. 25) е съставен от два α-лансера, затворени от дисулфидни места. Инсулинът регулира метаболитните процеси за участието на глюкозата и може да доведе до диабет.

мал. 25 БИЛОК ИНСУЛИН

Мозъкът на хипофизата синтезира хормон, който регулира растежа на тялото. Създаване на регулаторни протеини, които контролират биосинтезата на различни ензими в тялото.

Краткотрайните и сухи протеини дават на тялото zdatnosti skorochuvatisya, променят формата и се движат, първо за всичко, отидете на m'yazi. 40% от масите на всички протеини, които се намират в m'yazakh, стават миозин (mys, myos, Гръцки. - М'яз). Тази молекула може едновременно да замени фибриларна и глобуларна част (фиг. 26)

мал. 26 МОЛЕКУЛА МИОЗИН

Такива молекули ще се комбинират в големи агрегати, които могат да покрият 300-400 молекули.

С промяна в концентрацията на калциеви йони в пространството, което напуска мазовите влакна, има обратна промяна в конформацията на молекулите - промяна във формата на ланцета след завъртането на отделните фрагменти в ковалентни връзки. Необходимо е да се доведе до бързо отпускане на лигавицата, сигналът за промяна на концентрацията на калциеви йони трябва да идва от нервните окончания в мукозните влакна. Парче краткосрочен m'yazіv може да viklikat dієyu електрически иpulsіv, scho да доведе до рязка промяна в концентрацията на калциеви йони, на които се основава стимулацията на сърдечния m'yaz, за да се активизира работата на сърцето.

Захисните протеини ви позволяват да спасите тялото от нахлуващи бактерии, които атакуват йога, вируси и от проникване на чужди протеини (нарича се името на чуждите тела - антигени). Ролята на остарелите протеини се контролира от имуноглобулини (тяхното последно име е антитела), смрадът разпознава антигени, които са влезли в тялото, и е тясно свързан с тях. В организмите на животните, включително хората, има пет класа имуноглобулини: M, G, A, D и E, тяхната структура, както се нарича, е глобуларна, освен това всички миризми са сходни. Молекулярната организация на антителата е показана в приложението на имуноглобулин клас G (фиг. 27). Молекула за отмъщение на chotiri полипептид ланцетовиден, комбиниран с триома от дисулфидни петна S-S (на фиг. 27 вонята е показана с валентни връзки и големи символи S), в допълнение, кожен полимер ланцетовиден за отмъщение на вътрешния дисулфид дисулфид и джъмпери. Два големи полимерни ланцета (видими в син цвят) покриват 400-600 аминокиселинни остатъка. Двама други копиеносци (виждани зелен цвят) Mayzhe vdvіchі е по-кратък, вонята е около 220 излишъци на аминокиселини. Всички chotiri lancers са разкъсани по такъв начин, че последните H2N-групи са насочени към една банка.

мал. 27 СХЕМАТИЧНО ИЗОБРАЖЕНИЕ НА СТРУКТУРАТА НА ИМУНОГЛОБУЛИНА

След контакт на тялото с чужд протеин (антиген), клетките на имунната система започват да вибрират имуноглобулини (антитела), които се натрупват в кръвта. На първия етап основната работа е да се създаде ландшафтен дизайн на копиетата, да се отмъстят за окончанията на H 2 N (на фиг. 27 ивиците на ландшафта са маркирани със светлосини и светлозелени цветове). Това е зоната на заетост на антигена. В процеса на синтез на имуноглобулини клетките се образуват по такъв начин, че тяхната структура и конфигурация максимално да съответстват на структурата на антигена, който се приближава (като ключ към ключалка, като ензими, но задачата в този случай е различна ). По този начин за кожния антиген, като имунен отговор, се създава строго индивидуално антитяло. Такава „пластмасова“ промяна на живота е остаряла при наличие на външни фактори, имуноглобулинов крем, не е възможно да се получи бяло. Ензимите нарушават задачата за структурна жизнеспособност на реагента по различен начин - с помощта на гигантски набор от различни ензими за всички възможни промени, а имуноглобулините скоро ще научат отново "работния инструмент". В допълнение, шарнирната плоча на имуноглобулина (Фиг. 27) гарантира, че две области на заетото място имат независима чупливост; фиксиране, tse отгатване на ракоподобната природа.

Освен това се включват ланци за последващи реакции на имунната система на тялото, включват се имуноглобулини от други класове, в резултат на което настъпва дезактивиране на чуждия протеин и след това намаляването на този антиген (токсин на чужд микроорганизъм) y) .

След контакт с антигена се достига максимална концентрация на имуноглобулин (в зависимост от естеството на антигена и индивидуалните характеристики на самия организъм) за дълго време (веднъж на няколко дни). Организмът запазва паметта за такъв контакт и при повторна атака със същия антиген имуноглобулините се натрупват в кръвната храчка значително повече, отколкото в по-голям брой - поради имунитета на набутий.

Въведена е класификация на протеините, които са от пеещ свят от умствено естество, например тромбинови протеини, отгатващи средата на миналите протеини, всъщност това е ензим, който катализира хидролизата на пептидните връзки, така че да може да бъдат класифицирани като клас протеази.

Към zahisnyh бели, често добавяйте змийски протеини, изтрийте тези токсични протеини на deyah roslins, парчета от стари растения - спасете тялото от ушите.

Є бели, функциите на всяка подова настилка са уникални, което улеснява класифицирането. Например, монелиновият протеин, който се намира в един от африканските розлини, вече е женско биле за наслада, ставайки обект на култивиране като нетоксичен реч, сякаш vikoristan може да замени zucru за предотвратяване на затлъстяването. Кръвната плазма на някои антарктически риби ще замени протеините със силата на антифриз, който предпазва кръвта на тези риби от замръзване.

Частичен синтез на протеини.

Кондензацията на аминокиселини, която води до полипептиден ланцет, е добър процес. Възможно е да се извърши, например, кондензацията на една аминокиселина или комбинация от киселини и otrimati, очевидно, полимер, който отмъщава за същата ланка или различна ланка, които са извлечени от вертикалния ред. Такива полимери имат малка прилика с естествените полипептиди и не проявяват биологична активност. Основната цел е да се добавят аминокиселини в строго определен, предварително определен ред, за да се възстанови последователността на аминокиселинните излишъци в естествените протеини. Американският учен Робърт Мерифийлд предложи оригинален метод, който позволи да се реши такава задача. Същността на метода се състои в това, че първата аминокиселина се добавя към неразградим полимерен гел, който може да отмъсти на реакционно-изграждащите групи, изграждайки с COOH групи от аминокиселини. В качеството на такава полимерна облицовка, зашит полистирол е взет от въвеждането в новите хлорометилови групи. Ако аминокиселината, взета за реакцията, не реагира сама със себе си и ако не прикрепи H 2 N-групата към лигавицата, аминогрупата на cіêї киселината е блокирана отпред от основния посредник [(C 4 H 9 ) 3] 3 OS (O)-група. Тъй като аминокиселината е достигнала полимерната обвивка, блокиращата група се отстранява и реакцията не успява да въведе друга аминокиселина, която също има предно блокирана H2N-група. В такава система е по-малко вероятно взаимодействието между H 2 N-групата на първата аминокиселина и -COOH групата на друга киселина да се осъществи в присъствието на катализатори (фосфониеви соли). След това цялата схема се повтаря, като се въвежда третата аминокиселина (фиг. 28).

мал. 28. СХЕМА ЗА СИНТЕЗ НА ПОЛИПЕПТИД ЛАНЗЮГИВ

В останалия етап изтеглянето на полипептидните ланцети се извършва с полистиролова обвивка. Целият процес е автоматизиран, като се използват автоматични пептидни синтезатори, които следват описаната схема. Този метод е използван за синтезиране на анонимни пептиди, които се използват в медицината и земеделието. В бъдеще трябва да премахнем и подобрените аналози на естествените пептиди от vibirk и засилената диета. Бяха синтезирани някои малки протеини, например хормонът инсулин и някои ензими.

Съществува и метод за синтез на протеини, които копират естествените процеси: да се синтезират фрагменти от нуклеинови киселини, прикрепени към отстраняването на същите протеини, след което тези фрагменти се произвеждат в жив организъм (например бактерия), след като които организмът илок. При такъв метод наведнъж се приемат значителен брой важни налични протеини и пептиди, както и техните аналози.

Катерици, като джерела ядат.

Протеините в живия организъм постоянно се разлагат на летливи аминокиселини (с участието на ензими), едни аминокиселини се прехвърлят в други, след което протеините се синтезират отново (също с участието на ензими), след това. организмът се актуализира постоянно. Активните протеини (колагенови кожи, коса) не се метаболизират, тялото ги изразходва непрекъснато и ги заменя с нови. Протеините, подобно на животворната енергия, имат две основни функции: те доставят на тялото жизненоважен материал за синтеза на нови протеинови молекули и освен това осигуряват на тялото енергия (калории).

Месоядните таралежи (сред тях има и хора) приемат необходимите протеини от росния и дивия таралеж. Zhodin s otrimanih z їzhey blіkіv не vbudovuêtsya в тялото по същия начин. В билковия тракт всички глинести протеини се разлагат на аминокиселини и вече от тях ще има протеини, които са необходими за определен организъм, с 8 незаменими киселини (Таблица 1) в организма, повече от 12 могат да бъдат синтезирани, дори ако вонята не се намира в достатъчно количество zheyu, ейл незаменими киселини и вина трябва да се намират още по-често. Атомите на сърката в цистеина на тялото се отстраняват от основната аминокиселина - метионин. Част от белите се разпадат, виждайки енергията, необходимата подкрепа за живот, а за някои азотът се отстранява от тялото от секцията. Озвучете тялото на човек, прекарвайки 25-30 r. катерица за производство, катерицата е виновна за това, но постоянно в необходимото количество. Минималната допълнителна нужда от протеин е 37 g за мъже, 29 g за жени, според препоръчителните норми за поддържане на живота на жената. При оценката на хранителните продукти е важно да се провери качеството на протеина. За през деня или ниска такса незаменими аминокиселиниБелтъчините се считат за нискоценни, така че протеините са виновни за по-голямото количество. И така, протеините на бобовите растения имат малко общо с метионина, а в протеините на пшеницата и царевицата имат малко количество лизин (проблемните аминокиселини не са незаменими). Същества от протеини (с малко количество колаген) се добавят към пълната гама хранителни продукти. Нов набор от всички незаменими киселини за отмъщение на млечен казеин, както и сирене и сирене, които се приготвят за нова вегетарианска диета, в този случай е още по-строга, tobto. „Безмлечни“, изискващи по-силна консервация на варива, грах и гъби за снабдяване на организма с есенциални аминокиселини в необходимото количество.

Синтетичните аминокиселини и заместващите протеини са като kharcho продукти, които ги допълват с храна, като отмъщение на незаменими аминокиселини в малко количество. Иснуют бактерии, яки могат да преобразуват и завладеят в въглехидратна нафта, за да завършите синтеза на протеини, е необходимо да добавите азотни вещества (амиак или нитрат). Отнемането на бял викор по този начин е като храна за слаби и свински птици. В смесените фуражи на домашните животни често се добавя набор от ензими - карбохидраза, тъй като те катализират хидролизата на компонентите във въглехидратите, които са важни изложени (клинитови стени на зърнени култури), в резултат на което растящото растение ще спечели все повече и повече.

Михайло Левицки

BILKI (статия 2)

(Протеини), клас сгъваеми азотни съединения, най-характерните и важни (по реда на нуклеиновите киселини) компоненти на живата реч. Протеините печелят над числените и различни функции. Повечето протеини са ензими, които катализират химичните реакции. Много хормони, които регулират физиологичните процеси, също и с протеини. Такива структурни протеини, като колаген и кератин, служат като основни компоненти на костната тъкан, косата и ноктите. Краткотрайните бели на m'yaziv могат да се натрупат, за да променят живота си, като използват химическа енергия за победоносна механична работа. До белите се виждат антитела, които действат като свързващо вещество и неутрализират токсичния говор. Deyaki протеини, zdatní реагират на zvnіshní vplivi (светлина, миризма), служат като рецептори в органите, като те приемат дразнене. Богати бели, скрити в средата на клитина и нататък клетъчна мембрана vikonuyut регулаторни функции.

През първата половина на 19в. много химици, и в средата на тях бяхме начело с J.fon Liebіch, стъпка по стъпка направихме visnovka, които протеини са специален клас азотни spoluks. Наименованието "протеини" (от гръцки protos - първият) е въведено през 1840 г. от холандския химик Г. Мулдер.

ФИЗИЧЕСКА СИЛА

Протеини в твърдо състояние на бял цвят, но в широк диапазон без лента, така че вонята да не носи никаква хромофорна (забарвлена) група, като например хемоглобин. Различно е и разнообразието на водите на различните протеини. Той също така се променя стабилно в pH и в концентрацията на соли в различни области, така че можете да изберете ума, за който един протеин вибрира в присъствието на други протеини. Този метод на "окачване" се използва широко, за да се види, че пречистването на белите. Почистващите бели често изпадат в обсада от вида на кристали.

Молекулното тегло на протеините е още по-голямо в двойките с долните половини - от няколко хиляди до няколко милиона далтона. Следователно при ултрацентрофугиране протеините се отлагат, а преди това с различно завихряне. Zavdyaki присъствие в молекулите на протеини положително и отрицателно заредени групи от смрад колапс с различни завихряния и в електрическото поле. Въз основа на основата, електрофорезата е метод, който се използва, за да се видят отделни протеини от сгънати суми. Пречистването на протеини се извършва по метода на хроматографията.

ХИМИЧЕСКА СИЛА

Будов.

Протеините са полимери, т.е. молекули, мотивирани, като копия, от мономерни нишки, които се повтарят, или субединици, ролята на които се играе от алфа-аминокиселини. Обща формула на аминокиселините

de R - воден атом или като органична група.

Протеинова молекула (полипептидно копие) може да се образува или от относително малък брой аминокиселини, или от десетки хиляди мономерни фенери. Броят на аминокиселините в Lancia може да се дължи на факта, че кожата им има две различни химични групи: аминогрупа, която има основна мощност, NH2, и киселинна карбоксилна група, COOH. Обидени от тези групи, те стигнаха до въглищата. Карбоксилната група на една аминокиселина може да образува амидни (пептидни) връзки с аминогрупата на друга аминокиселина:

Тъй като две аминокиселини са събрани в такъв ранг, ланцетът може да бъде разширен чрез добавяне към друга трета аминокиселина и т.н. Както може да се види от индуцираното подреждане, когато пептидната връзка се разтвори, се вижда водна молекула. В присъствието на киселини, ливади или протеолитични ензими, реакцията отива директно в серума: ланцетният полипептид се разделя на аминокиселини от поглъщането на вода. Такава реакция се нарича хидролиза. Хидролизата протича спонтанно и е необходима енергия за превръщането на аминокиселините в полипептидните копия.

Карбоксилна група и амидна група (или подобна на нея имидна - в различни аминокиселини пролин) - във всички аминокиселини присъствието на аминокиселини между аминокиселините се определя от естеството на тази група или "bich lance", се обозначава як по-високо с буквата R. вода, както в аминокиселината глицин, и като обема на групиране, като в хистидина и триптофана. Deyakі bíchnі lantsyugi в khіmіchnomu sensi іnertnі, іnіkі іnshі може да отбележи реакционната сграда.

Могат да се синтезират много хиляди различни аминокиселини и в природата се синтезират тихи различни аминокиселини и само 20 вида аминокиселини се синтезират за синтеза на протеини: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинова киселина, валин, хистидин, глицин, глутамин, глутаминова киселина, изолей, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в протеините цистеинът може да присъства в димер - цистин). Вярно е, че в някои протеини има други аминокиселини, има двадесет от тях, които се консумират редовно, но зловонието се утаява в резултат на модификации на двадесет и повече преекспозиции още след включването му в протеина.

Оптична дейност.

Във всички аминокиселини, за малко глицин, към въглеродния атом добавих чотир и различни групи. От един поглед на геометрията, различни групи могат да бъдат добавени по два начина и очевидно две възможни конфигурации или две измерения, сякаш са свързани едно по едно, като обект към огледалния си образ, т.е. як лява ръканадясно. Едната конфигурация се нарича лява или лява (L), а другата се нарича дясна или дясна (D), фрагменти от две такива измерения са директно увити около равнината на поляризираната светлина. В BILKS, L-AMINOKYLITS TILKI (за да стане Glitsin; vin може да бъде boti на лишаването от една форма, групата qih-ogi на една), I voye Optical Activity (deskilki є tilki само). D-аминокиселините са естествено редки; миризмата остава в някои антибиотици и клетъчни бактерии.

Последователността на аминокиселините.

Аминокиселините в полипептидния ланцет са подредени не в подреден ред, а в определен ред и този ред определя функцията на силата на протеина. Като променяте реда на гниене на 20 вида аминокиселини, можете да премахнете големия брой различни протеини, точно като буквената азбука, можете да съберете различни анонимни текстове.

В миналото обозначаването на аминокиселинната последователност на някакъв вид протеин често беше малко трудно. Директно назначен и сега dosit работник отдясно, който иска да създаде прикачен файл, който ви позволява да го правите автоматично. Просто изберете нуклеотидната последователност на дадения ген и извлечете от нея аминокиселинната последователност на протеина. За целия час стотици протеини вече бяха предписани аминокиселинни последователности. Функциите за дешифриране на протеини, като правило, са известни и помагат да се разкрият възможните функции на подобни протеини, които се установяват, например, със зли нови творения.

Сгъваеми бели.

Протеините, които са нещо повече от аминокиселини, се наричат ​​прости. Често обаче към полипептидния ланцет се добавя метален атом или пък химично съединение, което не е аминокиселина. Такива бели се наричат ​​сгъваеми. Хемоглобинът може да се използва като дупе: отмъщението на зализопорфирин, което дава червен цвят и ви позволява да играете ролята на носител на кисело.

Имената на най-сгъваемите протеини имат индикация за естеството на съседните групи: гликопротеините имат захар, липопротеините имат мазнини. Ако каталитичната активност на ензима се отлага в съседната група, тя се нарича простетична група. Доста често такъв витамин играе ролята на протезна група или влиза в склада. Витамин А, например, идва в един от белите на sitkivki, показвайки чувствителност към светлина.

Третинова структура.

Аминокиселинната последователност на протеина (първичната структура) не е толкова важна, а начинът, по който е разположен в пространството. По цялата дължина на полипептидния ланцет те образуват правилни водни връзки, придавайки му спираловидна форма на топката (вторична структура). От комбинацията от такива спирали и версти се потвърждава компактната форма на настъпателния ред - третата структура на протеина. Nav'yazkіv, scho utrimuyut monomіrnі lanki lantsyuga mozhli включете малък kuti. Следователно, от чисто геометрична гледна точка, броят на възможните конфигурации за всеки полипептиден ланцет е безкрайно голям. Всъщност кожният протеин е нормален само в една конфигурация, която се отличава със своята аминокиселинна последователност. Структурата не е zhorstka, това е като bi "dihaê" ​​- kolivaêtsya като средна конфигурация. Ланцетът е сгънат в такава конфигурация, с такава безплатна енергия (капацитетът за изграждане за победа над робота) е минимален, по същия начин, когато пружината е пусната, тя се притиска по-малко към станцията, което осигурява минимум безплатна енергия. Доста често една част от ланцетата е твърдо покрита с други дисулфидни (-S-S-) връзки между два излишъка на цистеин. Често същият цистеин сред аминокиселините играе важна роля.

Характерът на сгъване на белите листове е страхотен, така че все още е невъзможно да се изчисли третичната структура на протеина, да се открие първата аминокиселинна последователност. В допълнение, струва си да се вземат предвид кристалите на протеина, неговата третична структура може да се определи чрез дифракция на рентгенови промени.

При структурните, бързорастящите и другите бели ланцетници, извитата и легналата цаца, подредени по ред на леко извитите ланцетници, са изградени от фибрили; фибрилите, с тяхната чернота, се образуват в голямото жилище - влакна. Въпреки това, по-големият брой бели в сорта може да има кълбовидна форма: ланцетите са сгънати на глобули, като преждата на топка. Свободната енергия за такава конфигурация е минимална, хидрофобните фрагменти („отстраняват водата“) от аминокиселини са прикрепени към средата на глобулата, а хидрофилните („привличат вода“) са разположени на повърхността.

Багато бели - всички комплекси с няколко полипептидни копия. Този вид будова се нарича четвърт структура на катерицата. Молекулата на хемоглобина, например, е съставена от няколко субединици, кожата на които са глобуларни протеини.

Структурните протеини на растението с тяхната линейна конфигурация установяват влакна, които имат голямо междинно пространство, глобуларната конфигурация позволява на протеините да влизат в специфични взаимодействия с други слоеве. На повърхността на глобулата, с правилното полагане на копията, празните форми се обвиняват при всяко разположение на реакционните химични групи. Ако този протеин е ензим, тогава, ако звучи по-малко, молекула на речта, като молекула, влиза в такова празно място, както преди, както ключът влиза в ключалка; в същото време конфигурацията на електронния мрак на молекулата се променя под притока на химични групи, които са празни, и ce zmushuê я пее ранга на реакция. По този начин ензимът катализира реакцията. Молекулите на антителата също са празни, в някои различни чужди речи те се свързват и знешкоджуват. Моделът „ключ и ключалка“, който обяснява взаимодействието на протеини с други състояния, позволява разбирането на спецификата на ензимите и антителата, tobto. їhnya zdatnіst реагира само с пеене spolukami.

Протеини в различни видове организми.

Протеини, които изпълняват същата функция различни видовеРослин и създанията и тези, които носят едно и също име, може да имат подобна конфигурация. Смрад, обаче, лесно е да се бориш за своята аминокиселинна последователност. Освен това, както можете да видите, те се отклоняват от глобалния прародител, активните аминокиселини в същите позиции се заменят в резултат на други мутации. Насилствените мутации, които са причина за рецесивни заболявания, се вибрират от естествения подбор, но в противен случай, prinymni, неутралните могат да бъдат запазени. Колкото по-близо един до един двама be-yakí биологично виждат, толкова по-малко vídmínnosti се появяват в техните бели.

Деяките катерици се променят осезаемо бързо, а други са по-консервативни. За да лъжем останалите, например, цитохром c е дихалов ензим, който се намира в повечето живи организми. Установено е, че хората и шимпанзетата и шимпанзетата и шимпанзетата имат идентични аминокиселинни последователности, докато цитохромите и пшеницата показват само 38% от аминокиселините. Все още е възможно да си спомним сходството на човека и бактериите, сходството на цитохромите (65% от аминокиселините присъстват тук), въпреки че първичният прародител на бактерията и този човек е жив на Земята преди близо два милиарда години. В наше време подреждането на аминокиселинните последователности често е от решаващо значение за индуцирането на филогенетично (генеалогично) дърво, което прави еволюционни връзки между различни организми.

Денатурация.

Синтезирана е протеинова молекула, която се сгъва, придобивайки доминираща конфигурация. Тази конфигурация обаче може да набъбне при нагряване, да промени рН под влияние на органичния растеж и да предизвика проста промяна на растежа, докато луковиците се появят на повърхността. Промените в този начин на протеините се наричат ​​денатурирани; Vín vtrachaє вашата биологична активност и звукът става неразличим. Добре знаят всички, прилагайте денатуриран протеин - варени яйца и разбити върхове. Малки протеини, има само стотици аминокиселини за отнемане, zdatn_ renaturate, tobto. re-nabuvati външна конфигурация. Но повече бели се трансформират, когато става въпрос само за масата полипептидни копия, които се отклоняват и не променят конфигурацията.

Една от основните трудности при виждането на активни протеини е свързана с тяхната чувствителност към денатурация. Korisne zastosuvannyaКаква е силата на белите да знаете при консервиране на хранителни продукти: висока температуранеобратимо денатуриране на ензимите на микроорганизма и унищожаване на микроорганизма.

СИНТЕЗ БИЛКИВ

За синтеза на протеин живият организъм е отговорен от своята майчина система от ензими, които добавят една аминокиселина към друга. Също така е необходимо да се съхранява информация, както в началото, тъй като трябва да се приемат самите аминокиселини. Парчета в тялото - хиляди видове протеини и кожи от тях се натрупват в средно стотици аминокиселини, необходимата информация може да е вярна. Won се записват (подобно на това как се записва запис на магнитна линия) в молекулите на нуклеиновата киселина, които изграждат гените.

Активиране на ензими.

Синтезът на аминокиселини от полипептид lanciug далеч не зависи от протеини в неговата остатъчна форма. Много ензими се синтезират в кочана в привидно неактивни прекурсори и преминават в активна форма само след отстраняването на другия ензим в един от краищата на копието на цацата от аминокиселини. В такава неактивна форма се синтезират някои растителни ензими, например трипсин; Тези ензими се активират в мукозния чревен тракт в резултат на отстраняването на крайния фрагмент на ланцета. Хормонът инсулин, чиято молекула в активната си форма е изградена от две къси копия, се синтезира като едно копие, т.нар. проинсулин. Тогава се вижда средната част на ланцетния ланцет и оставените фрагменти се свързват един по един, образувайки активната молекула на хормона. Сгъваемите протеини се утворяват едва след това, тъй като първата химична група ще бъде добавена към протеина и за това добавяне често е необходим ензим.

Метаболитна циркулация.

След създаването на създания от аминокиселини, белязани с радиоактивни изотопи на въглерод, азот или вода, знакът се включва бързо до бялото. Тъй като маркерите на аминокиселините престават да навлизат в тялото, броят на маркерите в протеините започва да намалява. Тези експерименти показват, че установените протеини не се съхраняват в тялото до края на живота. Те вонят, за не много vinyatkas, те perebuvayut на динамичната станция, постепенно се разпадат до аминокиселини, които се синтезират отново.

Деяки катерици се разпадат, ако клетките изчезнат и се срутят. Постоянно се наблюдава, например, с еритроцити и клитин епител, които покриват вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеини се случват в живите клетки. Не е изненадващо, по-малко за разграждането на протеините, по-малко за техния синтез. Беше разбрано, prote, че протеолитичните ензими участват в разграждането, подобно на тихите, като разделянето на протеини до аминокиселини в билковия тракт.

Периодът на navіvrozpadu при различни blіkіv rіzny - от много години до много месеци. Единствената лоза е молекула колаген. Сякаш се установяват, миризмите стават стабилни, не се променят, не се заменят. От година на година обаче делата на силата им се променят, еластичността се увеличава, но вонята на вонята не се променя, песните на вековете се променят, например появата на венец върху кожата.

Синтетични протеини.

Химиците вече са научили как да полимеризират аминокиселини отдавна, но аминокиселините се комбинират с него неправилно, така че продуктите от такава полимеризация не са много подобни на естествените. Вярно е, че е възможно да се добавят аминокиселини в даден ред, което ви позволява да притежавате биологично активни протеини, зокрема, инсулин. Процесът на образуване на гънки и по този начин можете да получите онези протеини, в чиито молекули има близо стотици аминокиселини. Важно е да се замени този ген за синтезиране или вибриране на нуклеотидната последователност на гена, основната аминокиселинна последователност, и след това да се въведе генът в бактерията, като жизнеспособен начин за репликация на голямото количество от необходимия продукт. Този метод, vtim, също има своите недостатъци.

БИЛКИ И ЖИВОТ

Ако протеините в тялото се разградят до аминокиселини, ци аминокиселините могат да се използват за синтеза на протеини. В същото време самите аминокиселини са слаби, докато се разпаднат, така че вонята не се използва напълно. Също така беше разбрано, че в периода на растеж, с ваксинация и зарастване на рани, синтезът на протеини може да преодолее гниенето. Deyakí протеиновият организъм непрекъснато консумира; всички бели са космати, nіgtіv тази повърхностна топка от shkіri. Следователно, за синтеза на кожни протеини, организмът може да съдържа аминокиселини от кожата.

Jerel аминокиселини.

Зелените растения се синтезират от CO2, вода и амоняк или нитрати на 20 аминокиселини, които се синтезират в протеини. Много бактерии могат да синтезират аминокиселини за наличието на zucru (или всеки еквивалент) и фиксиран азот, а zukor, zreshtoyu, се доставя от зелени рози. При съществата здравето преди синтеза на аминокиселини е наситено; вонята притежава аминокиселини, изяждайки зеления растеж на други същества. В глинестия тревен тракт протеините се разграждат до аминокиселини, останалите се накисват и от тях ще има протеини, които са прикрепени към този организъм. Жоден от белтъци не бива да се включва така в структурата на тялото. Единствената вина се крие във факта, че при богатите майки част от майчините антитела могат да бъдат непокътнати през плацентата в кръвния поток на плода и чрез майчиното мляко (особено при майките), но прехвърлени на новородената майка, след като се появят в свят.

Нуждата от бели.

Разбрах, че в името на живота тялото е виновен да се грижи дори за цаца бели. Prote rozmіri tsієї консумират, за да сложат ниски chinnikіv. Тялото се нуждае от енергия като източник на енергия (калории), като материал за стимулиране на структурите. На първо място е необходимостта от енергия. Tse означава, че ако в диетата има малко въглехидрати и мазнини, протеините от ядките не се използват за синтеза на мокри протеини, а като източник на калории. С тривиално гладуване водните протеини се пресяват, за да задоволят енергийните нужди. Въпреки че въглехидратите в диетата са достатъчни, намаляването на протеините може да бъде намалено.

азотен баланс.

В средата ок. 16% от масата на протеина се превръща в азот. Ако влязат в склада на протеини, аминокиселините се разделят, азотът, който се смесва в тях, се екскретира от тялото в напречното сечение и (shochnoymenshe) с изпражнения от други азотни изпражнения. Удобно е да се оцени качеството на протеинова храна, за да се използва такъв показател, като азотен баланс, tobto. разлика (в грамове) между количеството азот, което е добавено в тялото, и количеството инжектиран азот за производство. За нормално хранене в пораснал qіlkostі rіvnі. В растящия организъм количеството инжектиран азот е по-малко от количеството запаси, т.е. балансът е положителен. При недостиг на протеини в храната балансът е отрицателен. Въпреки че в диетата има достатъчно калории, но протеини в нова част от деня, тялото приема протеини. Протеиновият метаболизъм се подобрява и повторното използване на аминокиселините в протеиновия синтез е възможно най-ефективно. Въпреки това, прекарайте неизбежния и азотен полуразпад, все пак, за да се извърши с напречно сечение и често с изпражнения. Количеството азот, приложено на тялото за производство по време на протеинов глад, може да бъде световен дефицит на протеин. Естествено е да се признае, че чрез въвеждане на количество протеин в диетата, еквивалентно на дефицит, можете да възстановите азотния баланс. Не е така обаче. Приемайки такова количество протеин, организмът започва да усвоява по-слабо аминокиселините, така че за възстановяване на баланса на азотното съдържание е необходимо допълнително количество протеин.

Ако количеството протеин в храната надвишава необходимия азотен баланс, тогава, очевидно, няма нищо. Твърде много аминокиселини просто премигват като взрив от енергия. Като особено яскравско дупе можете да посочите ескимосите, тъй като спестява малко въглехидрати и около десет пъти повече протеини, по-ниска консумация на азотен баланс. За повече vipadkіv, prote, vikoristannya протеин като dzherelo енергії nevidno, oskolki z nevenoї ії ії ії ії ії ії ії іn uglevіvіv іn іѕ аlѕo tο mаtаt повече калории, nіzh z ієї fіїї fіїї zhіlkostі протеин. В други страни населението приема необходимите калории за въглехидрати и спестява минимално количество протеин.

Въпреки че количеството калории, които тялото трябва да вземе от формата на непротеинови продукти, минималното количество протеин, което осигурява поддържането на азотния баланс, става приблизително. 30 g на ден. Приблизително стилка бяло може да се постави близо до няколко купи хляб и 0,5 литра мляко. Оптимално vvazhayut zazvichay deshcho голям брой; препоръчва се от 50 до 70 g.

Неесенциални аминокиселини.

До колко часа катериците изглеждаха като непокътнати. Време е да се извърши синтеза на протеина в тялото, всички необходими аминокиселини трябва да присъстват в тялото. Deyakí z аминокиселини организмът на самото създание zdatny синтезира. Те се наричат ​​заместители, парчета воня не са задължителни поради наличието в диетата, - по-важно е, така че с помощта на горивото нуждата от протеини да е достатъчна за азот; дори за брака на заместващи аминокиселини, тялото може да ги синтезира с допълнителна помощ, което е твърде много. Други, незаменими, аминокиселини не могат да бъдат синтезирани и трябва да присъстват в тялото. За хората основните са валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, хистидин, лизин и аргинин. (Въпреки че аргининът може да се синтезира в тялото, той може да се превърне в незаменими аминокиселини, фрагменти при новородени и деца, докато растат, те се установяват в недостатъчно количество. От друга страна, за хората зряла викуупотребата на някои от тези аминокиселини също може да бъде незаменима.)

Списъкът на незаменимите аминокиселини е приблизително същият като в други гръбначни кости и кома. Живейте стойността на белите zvjachayut, zgodovayuchi їkh schuram и stezhachi за zbіlshenny vаgi същества.

Жизнена стойност на белите.

Жизнената стойност на протеина се приписва на тази не-аминокиселина, която е най-неефективна. Ще илюстрирам с пример. При протеините на нашето тяло той се намира в средата на ок. 2% триптофан (на vaga). Допустимо е в диетата да се включат 10 g протеин, да се отмъсти 1% триптофан, а други незаменими аминокиселини да са достатъчни за нов. В нашия случай 10 g чист протеин всъщност е еквивалентен на 5 g чист протеин; Повече 5 r може да бъде по-малко енергия. Показателно е, че количествата аминокиселини практически не се съхраняват в тялото и за да се позволи синтезът на протеин, поради наличието на всички аминокиселини наведнъж, ефектът от излишъка на неаминокиселини може да бъде показано само в този случай, тъй като във всички те влизат в тялото наведнъж.

Средният склад на големите същества е близък до средния склад на човешкото тяло, така че дефицитът на аминокиселини едва ли ще ни застраши, тъй като диетата ни е богата на продукти като месо, яйца, мляко и сирене. Има обаче протеини, например желатин (продукт на денатурация на колаген), което означава, че има твърде малко незаменими аминокиселини. Roslinnі катерици, които искат да смърдят в tsmu sensi i kraschі за желатин, също с незаменими аминокиселини; лизин и триптофан са особено ниски в тях. Тим не е по-малко и чисто вегетарианската диета не може да се приема на сериозно, тъй като с нея се запазват по-голям брой големи протеини, достатъчни да осигурят на тялото незаменими аминокиселини. Най-голямо количество протеин има у нас, особено в нашата пшеница и различни бобови растения. Богат на протеини е и младият пагон, например в аспержите.

Синтетични протеини в диетата.

Добавяйки малко количество синтетични незаменими аминокиселини или богати на тях протеини към непълни протеини, например бели царевични, можете значително да увеличите жизнената стойност на остатъците, tobto. сами можем да спестим много спестен протеин. В допълнение, способността за растеж при растежа на бактерии или дрожди върху въглехидратите на нафтата с добавяне на нитрати или амоняк е като азота. Отнемането на микробен протеин по такъв начин може да служи като храна за вашите собствени птици или тънкост, или можете да живеете без посредник. Третият метод, който се използва широко, е вторичните особености на физиологията на преживните животни. При преживните кочанът има шлуна, т.з. белези, задържат се специални формибактериите и най-простите, сякаш трансформират несъвършените растящи протеини в по-съвършени микробни протеини, а qi, в собствената си линия, - след прекомерно ецване и накисване - се превръщат в органични протеини. Преди кърмата на тънкостта можете да добавите сечовин - по-евтина синтетична азотна храна. Микроорганизмите, които се задържат в търбуха, използват азот за преобразуване във въглехидрати (които са много повече във фуража) в протеин. Близо една трета от целия азот в диетата за отслабване може да се намери в присъствието на сечовин, което всъщност означава пеещият свят на химическия синтез на протеини.

БИЛКИ ¦ клас биологични полимери, присъстващи в кожния жив организъм. За участието на белите преминават основните процеси, които осигуряват живота на тялото: дишане, ецване, закъснение на мускула, предаване на нервни импулси. Кисткова тъкан, вълна, линия на косата, рога на живи същества са съставени от бели. За по-голям растеж на ssavtsiv, това развитие на тялото се счита за rahunok на produktiv, за да отмъсти на протеини като компонент на ядките. Ролята на протеините в тялото очевидно е още по-разнообразна.склад bіlkіv. Всички протеини са полимери, ланцетите са избрани от фрагменти от аминокиселини. Аминокиселините са единствените органични съединения, които могат да бъдат намерени във вашия склад (в зависимост от името) на аминогрупата NH 2 и органична киселина, tobto. карбоксилна, СООН група. От най-разнообразния набор от незаменими аминокиселини (теоретично броят на възможните аминокиселини не е ограничен) в развитието на протеините трябва да участва само въглеродният атом. За диво изглеждащи аминокиселини, които участват в просветяването на протеините, те могат да бъдат представени с формулата: H 2 N CH (R) COOH. Група R , Допуснат до въглеродния атом (този, който е между амино-i карбоксилната група), разграничава разликата между аминокиселините, които изграждат протеините. Тази група може да се формира само от атоми на въглища и вода, но по-често за отмъщение, престъпление C и H, различни функционални (изграждащи се до далечни трансформации) групи, напр. HO-, H2N - това в. Използвайте същата опция, акоР = N.

В живите организми има над 100 различни аминокиселини, протео, а в ежедневието не всички, а само 20 т. нар. „фундаментални“. На масата 1 са въведени техните наименования (повечето имена са формирани исторически), структурна формула, както и кратък термин, който е широко използван. Всички структурни формули са изброени в таблиците по такъв начин, че основните

аминокиселинен фрагмент е дясно ориентиран.

маса 1 АМИНОКИСЕЛИНИ, които участват в ОСНОВАНИ БИЛКИ.
Име	Структура	Назначаване
ГЛИЦИН		GLI
АЛАНИН		ALA
ВАЛИН		ВАЛ
левцин		LEI
ИЗОЛЕЙЦИН		ALE
СЕРИН		SER
ТРЕОНИН		TRE
ЦИСТЕИН		ОНД
МЕТИОНИН		MET
ЛИЗИН		ЛИЗ
Аргинин		AWG
АСПАРАТИНОВА КИСЕЛИНА		ASD
АСПАРАГИН		ASN
ГЛУТАМИНОВА КИСЕЛИНА		GLU
ГЛУТАМИН		GLN
Фенилаланин		сешоар
ТИРОЗИН		ТИР
триптофан		ТРИ
Хистидин		ГИС
ПРОЛИН		PRO
В международната практика е прието бързо да се разпознае свръхекспозицията на аминокиселини с помощта на латински трилитри или еднобуквени кратки, например глицин - Gly или G, аланин - Ala или A.

Сред двадесетте аминокиселини (Таблица 1) само пролинът замества реда с карбоксилната група COOH група

NH (заместник NH 2), фрагментите няма да влязат в склада на цикличния фрагмент.

Всички аминокиселини (валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан), поставени в таблиците на сив фон, се наричат ​​незаменими; който таралеж.

Протеиновата молекула се разтваря в резултат на последващото сливане на аминокиселини, с които карбоксилната група на една киселина взаимодейства с аминогрупата на субстантната молекула, в резултат на което пептидната връзка се разтваря

CONH и се вижда водна молекула. На фиг. 1 показва последното добавяне на аланин, валин и глицин.

Фиг. 1. НАПОСЛЕДНО АМИНОКИСЕЛИНИс установената протеинова молекула. Като основна права линия на полимерния език, маршрутът е под формата на крайна аминогрупа

H2N към крайната карбоксилна група COOH .

За да се опише компактно протеиновата молекула, заместващото бързо обозначаване на аминокиселини (Таблица 1, трета страница), което е в изследването на полимерното копие. Фрагмент от индикационната молекула на фиг. 1 запишете предстоящото класиране:

H 2 N -ALA-VAL-GLI-COOH .

Протеиновите молекули съдържат от 50 до 1500 аминокиселинни остатъка (късите копия се наричат ​​полипептиди). Индивидуалността на протеина се определя от набор от аминокиселини, от които е съставен полимерният ланцет, което е не по-малко важно в реда на изтегляне на ланцета. Например молекулата на инсулина е изградена от 51 аминокиселинни остатъка (това е един от най-големите протеини с къса лента) и представлява две успоредни копия на различна възраст. Последователността на аминокиселинните фрагменти е показана на фиг. 2.

Молекули на аминокиселината цистеин (Таблица 1), които съдържат сулфхидридни групи, образуващи реакция |

SH , yakí vzaêmodіyut mízh себе си, utvoryuyuchi disulfіdnі místki S-S -. Ролята на цистеина в света на протеините е особено важна, тъй като той участва в омрежването между полимерни протеинови молекули.

Асоциацията на аминокиселини в полимерни копия се намира в жив организъм под контрола на нуклеинови киселини, самата воня осигурява строг ред на подбор и регулира фиксираната дължина на полимерната молекула ( см. НУКЛЕИНОВА КИСЕЛИНА).

Структурата на протеините. Складът на протеиновата молекула, който изглежда като излишък от аминокиселини, които са нарисувани (фиг. 2), се нарича първична структура на протеина. Mízh присъства в полимерната ланкуза с имино-групи HN и карбонилни групи CO vinikayut вода svyazki ( див.Водно обаждане), в резултат на което протеиновата молекула придобива проста, просторна форма, както се нарича вторична структура. Най-широки са два вида вторична структура на протеини.

Първи вариант, заглавия

а -SPIRALAL, Реализирано за предварителните режими на vodnevikh Zv'yazkіv, усърдната молекула на параметрите на геометричната молекула, Shuzhins са в божествените звезди на Валентин Kuts, скучната на vodnevich viyalvim за същата група H - N и C = O , между които има два пептидни фрагмента. H-N-C=O (фиг. 3).

Складът на полипептидния улан, показан на фиг. 3, запишете краткотрайния поглед в следващия ранг:

H2N -АЛА УАЛ-АЛА-ЛЕЙ-АЛА-АЛА-АЛА-АЛА-ВАЛ-АЛА-АЛА-АЛА- COOH .

В резултат на свиването на водните връзки молекулата придобива формата на спирала, т.нар.

а -спирала, която изглежда като извита спираловидна линия, която може да минава през атомите, изграждащи полимерното копие (фиг. 4)

Вторият вариант на вторичната структура

b -структура, която се установява и за участие на водни връзки, участие на терен в какви групи си взаимодействат H - N и C = O две или повече полимерни копия, навити успоредно. Части от полипептидни копия могат да бъдат директни (фиг. 1), има опции, ако копията вървят направо (успоредно b -Структура, фиг. 5), в противен случай вонята се разпространява (анти-паралелно b -Структура, фиг. 6).

На светлина

b -структурите могат да заемат ролята на полимерните ланцети на различен склад, с коя органична група, които обрамчват полимерните ланцети ( Ph, CH 2 ВІН и Ін.), в повечето депресии те играят различна роля, най-значимите могат да бъдат взаимно замразени групи H - N и C = O . Парчета от полимерен ланцет H - N и C = O групите се изправят в различни посоки (на малък хълм и надолу), става възможно едночасово взаимодействие на трима и повече улани.

Складът на първия полипептид lanciug на фиг. 5:

H2N -ЛЕЙ-АЛА-ФЕН-ГЛИ-АЛА-АЛА- COOH

Склад на друг и трети улан:

H2N -ГЛИ-АЛА-СЕР-ГЛИ-ТРЕ-АЛА- COOH

Склад от полипептидни копия, показан на фиг. 6, същото като на фиг. 5, очевидно е, че другият ланцет може да лежи в противоположната посока (сдвоен от Фиг. 5) право напред.

Възможност за просветление

b -структури в средата на една молекула, ако фрагментът от ланцета на едно разстояние изглежда завъртян на 180°, в тази посока две нишки на една молекула може да лежат в противоположна посока, резултатът ще бъде антипаралелен b -Структура (фиг. 7).

Структурата е показана на фиг. 7 в плоско изображение е показано на фиг. 8 с оглед на обемния модел. Дилянки

b -структурите обикновено се наричат ​​плоска, вълнообразна линия, като преминаване през атом, което прави полимерна линия

При структурата на bagatioh bilkiv са нарисувани котилата

а - спираловидни и нишковидни b -структури, както и един по един полипептидните копия на междузамръзване и заплетени в полимерното копие се наричат ​​третична структура на протеина.

Методите за изобразяване на структурата на протеините са показани на задната част на растителния протеин на крамбин. Структурните формули на протеини, които често могат да съдържат до стотици аминокиселинни фрагменти, са сгъваеми, обемисти и важни за sprinyattya, така че е възможно да се опростят структурните формули без символи на химични елементи (фиг. 9, опция A), но ако изберете yut zabarvlennya валентни удари са в съответствие с правилата (фиг. 4). Формулата трябва да бъде представена върху плоско, но просторно изображение, което отразява реалната структура на молекулата. Такъв метод позволява, например, разделянето на дисулфидни места (подобно на тихи, като в инсулина, фиг. 2), фенилови групи в ланцет със синя рамка и в. 9, вариант Б). Въпреки това, обидните методи не позволяват да се покаже третата структура, към която американският биофизик Джейн Ричардсън призова изображението

а -структури в изглеждащи спирално усукани линии ( см. мал. 4), b -структурите изглеждат като плоски пухкави шевове (фиг. 8), а само задните имат ланцети под формата на тънки възли, типът на кожата на структурата може да има собствено забарвление. Такъв начин за изобразяване на третичната структура на протеина е широко използван в момента (фиг. 9, вариант). В допълнение към по-голямото съдържание на информация е възможно да се покаже единична третична структура и опростена структурна формула (фиг. 9, вариант P). Є-та модификация на метода, предложен от Ричардсън:а -спиралите представляват приличащи на цилиндри и b -структури под формата на плоски стрелки, които показват права ланси (фиг. 9, вариант Е). По-малки разширения на метода, при които цялата молекула се изобразява под формата на сноп, когато различните структури се виждат като ивици, а дисулфидните места се показват под формата на мостове (фиг. 9, вариант Е).

Най-удобният вариант за приемане, ако спецификата на протеина (фрагменти на аминокиселини, редът на тяхното номериране, водни връзки) не е посочена в изображението на третичната структура, ако е взета от и стандартен набор от двадесет амино киселини (Таблица 1). Основната задача с изображението на третичната структура е да покаже широчината на разширяването и изтеглянето на вторичните структури.

Най-удобният за spriynyattya обем третична структура (опция), zvílnena в детайлите на структурната формула.

Белтъчна молекула, която има третична структура, като правило, приема една единствена конфигурация, така че се образуват полярни (електростатични) взаимодействия и водни връзки. В резултат на това молекулата набъбва във формата на компактна намотка | глобуларни протеини (

глобули , лат.чанта ) , или подобни на нишка | фибриларни протеини (фибри , лат.фибри).

Основата на глобуларната структура е протеин от албумин, до класа албумин е включен протеин от пилешко яйце. Полимерният фенер е избран за албумин, главно за аланин, аспарагинова киселина, глицин и цистеин, които са нарисувани в същия ред. Третинна структура отмъщение

а -спирали, свързани с единични ланцети (фиг. 10)

Основата на фибриларната структура е протеинът фиброин. Vín отмъщение за голямото количество излишък от глицин, аланин и серин (кожата е друга излишна аминокиселина - глицин); излишъци от цистеин за отмъщение на сулфхидридни групи, ежедневно. Фиброинът е основният компонент на естествения шев и павутини, отмъщение

b -структури, свързани с единични ланцети (фиг. 11)

Възможността за установяване на третична структура от тип peevny се определя от първичната структура на протеина, tobto. е определен като отдалечен ред на аминокиселинни отлагания. От певческите сетове на такива излишъци, важно е да се обвиняват

а -Спирали (подобни комплекти във вашия собствен, за да завършите много), друг комплект за производство преди появата b -конструкции, единични копия се характеризират със своя склад

Действителните протеинови молекули, запазвайки третиновата структура, се комбинират заедно в големи супрамолекулни агрегати, в собствените си симиращи полярни взаимодействия наведнъж и образуват водна връзка. Такива разделителни способности се наричат ​​четвърт структура на протеина. Например протеинът феритин, който се образува в основната маса на левцин, глутаминова киселина, аспарагинова киселина и хистидин (във ферицин, в различни количества, всичките 20 аминокиселинни остатъка) установява паралелно третичната структура на chotiriox

а - Спирали. При комбиниране на молекули в един ансамбъл (фиг. 12) се установява четвърт структура, която може да включва до 24 молекули феритин.

Друг пример за супрамолекулни разтвори е структурата на колагена. Качеството на фибриларния протеин, чиито копия са били стимулирани, е по-важно от глицина, който се извлича от пролин и лизин. Структура

а -спирали, които се рисуват с струни, подобни на b -структури, поставени близо до привидно успоредни снопове (фиг. 13)Химическа сила на протеините. В случай на различни органични образувания, продукти от живота на дециделни бактерии (млечнокисела ферментация) или при повишени температури, вторичните и третичните структури се разрушават без увреждане на първичната структура, поради което протеинът нахлува в разнообразието консумирайки биологична активност, този процес се нарича денатурация, което е загуба на естествени сили, например подсирване на кисело мляко, изгаряне на белтък от варено пилешко яйце. Поради повишената температура протеините на живите организми (зокрема, микроорганизъм) бързо се денатурират. Такива протеини не са здрави, за да участват в биологични процеси, след което микроорганизмите се убиват, вареното (или пастьоризирано) мляко може да бъде по-спестено.

Пептидни връзки

H-N-C=O , които разтварят полимерния ланцет на протеиновата молекула, в присъствието на киселини те се премахват и хидролизират, с което е възможно да се развие полимерен ланцет, който може би може да бъде намален до vihdnyh аминокиселини. Пептидни връзки за влизане в склада a -спирали или b -структури, по-голяма устойчивост на хидролиза и различни химически инфузии (сдвоени със същите връзки в единични копия) По-деликатно разделяне на протеиновата молекула в склада от аминокиселини се извършва в безводна среда за допълнителен хидразин. H2N NH 2, в същото време всички аминокиселинни фрагменти, с изключение на останалите, съставляват така наречените хидразиди на карбоксилната киселина, които отмъщават на фрагмента C(O)HN NH 2 (фиг. 14).

Подобен анализ може да предостави информация за съхранението на аминокиселини на този брой протеини, което е по-важно да се знае тяхната последователност в протеиновата молекула. Един от методите, широко използвани за cíêí meti, е инжектирането на фенилизотиоцианоат (FITC) в полипептидното копие, което в средата на локвата достига до полипептида (от тази точка, която трябва да отмъсти на аминогрупата), и при промяна на реакцията на средната търси кисело с фрагмент от една аминокиселина (фиг. 15).

Разработени са много специални методи за такъв анализ, включително тези, които започват "сортирането" на протеинова молекула на складов компонент, започвайки от карбоксилния край.

Напречни дисулфидни купи.

S-S (разрешени при взаимодействие с излишния цистеин, фиг. 2 и 9) се разделят, превръщайки ги вХС -групи от дневни диверсифицирани diy oкислювачи (кисел или воден пероксид) за подновяване, докато се утаи дисулфид mistkiv (фиг. 16).

За създаването на допълнителни напречни връзки във викорните протеини е необходима реакцията на аминокарбоксилната група. По-достъпни за различни взаимодействия са аминогрупите, които се намират в ланцетната рамка, фрагменти от лизин, аспарагин, лизин, пролин (Таблица 1). При взаимодействието на такива аминогрупи с формалдехид възниква процесът на кондензация и напречните сечения вибрират |

NH CH 2 NH (фиг.17).

Kíntseví karboksilnі групи іlka bílka zdatní реагират със сложни spolіkami deyakіh поливалентни metalіv (често zastosovіt spolі хром), при tsommu vykazhyut също кръстосано свързване. Нарушителните процеси се спират при дъбени кожи.

Ролята на протеините в организма рiзноманiтна.

fermenti(ферментация лат. brodinnya), другото им име на ензими (en zumh Гръцки. в drízhdzhakh) tse протеини, които могат да имат каталитична активност, смрад на сградата, подобряват скоростта на биохимичните процеси в хиляди пъти. Под действието на ензими в складовите компоненти: протеини, мазнини и въглехидрати се разграждат до по-прости части, от които се синтезират нови макромолекули, необходими за организъм от същия тип. Ензимите участват в различни процеси на биохимичен синтез, например в синтеза на протеини (някои протеини помагат да се синтезират други).

Ензимите са високоефективни катализатори и са селективни (да насочват реакцията в дадена посока). В тяхно присъствие реакцията протича практически със 100% добив без елиминиране на странични продукти и с помощта на измиването, мекотата: екстремното атмосферно налягане и температурата на живия организъм. За пара, синтезът на амоняк с вода и азот в присъствието на катализатор с активирано освобождаване се извършва при 400 500 ° C и налягане от 30 MPa, изходът на амоняк е 15 25% в един цикъл. Ензимите се използват като несъвършени катализатори.

Интензивното изследване на ензимите започва в средата на 19 век, заразени са над 2000 различни ензими, най-ценният клас протеини.

Имената на ензимите се добавят в следния ред: към името на реагента, с взаимодействието на ензима или към името на реакцията, която се катализира, за да завършите - азанапример аргин азаразширява аргинин (Таблица 1), декарбоксил азакатализира декарбоксилиране, tobto. разделяне на 2 вида карбоксилна група:

® CH + CO 2

Често за по-точно определяне на ролята на ензима в името му се посочва обектът, типът на реакцията, например алкохол дехидрогеназа - ензим, който дехидратира алкохоли.

За някои ензими, които са били готови за дълго време, историческото име е запазено (без завършване на ^ase), например пепсин (

пепсис , Гръцки. ецване) и трипсин (трипсис Гръцки. rozrіdzhennya), qi ензимите разлагат протеини.

За систематизиране ензимите се комбинират в голям клас, класификацията се основава на вида на реакцията, класът е кръстен на общия принцип на именуване на реакцията и края на аза. Дали изброява действия от такива класове.

Оксидоредуктазаензими, които катализират окислително-окислителни реакции. Дехидрогеназите, които са включени до този клас, намаляват протонния трансфер, например алкохол дехидрогеназата (ADH) окислява алкохолите до алдехиди, по-нататъшното окисление на алдехидите до карбоксилни киселини катализира алдехид дехидрогеназата (ALDH). По време на превръщането на етанола в октова киселина в тялото протичат неприятни процеси (фиг. 18).

мал. 18. ДВУЕТАПНО ОКИСЛЕНИЕ ДО ЕТАНОЛкъм оптична киселина

Наркотичното лекарство не е етанол, а междинният продукт е ацеталдехид, който понижава активността на ензима ALDH, по-лесно преминава през друг етап на окисление на ацеталдехид до октовая киселина и е все по-изразен при вътрешен прием на етан. лу. Анализът показа, че 80% от представителите на жълтата раса имат ниска активност на ALDH и следователно поносимостта към алкохол е по-тежка. Причината за такава вродена намалена активност на ALDH се дължи на факта, че част от излишната глутаминова киселина в отслабената молекула на ALDH се заменя с фрагменти от лизин (Таблица 1).

Трансферазиензими, които катализират трансфера на функционални групи, например трансиминазите катализират трансфера на аминогрупи.

Хидролазиензими, които катализират хидролизата. Трипсинът и пепсинът намаляват хидролизата на пептидните връзки, а липазите разграждат сгъваемите връзки в мазнините:

R C (O) O R 1 + H 2 O ® ¦ R C (O) OH + ALE R 1

Лиазиензими, които катализират реакциите, ако преминават през нехидролитичен път, в резултат на такива реакции се образуват връзки C-C, C-O, C-N и образуването на нови връзки. Ензимът декарбоксилаза се отнася до ти клас

изомеразаензими, които катализират изомеризацията, например превръщането на малеинова киселина във фумарова киселина (фиг. 19), цис – трансизомеризация ( см. ИЗОМЕРИЯ).

мал. 19. ИЗОМЕРИЗАЦИЯ НА МАЛЕИНОВА КИСЕЛИНАв fumarov в присъствието на ензима.

В роботизираните ензими има фундаментален принцип, в зависимост от естеството на принципа, структурното сходство на ензима и реагента на реакцията, който е по-бърз. Следвайки образната вираза на един от основателите на теорията на Е. Фишер за ензимите, реагентът отива към ензима, като ключ към ключалка. Във връзка с cym, кожният ензим катализира или една химическа реакция, или група от реакции от същия тип. В един случай ензимът може да работи върху една единствена половина, например уреаза (

щета Гръцки |рязане) катализира само хидролизата на сечовин:(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3Най-фината жизненост се показва от ензимите, които разграничават оптически активните антиподи на левия и десния гръбначен изомери ( см. ИЗОМЕРИЯ). Л -аргиназата не засяга левия вентрален аргинин и не включва десния вентрален изомер. L-лактат дехидрогеназата се използва върху левия естер на млечната киселина, така нареченият лактат ( lactis лат.мляко), в този час D-лактат дехидрогеназата разгражда изключително D-лактатите.

Повечето от ензимите не са толкова на един, но в групата на нативния сполук, например, трипсинът "ще" разцепи пептидната връзка на храносмилането с лизин и аргинин (Таблица 1.)

Каталитичните сили на някои ензими, като хидролазите, се приписват изключително на самата протеинова молекула, докато друг клас оксидоредуктазни ензими (например алкохол дехидрогеназа) могат да бъдат активни само при наличието на свързване с тях на непротеинови молекули на витамини нив, които активират йони Mg, Ca,

Zn , Mn и фрагменти от нуклеинова киселина (фиг. 20).

Транспортните протеини се свързват и пренасят различни молекули или те през мембраните на клетките (като средата на клетките, така наречените), а също и от един орган към друг.

Например, хемоглобинът се свързва с кислорода по време на преминаването на кръвта през белите дробове и го доставя до различни тъкани на тялото, той вибрира и се изпотява, за да окислява компонентите на черния дроб, този процес алувация" на хранителни продукти в тялото).

Кремът на протеиновата част на хемоглобина е да компенсира сложното затваряне на клетката с молекулата на цикличния порфирин (

порфир Гръцки |лилаво), което е червеният цвят на кръвта. Същият комплекс (фиг. 21, леворуч) играе ролята на кисел носител. В хемоглобина порфириновият комплекс се намира в средата на протеиновата молекула и се редуцира за поддържане на полярните взаимодействия, както и координационната връзка с азота в хистидина (Таблица 1), който влиза в протеиновия склад. Молекулата O2, за да пренася хемоглобина, идва за допълнителна координационна връзка към атома отстрани, простирайки се до кръста, до който идва хистидинът (фиг. 21, дясно).

Вдясно е показан Будов комплекс под формата на обемен модел. Комплексът се редуцира в протеиновата молекула зад допълнителна координационна връзка (пунктирана синя линия) между атома.

Fe и N атом при хистидин, който влиза в склада на протеина. Молекулата O2, за да пренася хемоглобина, е координирана (черна пунктирана линия) с атома Fe от срещуположния край на жилищния комплекс.

Хемоглобинът е един от най-често произвежданите протеини, натрупани в него

а -спирали, свързани с единични копия, за да си отмъстят в склада си с чотири комплекси на залата. По този начин хемоглобинът е обемен пакет за прехвърляне на няколко кислородни молекули в кръвния поток. Формата на хемоглобина е подобна на глобуларните протеини (фиг. 22).

Основната "хидратация" на хемоглобина се дължи на факта, че когато се пренася в различни тъкани и органи, той бързо преминава. Въглероден окис, CO (chadny газ), свързване с

Fe в хемоглобина повече sviidshe, ale, на vіdminu vіd Pro 2, utvoruê комплекс, който е важен за колапс. В резултат на това такъв хемоглобин не предизвиква образуването на Pro 2, което причинява (при вдишване на големи количества въглероден диоксид) до смъртта на организма под формата на отрови.

Друга функция на хемоглобина е преносът на CO 2, но в процеса на тимусното свързване на въглеродния диоксид, съдбата не на атома на залата, а

H2N - протеинови групи.

„Роботизирано производство“ на протеини, които да се депозират в бъдеще, например, замяната на единична аминокиселина в излишък от глутаминова киселина в ланцета на хемоглобиновия полипептид с излишък от валин (признак на вродена аномалия) води до заболяване, какво е наречена сърповидноклетъчна анемия.

Важен е също така транспортирането на протеини, свързването на мазнини, глюкоза, аминокиселини и прехвърлянето им в средата, както и позата клитин.

Транспортните протеини от специален тип не носят самата реч, но функционират като транспортен регулатор, преминавайки песните на речта през мембраната (външната стена на клетката). Такива протеини най-често се наричат ​​мембранни протеини. Вонята оформя формата на кух цилиндър i, намиращ се на стената на мембраната, осигурявайки движението на някои полярни молекули или йони в средата на клетката. Основата на мембранния протеин е порин (фиг. 23).

Kharchovy и резервни протеини, както пеят от името, са ядрата на вътрешното хранене, често за зародишите на растения и същества, както и в ранните етапи от развитието на младите организми. Албуминът (Фиг. 10) е основният компонент на яйчния белтък, както и казеиновият главен протеин на млякото, преди хранителните протеини. Под действието на ензима пепсин, казеинът се създава в канала, като по този начин предотвратява запушването на билковия тракт и се усвоява ефективно. Казеинът съдържа фрагменти от всички необходими на организма аминокиселини.

Във феритин (фиг. 12), който се намира в тъканите на същества, се съхраняват йони.

За да запазите протеини, донесете същия миоглобин, който е зад склада и бъдещия хемоглобин. Миоглобин zoseredzheny, ранг на главата, в m'yazakh, йога, основната роля е да спаси кисело, което е хемоглобин. Вината са кисели с киселост (повече сух, по-нисък хемоглобин) и след това стъпка по стъпка го пренасят в различни тъкани.

Структурните протеини укрепват функцията на кожата (шкин) или поддържат тялото в едно цяло и му придават мускули (хрущял и сухожилие). Основният основен компонент е фибриларният протеинов колаген (фиг. 11), най-голямото разрастване на протеините на животинския свят, в организмите на учените, в тази част може да има 30% от общото количество протеини. Колагенът може да бъде висококачествен за rozryv (в къщата на mitsnist shkiri), но чрез maly в кръстосаните шевове на колагеновите shkiri, shkiri на съществата имат малко придатъци за сираците, за да търсят подготовката на различни сортове. За да се намали набъбването на кожите във вода, свиването при сушене, а също и за увеличаване на здравината в напоената мелница и повишаване на еластичността на колагена, те създават допълнително омрежване (фиг. 15а), което е наименованието от процеса на дъбене на кожите.

В живите организми молекулите на колагена, които участват в процеса на растеж и развитие на организма, не се надграждат и не се заместват от нов синтез. В света на стария организъм броят на напречните връзки в колагена се увеличава, което води до намаляване на еластичността и не се появяват парчетата на обновяване, след това има повече промени в дебелината на костите на хрущяла и сухожилие, появяващи се и бръчките по кожата.

В суглобовите връзки е скрит еластинът - структурен протеин, който лесно се разтяга на две части. Най-голямата еластичност може да бъде бялата гума, която се намира в зоните на шарнирно закрепване на крил в някои коми.

Рогата на косата, ноктите и пирята се образуват главно от протеина кератин (фиг. 24). Основната му сила е отбелязването на излишък от цистеин, който прави дисулфидни петна, което придава висока еластичност (изграждане под формата на нова форма след деформация) на косата, както и на тъканите.

За необратима промяна във формата на кератиновия обект е необходимо дисулфидните подложки да се преживеят с помощта на окислител, да се придаде нова форма и след това да се създадат отново дисулфидните подложки с помощта на окислителя (фиг. 16), опитайте сами, например, къдрене на косата.

С увеличаване на количеството на излишния цистеин в кератина и, очевидно, увеличаване на количеството на дисулфидните отлагания, се развива натрупване до деформация и ако има храм на слуз (близо до рогата на черупките на костенурките съдържат до 18% цистеинови фрагменти). До 30 различни вида кератин могат да бъдат намерени в организмите на савантите.

Фибриларният протеин фиброин, който се спорадизира до кератин, който се вижда от гъсениците на червея при навиване на пашкула, както и от паяците при тъкането на пашкула, отмъщава само

b -структури, свързани с единични ланцети (фиг. 11) На отвора на кератин, фиброинът няма напречни дисулфидни петна, вените могат да бъдат повече от едно око за отваряне, паяжините са по-високи, по-ниски при стоманени кабели) . Чрез наличието на напречен шев, фиброинът е неразтеглив (очевидно подплатата на тъканта е постоянна и шевовете лесно се набръчкват).Регулаторни протеини, най-често наричани хормони, участват в различни физиологични процеси. Например, хормонът инсулин (фиг. 25) е съставен от двеа -lanceugs, z'ednah дисулфидни места. Инсулинът регулира метаболитните процеси за участието на глюкозата и може да доведе до диабет.

Мозъкът на хипофизата синтезира хормон, който регулира растежа на тялото. Създаване на регулаторни протеини, които контролират биосинтезата на различни ензими в тялото.

Краткотрайните и сухи протеини дават на тялото zdatnosti skorochuvatisya, променят формата и се движат, първо за всичко, отидете на m'yazi. 40% от масите на всички протеини, които се намират в m'yazakh, стават миозин (mys, myos, Гръцким'яз). Тази молекула може едновременно да замени фибриларна и глобуларна част (фиг. 26)

Такива молекули се комбинират в големи агрегати, които обхващат 300–400 молекули.

С промяна в концентрацията на калциеви йони в пространството, което напуска м'язовите влакна, има обратна промяна в конформацията на молекулите, промяна във формата на ланцета за лен чрез превръщане на отделни фрагменти в ковалентни връзки . Необходимо е да се доведе до бързо отпускане на лигавицата, сигналът за промяна на концентрацията на калциеви йони трябва да идва от нервните окончания в мукозните влакна. Парче краткосрочен m'yazіv може да viklikat dієyu електрически иpulsіv, scho да доведе до рязка промяна в концентрацията на калциеви йони, на които се основава стимулацията на сърдечния m'yaz, за да се активизира работата на сърцето.

Захисните протеини ви позволяват да спасите тялото от нахлуващи бактерии, които атакуват йога, вируси и от проникване на чужди протеини (споменато е името на чужди тела - антигени). Ролята на остарелите протеини се контролира от имуноглобулини (името им е антитела), смрадът разпознава антигени, които са проникнали в тялото, и са тясно свързани с тях. В организмите на животните, включително хората, има пет класа имуноглобулини: M, G, A, D и E, тяхната структура, както се нарича, е глобуларна, освен това всички миризми са сходни. Молекулярната организация на антителата е показана в приложението на класа имуноглобулини.

Ж (фиг. 27). Молекулата съдържа chotyri полипептид lanciugs, комбиниран с trioma дисулфидни частици. S-S (на фиг. 27 вонята е показана с изпотяващи се валентни връзки и големи символиС ), освен това коженият полимерен ланцет може да отмъсти за вътрешните дисулфидни мостове. Два големи полимерни ланцета (видими в син цвят) покриват 400–600 аминокиселинни остатъка. Две други копия (виждани в зелен цвят) може да са два пъти по-къси, вонята на около 220 допълнителни аминокиселини. Мустаци chotiri lancers roztashovanі такъв ранг, scho kіntsev H2N -групи изправени в една посока

След контакт на тялото с чужд протеин (антиген), клетките на имунната система започват да вибрират имуноглобулини (антитела), които се натрупват в кръвта. На първия етап основната работа се извършва от работниците на Ланцюгите, които ще отмъстят на Кинцевите

H2N (на фиг. 27 за различните графики са използвани цветовете на светлосинята и светлозелената цветова схема). Това е зоната на заетост на антигена. В процеса на синтез на имуноглобулини клетките се образуват по такъв начин, че тяхната структура и конфигурация максимално да съответстват на структурата на антигена, който се приближава (като ключ към ключалка, като ензими, но задачата в този случай е различна ). По този начин за кожния антиген, като имунен отговор, се създава строго индивидуално антитяло. Такава „пластмасова“ промяна на живота е остаряла при наличие на външни фактори, имуноглобулинов крем, не е възможно да се получи бяло. Ензимите нарушават структурната стабилност на реагента по различен начин с помощта на гигантски набор от различни ензими в розрахунка по всякакъв възможен начин и имуноглобулините отново ще бъдат преработени като "работен инструмент". В допълнение, шарнирната плоча на имуноглобулина (Фиг. 27) гарантира, че две области на заетото място имат независима чупливост; фиксиране, tse отгатване на ракоподобната природа.

Освен това се включват ланци за последващи реакции на имунната система на тялото, включват се имуноглобулини от други класове, в резултат на което настъпва дезактивиране на чуждия протеин и след това намаляването на този антиген (токсин на чужд микроорганизъм) y) .

След контакт с антигена се достига максимална концентрация на имуноглобулин (в зависимост от естеството на антигена и индивидуалните характеристики на самия организъм) за дълго време (веднъж на няколко дни). Организмът запазва паметта за такъв контакт и при повторна атака със същия антиген имуноглобулините се натрупват в кръвта по-бързо и в по-голямо количество поради набутиев имунитет.

Въведена е класификация на белите, за да има пеещ свят от ментален характер, например тромбин, прогнози за средата на студените бели, всъщност, ензим, който катализира хидролизата на пептидни връзки, за да бъде включен в класа на протеазите.

До смъртта на белите, белите на змиите често се отстраняват и токсичните протеини на deyah roslins често се отстраняват, парчетата от тяхното zavdannya спасяват тялото от гроба.

Є бели, функциите на всяка подова настилка са уникални, което улеснява класифицирането. Например, монелиновият протеин, който се намира в един от африканските розлини, вече е женско биле за наслада, ставайки обект на култивиране като нетоксичен реч, сякаш vikoristan може да замени zucru за предотвратяване на затлъстяването. Кръвната плазма на някои антарктически риби ще замени протеините със силата на антифриз, който предпазва кръвта на тези риби от замръзване.

Частичен синтез на протеини. Кондензацията на аминокиселини, която води до полипептиден ланцет, е добър процес. Възможно е да се извърши, например, кондензацията на една или същите аминокиселини или сумата от киселини и да се получи, очевидно, полимерът, който ще отмъсти на същата Ланка, или на различната Ланка, които са нарисувани в обратен ред. Такива полимери имат малка прилика с естествените полипептиди и не проявяват биологична активност. Основната цел е да се добавят аминокиселини в строго определен, предварително определен ред, за да се възстанови последователността на аминокиселинните излишъци в естествените протеини. Американският учен Робърт Мерифийлд предложи оригинален метод, който позволи да се реши такава задача. Същността на метода се състои в това, че първата аминокиселина се добавя към неразградим полимерен гел, който може да отмъсти на реакционно-изграждащите групи, изграждайки с COOH групи от аминокиселини. В качеството на такава полимерна облицовка, зашит полистирол е взет от въвеждането в новите хлорометилови групи. Така че аминокиселината, взета за реакцията, не реагира сама със себе си и така не излезе H2N -група към лигавицата, аминогрупата на cієї киселина е блокирана отпред от обемния интерцесор [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -група. Тъй като аминокиселината е достигнала полимерната обвивка, блокиращата група се отстранява и реакцията може да се добави към друга аминокиселина, която също е блокирана отпред H2N -група. Такава система е по-малко вероятно да взаимодейства H2N -групи на първата аминокиселина и СООН групата на друга киселина, както се извършва в присъствието на катализатори (фосфониеви соли). След това цялата схема се повтаря, като се въвежда третата аминокиселина (фиг. 28).

В останалия етап изтеглянето на полипептидните ланцети се извършва с полистиролова обвивка. Целият процес е автоматизиран, като се използват автоматични пептидни синтезатори, които следват описаната схема. Този метод е използван за синтезиране на анонимни пептиди, които се използват в медицината и земеделието. В бъдеще трябва да премахнем и подобрените аналози на естествените пептиди от vibirk и засилената диета. Бяха синтезирани някои малки протеини, например хормонът инсулин и някои ензими.

Съществува и метод за синтез на протеини, които копират естествените процеси: да се синтезират фрагменти от нуклеинови киселини, прикрепени към отстраняването на същите протеини, след което тези фрагменти се произвеждат в жив организъм (например бактерия), след като които организмът илок. При такъв метод наведнъж се приемат значителен брой важни налични протеини и пептиди, както и техните аналози.

Протеините в живия организъм постоянно се разлагат на летливи аминокиселини (с участието на ензими), едни аминокиселини се прехвърлят в други, след което протеините се синтезират отново (също с участието на ензими), след това. организмът се актуализира постоянно. Активните протеини (колагенови кожи, коса) не се метаболизират, тялото ги изразходва непрекъснато и ги заменя с нови. Протеините, подобно на животворната енергия, имат две основни функции: те доставят на тялото жизненоважен материал за синтеза на нови протеинови молекули и освен това осигуряват на тялото енергия (калории).

Месоядните таралежи (сред тях има и хора) приемат необходимите протеини от росния и дивия таралеж. Zhodin s otrimanih z їzhey blіkіv не vbudovuêtsya в тялото по същия начин. В билковия тракт всички глинести протеини се разлагат на аминокиселини и вече от тях ще има протеини, които са необходими за определен организъм, с 8 незаменими киселини (Таблица 1) в организма, повече от 12 могат да бъдат синтезирани, дори ако вонята не се намира в достатъчно количество zheyu, ейл незаменими киселини и вина трябва да се намират още по-често. Атомите на сирка в цистеина на тялото се приемат с незаменимата аминокиселина метионин. Част от белите се разпадат, виждайки енергията, необходимата подкрепа за живот, а за някои азотът се отстранява от тялото от секцията. Озвучете човешкото тяло, докато консумирате 25 30 рубли. катерица за производство, за това е виновна катерица, но в необходимото количество. Минимално допълнително изискване при катериците е 37 g при мъжете, 29 g при жените, според препоръките на нормата на живот за жените. При оценката на хранителните продукти е важно да се провери качеството на протеина. Поради наличието или ниското съдържание на незаменими аминокиселини, протеините се считат за нискоценни, така че протеините се дължат на по-голямо количество. И така, протеините на бобовите растения имат малко общо с метионина, а в протеините на пшеницата и царевицата имат малко количество лизин (проблемните аминокиселини не са незаменими). Същества от протеини (с малко количество колаген) се добавят към пълната гама хранителни продукти. Нов набор от всички незаменими киселини за отмъщение на млечен казеин, както и сирене и сирене, които се приготвят за нова вегетарианска диета, в този случай е още по-строга, tobto. „Безмлечни“, изискващи по-силна консервация на варива, грах и гъби за снабдяване на организма с есенциални аминокиселини в необходимото количество.

Синтетичните аминокиселини и заместващите протеини са като kharcho продукти, които ги допълват с храна, като отмъщение на незаменими аминокиселини в малко количество. Иснуют бактерии, яки могат да преобразуват и завладеят в въглехидратна нафта, за да завършите синтеза на протеини, е необходимо да добавите азотни вещества (амиак или нитрат). Отнемането на бял викор по този начин е като храна за слаби и свински птици. В комбинираните фуражи за домашни животни често се добавя набор от ензими - карбохидраза, която катализира хидролизата на сгъваемите компоненти във въглехидратите (клетъчни стени на зърнени култури), които са важно изложени, в резултат на което растящото растение ще печелете все повече и повече.

Михайло Левицки

ЛИТЕРАТУРА Шулц Р., Ширмър Р. Принципи на структурна организация на протеините. М., Свит, 1982
Овчинников Ю.А. Биоорганична химия, М., Просветничество, 1987г
Борисов В.В. Кожа бяла своя парцел. Химия и живот. 1990 г. № 2
Иванов В.И. Как да обработваме ензими. Соросовский освитний вестник. 1996 г. № 9

Протеините са биополимери, чиито мономери са излишъци от алфа-аминокиселини, свързани заедно за допълнителни пептидни връзки. Аминокиселинната последователност на кожния протеин е добре дефинирана, в живите организми тя е криптирана в допълнение към генетичния код, въз основа на който се отчита биосинтезата на протеиновите молекули. В pobudovі bіlkіv вземете съдбата на 20 аминокиселини.

Разграничават се следните типове структури на протеинови молекули:

1. Первина. Това е аминокиселинна последователност в линейното копие.
2. Втори. Това е по-компактно опаковане на полипептидни копия за допълнително образуване на водни връзки между пептидните групи. Има два варианта на вторичната структура - алфа спирала и бета нагъване.
3. Третина. Опаковане на полипептидния ланцет в глобула. При това се образуват вода, дисулфидни връзки, а също и стабилизирането на молекулата се осъществява чрез хидрофобни и йонни взаимодействия на аминокиселинни остатъци.
4. кватернер. Протеинът се образува от множество полипептидни копия, които взаимодействат помежду си под формата на нековалентни връзки.

По този начин връзките на последователността на аминокиселините образуват полипептидно копие, докато другите части от него се извиват в спиралата или образуват гънки. Такива елементи на вторичната структура изграждат глобулите, образувайки третичната структура на протеина. Okremі глобули vzaêmodіyut mízh себе си, utvoryuyuchi сгъваеми протеинови комплекси от структурата на квартала.

Класификация на белите

Inuє kílka kílka kriїv, чрез който е възможно да се класифицират протеини от пода. Зад склада се изрязват прости и сгъваеми бели. Сгъваемата бяла реч може да се намери в склада на неаминокиселинните групи, чиято химична природа може да бъде различна. Угар може да се види:

• гликопротеини;
• липопротеини;
• нуклеопротеини;
• метални протеини;
• фосфопротеини;
• хромопротеини.

Също така, основната класификация за дивия тип живот:

• фибриларен;
• кълбовиден;
• мембрана.

Протеините се наричат ​​прости (еднокомпонентни) протеини, които са изградени от излишни аминокиселини. Угар по отношение на разнообразието, вонята се разделя на следните групи:

Назовете протеина	розчинност	Приложи
Проламини	Слабо се различават във вода, добре - в 70-80% етанол. За да отмъсти за голямото количество аргинин.	Протеините са характерни за нашите зърнени храни (гордеинът се намира в ечемика, зеинът в царевицата).
Гистони	Отличава се със слаба солна киселина.	Є в склада на хроматина, от който се сгъват хромозомите.
Склеропротеини (протеини)	Те не се различават по вода, солени почви, отглеждани киселини и ливади.	Поставете в поддържащи тъкани (четки, косми, хрущяли, сухожилия). Включете богат пролин, аланин, глицин.
Албумин	Те се разделят от вода и соли.	Лактоалбумин - млечен протеин, сероалбумин - кръвен серум.
Глобулини	Моля, различавайте се в концентрациите на сол с ниска концентрация.	Влезте в склада на бобови растения и маслинови растения (phaseolіn - nasіnnya kvasolі, legumіn - nasіnnya грах и ін.).
Протамин	Разтворете в киселини.	При големия брой хора хората и съществата се сменят в държавните клинини. Например в семенните ребра (салмин - семейство сьомга).
Глутелини	Търговия на дребно по поляните.	Мъгла в розлин: плодове и зелени части. Глиадинът на пшеничните зърна веднага от глутенина разтваря глутена, за лена става еластичен [ЗМ1]

Подобна класификация не е съвсем точна, дори и да е логична за останалите постижения на много прости протеини, свързани с минимална суманепротеинов сполук. Така пигменти, въглехидрати, други липиди, които работят, за да ги направят подобни на сгъваеми протеинови молекули, влизат в склада на определени протеини.

Физико-химична сила на протеина

Физическата и химична сила на белите е свързана със склад и количество молекули аминокиселини в повече от тях. Молекулните тегла на полипептидите варират значително: от няколко хиляди до милион и повече. Химическата сила на протеиновите молекули е различна, включително амфотерност, променливост и също денатурация към денатурация.

Амфотерност

Oskílki към склада на протеините включват както киселинни, така и основни аминокиселини, а молекулите в склада ще бъдат в присъствието на киселинни и в основните основни групи (COO- и NH3+ vіdpovіdno). Зарядът зависи от съотношението на основните и киселинните аминокиселинни групи. Следователно, протеините са заредени "+", което означава, че pH се променя, и от друга страна, "-", което означава, че pH се повишава. Ако pH има изоелектрична точка, протеиновата молекула има нулев заряд. Амфотерността е важна за развитието на биологичните функции, една от тях е поддържането на нивото на рН в кръвта.

розчинност

Класификацията на белите за нивото на rozchinnost вече беше посочена по-горе. Променливостта на белите речи в близост до водата се обяснява с два фактора:

• заряд и взаимно взаимодействие на белтъчни молекули;
• формоване на хидратната обвивка около протеина – диполите на водата взаимодействат със заредени групи от външната част на глобулата.

Денатурация

Физико-химичната сила на денатурацията е процесът на разрушаване на вторичната, третичната структура на протеиновата молекула под въздействието на ниски фактори: температура, алкохоли, соли на важни метали, киселини и други химични агенти.

важно!Първичната структура не се срутва по време на денатурация.

Химично преобладаване на протеини, подобни реакции, равни реакции

Химическата сила на протеините може да се види от задните реакции на тяхното киселинно проявление. Якисни реакциипозволяват присъствието на пептидната група в следното:

1. Ксантопротеин. При разреждане на протеин от азотна киселина и висока концентрация се утаява утайка, която при нагряване запълва жълт цвят.

2. Биуретова. В случай на вариабилност с нисък лумен на протеин, midi сулфат, се установяват сложни ивици между йони на midi и полипептиди, което придружава ферментацията на вариация във виолетово-сини цветове. Реакцията е победоносна в клиничната практика за определяне на концентрацията на протеин в кръвните сировати и други биологични страни.

Друга най-важна химическа сила е проявата на сирка в белите полета. От метода на пудинг протеинът се нагрява от оловни соли. С това се печели черна обсада, за да се отмъсти за оловния сулфид.

Биологично значение на протеина

Завдяци към физическото им химически органипротеините печелят голям брой биологични функции, преди да могат да бъдат прехвърлени:

• каталитични (ензимни протеини);
• транспорт (хемоглобин);
• структурни (кератин, еластин);
• преходни (актин, миозин);
• захисна (имуноглобулини);
• сигнал (рецепторни молекули);
• хормонални (инсулин);
• енергичен.

Протеините са важни за човешкото тяло, парчетата участват в установения клитин, защитават устойчивостта на m'yazyv в съществата, в същото време, от сивата кръв, издържат на богати химически заболявания. Червени, протеиновите молекули са ядрото на незаменимите аминокиселини и по този начин намаляват тяхната функция, участвайки в образуването на антитела и формирането на имунитета.

ТОП-10 малки факти за протеина

1. Катериците започнаха да растат през 1728 г., същият италианец Якопо Бартоломео Бекари видя катерица от глиган.
2. Рекомбинантните протеини са много широки. Їx да синтезира начин за модифициране на генома на бактериите. Zokrema, по такъв начин да приемате инсулин, растежен фактор и други протеини, като заместители в медицината.
3. В антарктическите риби са открити протеинови молекули, които предпазват кръвта от замръзване.
4. Протеинът резилин е вдъхновен от идеална еластичност и е в основата на укрепването на крил комахите.
5. В организмите има уникални шаперонови протеини, които допринасят за правилната нативна третична и четвъртична структура на други протеинови слоеве.
6. В ядрото на клетките и хистони - протеини, които участват в компактизацията на хроматина.
7. Молекулярната природа на антителата - специфични антигенни протеини (имуноглобулини) - започва активно да се развива от 1937 г. Тиселиус и Кабат извършиха електрофореза и установиха, че имунизираните същества имат повишена гама-фракция и след абсорбирането на серума от провокиращ антиген, разделянето на белите на фракции се превръща в картина на непокътнато същество.
8. Яйчният белтък е пример за изпълнение на резервната функция от протеинови молекули.
9. Молекулата на колагена на кожата има трета аминокиселина в излишък от глицин.
10. В склада на гликопротеините 15-20% се съхраняват във въглехидрати, а в склада на протеогликани в тяхна част - 80-85%.

Висновок

Катериците са най-удобните плочи, без които е важно да се покаже жизнеността на всеки организъм. Виждани са над 5000 протеинови молекули, но един индивид може да има изобилие от протеини и цитокини в други индивиди от собствения си вид.

Най-важните химикали Физическа сила bilkivактуализиран: Березен 21, 2019 от: Statti.Ru

протеини- естествени полипептиди с голямо молекулно тегло. Вонята влиза в склада на всички живи организми и изпълнява различни биологични функции.

Будова бяла.

Bіlkіv isnuê 4 равни budovi:

• първичната структура на протеина- линейна последователност от аминокиселини в полипептидния ланцет, изгорен на открито:

• вторична структура на протеина- Конформация на полипептида lanciug, т.к усукване в пространството за rahunok на водните връзки между NHі ТАКАгрупи. Є 2 метода на полагане: α -спирала, че β - Структура.

• третична протеинова структура- ce trivimirne проява на усукани α -спирала или β -структури в пространството:

Tsya структура се установява за rahunok на дисулфидни mystkіv -S-S-mízh цистеинови излишъци. В светлината на такава структура йоните ще бъдат заредени по пътя.

• четвърт структура на протеиназадоволете се с обмена на rahunok между различни полипептидни копия:

Синтез на протеини.

Синтезът се основава на твърдофазния метод, при който първата аминокиселина се фиксира върху полимерния нос и към нея последователно се добавят нови аминокиселини. Следващият полимер е воден крем под формата на полипептидно копие.

Физическа сила на протеина.

Физическата сила на протеина се определя от живота, така че протеините се разделят на кълбовиден(разпространен от водата) че фибриларен(Неясно в близост до водата).

Химическа сила на протеините.

1. Денатурация на протеини(ruinuvannya вторична и третична структура от спестяванията на първичната). Основният проблем на денатурацията е поглъщането на яйчен белтък, когато яйцата се варят.

2. Хидролиза на протеини- безвъзвратно разрушаване на първичната структура в кисела разновидност на абулуна с аминокиселини. Ето как можете да инсталирате склад за насипно съхранение.

3. Якисни реакции:

Биуретова реакция- взаимодействие между пептидната връзка и миди (II) соли в розата на локвата. След края на реакцията розите ще се превърнат в лилав цвят.

Ксантопротеинова реакция- при реакция с азотна киселина се страхувате да не се заразите.

Биологично значение на протеина.

1. Протеини - строителен материал, от нови zbudovani m'yazi, четки, тъкани.

2. Белтъци – рецептори. Той предава и получава сигнал, че е необходимо да дойде от възприемчивия клитин от нексусната среда.

3. Протеините играят важна роля в имунна системаорганизъм.

4. Протеините променят транспортната функция и пренасят молекули и йони в мястото на синтеза на натрупването на протеини. (Хемоглобинът пренася киселина в тъканите.)

5. Белтъци - катализатори - ензими. Още по-твърди селективни катализатори, които ще ускорят реакцията милиони пъти.

Има редица аминокиселини, които не могат да бъдат синтезирани в тялото. незаменим, те имат по-малко от същото: тизин, фенилаланин, метин, валин, левцин, триптофан, изолевцин, треонин.