Proteíny sa syntetizujú v dôsledku reakcie. Proteíny, ich štruktúra a funkcie

§ 9. fyzikálno-chemické vlastnosti proteínov

Proteíny sú veľmi veľké molekuly podľa jeho veľkosti, môžu poskytnúť len individuálnym zástupcom nukleových kyselín a polysacharidov. Tabuľka 4 predstavuje molekulárne charakteristiky niektorých proteínov.

Tabuľka 4.

Molekulárne charakteristiky niektorých proteínov

	Relatívna molekulová hmotnosť	Počet reťazí	Počet zvyškov aminokyselín
Ribonukleázia.
Miglobín
Chimotrixín
Hemoglobín
Glutamát-dehydrogenáza

V proteínových molekulách môže obsahovať iné množstvo zvyškov aminokyselín - od 50 do niekoľkých tisíc; Relatívna molekulová hmotnosť proteínov tiež kolíšu - od niekoľkých tisíc (inzulín, ribonukleázy) na milión (glutamát dehydrogenázy) a ďalšie. Počet polypeptidových reťazcov v zložení proteínov môže byť od jedného do niekoľkých desiatok a dokonca tisíce. Zloženie proteínu vírusu tabakového mozaika zahŕňa 2120 protézorov.

Poznanie relatívnej molekulovej hmotnosti proteínu môže byť približne hodnotená ako počet aminokyselinových zvyškov zahrnutých do jeho kompozície. Priemerná relatívna molekulová hmotnosť aminokyselín tvoriacich polypeptidový reťazec je 128. Keď je vytvorená peptidová komunikácia, molekula vody sa čistí, preto je priemerná relatívna hmotnosť aminokyselinového zvyšku 128 - 18 \u003d 110. Použitie týchto údajov , môžete vypočítať, že proteín s relatívnou molekulovou hmotnosťou 100 000 sa bude skladať približne o 909 aminokyselinových zvyškov.

Elektrické vlastnosti proteínových molekúl

Elektrické vlastnosti proteínov sú určené prítomnosťou pozitívne a nepriaznivo nabité aminokyselinové zvyšky na ich povrchu. Prítomnosť nabitých proteínových skupín určuje celkový náboj molekuly proteínu. V prípade, že negatívne nabité aminokyseliny prevládajú v proteínoch, jeho molekula v neutrálnom roztoku bude mať záporný náboj, ak pozitívne nabité - molekula prevláda bude mať kladný náboj. Celkový náboj molekuly proteínu závisí od kyslosti (pH) média. S zvýšením koncentrácie iónov vodíka (rastúca kyslosť) je potlačená disociácia karboxylových skupín:

a zároveň zvyšuje počet protontovaných aminoskupín;

S tým, že zvýšenie kyslosti média existuje zníženie povrchu proteínovej molekuly počtu negatívne nabitých a zvyšuje počet pozitívnych nabitých skupín. Úplne iný vzor je pozorovaný znížením koncentrácie iónov vodíka a zvýšenie koncentrácie hydroxidových iónov. Počet sa zvyšuje počet disociovaných karboxylových skupín

a počet protontovaných aminoskupín sa znižuje

Zmena kyslosti média môžete zmeniť náboj molekuly proteínu. S zvýšením kyslosti média v proteínovej molekule sa počet negatívne nabitých skupín zníži a počet pozitívnych nabitých, molekula sa postupne stráca negatívny a získava pozitívny náboj. S poklesom kyslosti roztoku sa pozorovalo opačný obraz. Je zrejmé, že pri určitých hodnotách pH molekuly bude elektronický, t.j. Počet pozitívnych nabitých skupín sa rovná počtu nepriaznivých obvinených skupín a celkový náboj molekuly bude nulový (obr. 14).

Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj bielkovín nulový, sa nazýva izoelektrický bod a je indikovanýpi.

Obr. 14. V stave izoelektrického bodu je celkový náboj molekuly proteínu nulový

Izoelektrický bod pre väčšinu proteínov je v oblasti pH od 4,5 do 6,5. Existujú však výnimky. Nižšie sú izoelektrické body niektorých proteínov:

Pri hodnotách pH pod izoelektrickým bodom proteínu nesoelektrickým bodom prináša celkový kladný náboj, nad - celkovo negatívny.

V izoelektrickom bode je rozpustnosť proteínu minimálna, pretože jeho molekuly v takom stave sú buď vymazané a medzi nimi neexistujú žiadne vzájomné odpudivé sily, takže sa môžu "spojiť" v dôsledku vodíkových a iónových väzieb, hydrofóbnych interakcií, sily van der wales. Pri hodnotách pH sa líšia od PI, proteínové molekuly budú mať rovnaký náboj - buď pozitívne alebo negatívne. V dôsledku toho budú molekuly existovať elektrostatické odpudzovanie, ktoré im bránia "lepením", rozpustnosť bude vyššia.

Rozpustnosť proteínov

Proteíny sú rozpustné a nerozpustné vo vode. Rozpustnosť proteínov závisí od ich štruktúry, veľkosti pH, fyziologického zloženia roztoku, teploty a iných faktorov a je určená povahou týchto skupín, ktoré sú na povrchu proteínovej molekuly. V nerozpustných proteínoch zahŕňajú keratín (vlasy, nechty, perie), kolagén (šľachy), fibroín (kliknutie, web). Mnohé ďalšie proteíny sú rozpustné vo vode. Rozpustnosť je určená prítomnosťou nabitých a polárnych skupín na ich povrchu (-СOO-, -NH3 +, -OH atď.). Nabité a polárne skupiny proteínov priťahujú molekuly vody a okolo nich sa vytvorí hydrátový plášť (obr. 15), ktorej existencia spôsobuje ich rozpustnosť vo vode.

Obr. 15. Tvorba hydratovaného plášťa okolo proteínovej molekuly.

Rozpustnosť proteínu ovplyvňuje prítomnosť neutrálnych solí (Na2S04, (NH4) 2 SO 4 atď.) V roztoku. Pri nízkych fyziologických koncentráciách sa rozpustnosť zvýšenia proteínu zvýši (obr. 16), pretože v takýchto podmienkach je stupeň disociácie polárnych skupín a nabité skupiny proteínových molekúl sú tienené, čím sa znižuje interakcia proteínovej proteínu, ktorá prispieva k tvorba agregátov a straty proteínu do sedimentu. Pri vysokých koncentráciách fyziologického roztoku sa rozpustnosť proteínu znižuje (obr. 16) v dôsledku deštrukcie hydrátového plášťa, čo vedie k agregácii proteínových molekúl.

Obr. 16. Závislosť rozpustnosti proteínu z koncentrácie soli

Existujú proteíny, ktoré sa rozpúšťajú len v soli roztokoch a nerozpustí sa v čistej vode, takéto proteíny sa nazývajú globulín. Existujú aj iné proteíny - albumínNa rozdiel od globulínov sú dobre rozpustné v čistej vode.
Rozpustnosť proteínov závisí od pH roztokov. Ako sme už zaznamenali, proteíny v izoelektrickom bode majú minimálnu rozpustnosť, čo je spôsobené absenciou elektrostatického odpudzovania medzi proteínovými molekulami.
Za určitých podmienok môžu proteíny tvoriť gély. Keď je gél vytvorený, proteínová molekula tvoria hrubú sieť, ktorej vnútorný priestor je naplnený rozpúšťadlom. Formulár gélov, napríklad, želatína (tento proteín sa používa na prípravu želé) a mliečnych proteínov pri príprave Prokobyvashi.
Rozpustnosť proteínu má vplyv a teplotu. Podľa pôsobenia vysokej teploty, mnohé proteíny padajú do zrazeniny kvôli porušeniu ich štruktúry, ale poďme o tom podrobnejšie hovoriť v nasledujúcej časti.

Denaturácia

Zvážte dobre známy fenomén. Keď sa zahrievaný vaječný proteín zahrieva, jeho postupná zakalená sa vyskytuje, a potom sa vytvorí pevná zrazenina. Valcovací vaječný proteín - vaječný albumín - Po ochladení sa ukázalo, že je nerozpustné, zatiaľ čo pred zahrievaním bol vajciový proteín dobre rozpustný vo vode. Rovnaké javy sa vyskytujú aj pri zahrievaní takmer všetkých globulárnych proteínov. Tieto zmeny, ku ktorým došlo pri vyhrievaní denaturácia. Proteíny v prírodnom stave sa nazývajú natívny a po denaturácii - denaturovaný.
Pri denaturácii sa v dôsledku rozbitia slabých väzieb (iónov, vodík, hydrofóbne interakcie) nastáva natívne anti-konceptovanie proteínov. V dôsledku tohto procesu sa môžu zrútiť kvartérne, terciárne a sekundárne proteínové štruktúry. Primárna štruktúra je zachovaná (obr. 17).

Obr. 17. Belka Denaturation

S denaturáciou, hydrofóbne aminokyselinové radikály, ktoré sú v natívnych proteínoch v hĺbkach molekuly, sú na povrchu, v dôsledku toho sú vytvorené podmienky pre agregáciu. Agregáty proteínových molekúl spadajú do sedimentu. Denaturácia je sprevádzaná stratou biologickej funkcie proteínu.

Denaturácia bielkovín môže byť spôsobená nielen pri vysokej teplote, ale aj inými faktormi. Kyseliny a zásady sú schopné spôsobiť denaturáciu proteínov: V dôsledku ich pôsobenia sa iónové skupiny nabíjajú, čo vedie k roztrhnutiu iónov a vodíkových väzieb. Močovina ničí vodíkové väzby, následkom tejto je strata svojej natívnej štruktúry s proteínmi. Systém Denatery sú organické rozpúšťadlá a ióny ťažkých kovov: organické rozpúšťadlá zničiť hydrofóbne väzby a ióny ťažkých kovov tvoria nerozpustné komplexy s proteínmi.

Spolu s denaturáciou existuje reverzný proces - renaturácia. Pri odstraňovaní denaturačného faktora je možné obnoviť počiatočnú natívnu štruktúru. Napríklad, s pomalým ochladením na teplotu miestnosti, sa obnoví natívna štruktúra a biologická funkcia trypsínu.

Proteíny môžu byť denaturované v bunke, keď sa vyskytujú normálne procesy vitálnej aktivity. Je zrejmé, že strata natívnej štruktúry a funkcie proteínov je mimoriadne nežiaduca udalosť. V tomto ohľade by sa malo spomenúť o špeciálnych proteínoch - chatrón. Tieto proteíny sú schopné rozpoznať čiastočne denaturované proteíny a, viazať sa na ne, obnoviť ich natívne konformácie. Chaperons tiež rozpoznajú proteíny, ktorého proces denaturácie, ktorý prišiel ďaleko a prepravoval ich do lyzozómov, kde sa rozdeľujú (degradácia). Shaperons hrajú dôležitú úlohu v procese tvarovania terciárnych a kvartérnych štruktúr počas syntézy proteínov.

Zaujímavé vedieť! V súčasnej dobe sa takéto ochorenie často spomína ako kravská besnota. Toto ochorenie spôsobuje prióny. Môžu spôsobiť iné choroby, ktoré sú neurodegeneratívne u zvierat a ľudí. Prióny sú infekčné proteínové činidlá. Prion, dostať sa do klietky, spôsobuje zmenu konformácie jeho bunkovej analógov, ktorá sa stáva ustúpením. Takže vystáva choroba. Sub-proteín sa líši od bunkovej v sekundárnej štruktúre. Priónový tvar proteínu má hlavneb.-Velená štruktúra a bunka -a.- príjemné.

Obsah článku

Proteíny (článok 1)- Trieda biologických polymérov prítomných v každom živom organizme. Účasť proteínov prejde hlavné procesy, ktoré zabezpečujú živobytie tela: dýchanie, trávenie, svalovú kontrakciu, prenos nervových impulzov. Kostné tkanivo, koža, kryt vlasov, nadržané útvary živých bytostí pozostávajú z proteínov. Pre väčšinu cicavcov sa rast a vývoj tela dochádza v dôsledku produktov obsahujúcich proteíny ako potravinovú zložku. Úloha proteínov v tele, a preto ich štruktúra je veľmi rôznorodá.

Zloženie proteínov.

Všetky proteíny sú polyméry, ktorých obvody sa zhromažďujú z aminokyselinových fragmentov. Aminokyseliny sú organické zlúčeniny obsahujúce vo svojej kompozícii (v súlade s titulom) aminoskupina NH2 a organická kyselina, t.j. Karboxylová skupina, skupina COXY. Z rôznych existujúcich aminokyselín (teoreticky sa počet možných aminokyselín neobmedzene) len tie, ktoré majú len jeden atóm uhlíka medzi aminoskupinou a karboxylovou skupinou, sa podieľajú na tvorbe proteínov. Vo všeobecnej forme aminokyselín podieľajúcich sa na tvorbe proteínov môže byť reprezentovaný vzorcom: H2N-CH (R) -COOH. Skupina R, pripojená k atómu uhlíka (ten, ktorý je medzi aminoskupinou a karboxylovou skupinou) určuje rozdiel medzi proteínmi tvoriacimi aminokyseliny. Táto skupina sa môže pozostávať len z atómov uhlíka a vodíka, ale častejšie obsahuje rôzne funkčné (schopné ďalších transformácií) skupiny, napríklad HO-, H 2 N- A I. K dispozícii je tiež možnosť, keď R \u003d N.

V organizmoch živých bytostí je však obsiahnutých viac ako 100 rôznych aminokyselín, nie všetky sa používajú v konštrukcii proteínov, ale len 20, tzv. "Základné". V Tab. 1 znázorňuje ich mená (väčšina titulov vyvinula historicky), štruktúrny vzorec, ako aj široko aplikovanú skratku. Všetky štruktúrne vzorce sú umiestnené v tabuľke, takže hlavný fragment aminokyseliny je vpravo.

Tabuľka 1. Aminokyseliny zapojené do tvorby proteínov

názov	Konštrukcia	Označenie
Glycín		Gly.
Alanín		Ala
Valín		ŠACHTA
Leucín		Leu
Izoleucín		Ile
Serín		Ser.
Tronín		TRE.
Cysteín		Cis
Meniaci		Stretol.
Lyzín		Liz
Arginín		Arg
Asparajská kyselina		Asn
Šparagín		Asn
Kyselina glutámová		Červený
Glutamín		Glon
Fenylalanín		Fen
Tyrozín		Tir
Tryptofán		Tri
Gistidin.		Gis
Prolín		Profil
V medzinárodnej praxi, skrátené označenie uvedených aminokyselín s pomocou latininských trojpísmenových alebo jednorazových kontrakcií, napríklad glycín - Gly alebo g, alanín - ALA alebo A.

Medzi týmito dvadsiatimi aminokyselinami (tabuľka 1), iba prolín obsahuje v blízkosti karboxylovej skupiny NH skupiny (namiesto NH2), pretože je súčasťou cyklického fragmentu.

Osem aminokyselín (valín, leucín, izoleucín, treonín, metionín, lyzín, fenylalanín a tryptokán), umiestnený v tabuľke na sivom pozadí, sa nazývajú nepostrádateľné, pretože telo pre normálny rast a vývoj by ich mal neustále dostávať s proteínovými potravinami.

Proteínová molekula je vytvorená v dôsledku sekvenčnej zlúčeniny aminokyselín, s karboxylovou skupinou jednej kyseliny interaguje s aminoskupinou susednej molekuly, v dôsledku toho sa vytvorí peptidová väzba - -O-NH- a Rozlišuje sa molekula vody. Na obr. 1 ukazuje sekvenčnú zlúčeninu alanínu, valínu a glycínu.

Obr. jeden Sekvenčná zlúčenina aminokyselín Keď je vytvorená molekula proteínu. Ako hlavný smer polymérneho reťazca sa vyberie dráha z koncovej aminoskupiny H2N do koncovej karboxylovej skupiny COOH.

Na kompaktne opísať štruktúru proteínovej molekuly sa používajú skrátené označenie aminokyselín (tabuľka 1, tretí stĺpec), ktorý sa podieľa na tvorbe polymérneho reťazca. Fragment molekuly znázornenej na obr. 1, zaznamenané nasledovne: H 2 N-Ala-Shaft-Gly-COOH.

Proteínové molekuly obsahujú od 50 do 1500 aminokyselinových zvyškov (kratšie reťazce sa nazývajú polypeptidy). Individuálnosť proteínu je určená množinou aminokyselín, z ktorých polymérny reťazec sa skladá a ktorý je rovnako dôležitý, poradie ich striedania pozdĺž reťazca. Napríklad inzulínová molekula pozostáva z 51 aminokyselinových zvyškov (to je jeden z najkratších proteínov) a je dva vzájomne prepojené paralelné reťaze nerovnakej dĺžky. Poradie striedania fragmentov aminokyselín je znázornené na obr. 2.

Obr. 2. Inzulínová molekula, konštruovaný z 51 aminokyselinových zvyškov, fragmenty rovnakých aminokyselín sú označené zodpovedajúcim farebným pozadím. Zvyšky Cisterien Aminokyseliny obsiahnuté v reťazci (skratka cis) tvoria disulfidové mostíky -s-S-, ktoré viažu dva molekuly polyméru, alebo tvoria skákačky vo vnútri jedného reťazca.

Molekuly cysteín aminokyselín (tabuľka 1) obsahujú reaktívne skupiny sulfhydrium -sh, ktoré navzájom interagujú, tvoria disulfidové mostíky -s-S-. Úloha cysteínu vo svete proteínov je špeciálna, s jeho účasťou, priečne zosieťovania sú vytvorené medzi molekulami polymérnych proteínov.

Kombinácia aminokyselín v polymérnom reťazci sa vyskytuje v živom organizme pod kontrolou nukleových kyselín, zabezpečujú prísnu montážnu objednávku a regulujú pevnú dĺžku molekuly polyméru ( cm. Nukleové kyseliny).

Štruktúra proteínov.

Zloženie proteínovej molekuly prezentovanej ako striedavé aminokyselinové zvyšky (obr. 2) sa nazýva primárna proteínová štruktúra. Existujú vodíkové väzby medzi prítomnými v polymérnom reťazci a skupinách karbonylových CO (vznikajú vodíkové väzby ( cm. Vodíková väzba), V dôsledku toho, že proteínová molekula získa určitú priestorovú formu, nazývanú sekundárnu štruktúru. Najčastejšie dva typy proteínov sekundárne štruktúry sú najbežnejšie.

Prvý variant, nazývaný a-helix, je realizovaný vodíkovými väzbami vo vnútri jednej polymérnej molekuly. Geometrické parametre molekuly určenej dĺžkou väzieb a uhlov valencií sú také, že tvorba vodíkových väzieb je možné pre skupiny H-N a C \u003d O, medzi ktorými existujú dva peptidové fragmenty HN-C \u003d O (obr. 3).

Zloženie polypeptidového reťazca znázorneného na obr. 3, napísané v skrátenej forme takto:

H 2 N-ALA-Val-Ala-Lea-Ala-Ala-Ala-Ala-Shaft-Ala-Ala-ALA-COH.

V dôsledku uťahovacieho účinku vodíkových väzieb, molekula získava formu špirály - tzv a-helixu, je znázornená vo forme zakriveného špirálového pásu prechádzajúceho cez atómy, ktoré tvoria polymérny reťazec (Obr. 4 )

Obr. štyri Objemový model molekuly proteínov Vo forme α-helixu. Vodíkové väzby sú znázornené zelenými prerušovanými čiarami. Valcový tvar Špirály sú viditeľné v určitom uhle otáčania (atómy vodíka na obrázku nie sú znázornené). Farba jednotlivých atómov je uvedená v súlade s medzinárodnými pravidlami, ktoré sa odporúčajú na atómy uhlíka čierne, pre dusík - modrý, na kyslík - červený, na síru - žltá (pre nezobrazené na obrázku atómov vodíka, odporúča sa biela farba , v tomto prípade celá štruktúra obraz na tmavom pozadí).

Ďalším variantom sekundárnej štruktúry, nazývanej p-štruktúry, je tiež vytvorená s účasťou vodíkových väzieb, tým rozdiel je, že skupiny H-N a C \u003d o interagujú dva alebo viac polymérnych reťazí umiestnených paralelne. Vzhľadom k tomu, polypeptidový reťazec je nasmerovaný (obr. 1), možnosti sú možné, keď je smer reťazca sa zhoduje (rovnobežná s p-štruktúrou, obr. 5), alebo sú opačné (anti-paralelné p-štruktúry, obr. 6 ).

Pri tvorbe p-štruktúry sa môžu zapojiť polymérne reťazce rôznej kompozície, zatiaľ čo organické skupiny vymedzujú polymérny reťazec (pH, CH2 atď.), Vo väčšine prípadov hrajú sekundárnu úlohu, ktorá je kľúčová a C \u003d O skupiny. Od relatívne polyméru h-N Reťazec A C \u003d O skupiny sú nasmerované na rôzne strany (na obrázku - hore a dole), súčasná interakcia troch alebo viacerých reťazcov je možné.

Zloženie prvého polypeptidového reťazca na obr. päť:

H 2 N-Lei-Ala-Haird-Gli-Ala-Ala-CoH

Zloženie druhého a tretieho reťazca: \\ t

H2N-Gly-Ala-Ser-Gly-TRE-ALA-COOH

Kompozícia polypeptidových reťazcov znázornených na obr. 6, to isté ako na obr. 5 Rozdiel je, že druhý reťazec má opačný (v porovnaní s obr. 5).

Je možné vytvoriť p-štruktúru vo vnútri jednej molekuly, keď sa fragment reťazca na určitej časti otáča 180 °, v tomto prípade majú dve vetvy jednej molekuly opačný smer, v dôsledku toho je anti-paralelnú p-štruktúru (Obr. 7).

Štruktúra znázornená na obr. 7 v plochom obraze, prezentovaný na obr. 8 vo forme objemového modelu. Časti p-štruktúry sa odoberajú zjednodušené s plochou vlnitou stuhou, ktorá prechádza atómami, ktoré tvoria polymérny reťazec.

V štruktúre mnohých proteínov sú úseky a-helixu a chlinktov β-štruktúry alternatívne, ako aj jednotlivé polypeptidové reťazce. Ich konfigurácia a striedanie v polymérnom reťazci sa nazývajú terciárnou proteínovou štruktúrou.

Spôsoby obrazu štruktúry proteínov sú uvedené nižšie použitím príkladu rastlinného proteínu Krambinu. Štrukturálne vzorce proteínov obsahujúcich často až do stoviek aminokyselín fragmentov sú zložité, ťažkopádne a ťažké vnímať, takže niekedy sa používajú zjednodušené štruktúrne vzorce - bez symbolov chemické prvky (Obr. 9, možnosť A), ale zároveň si zachovávajú farbu valenčných ťahov v súlade s medzinárodnými pravidlami (obr. 4). Vzorec nie je prítomný v byte, ale v priestorovom obraze, ktorý zodpovedá skutočnej štruktúre molekuly. Táto metóda umožňuje napríklad rozlišovať medzi disulfidovými mostíkmi (podobne ako v inzulín, obr. 2), fenylové skupiny v bočnom rámčeku, atď. Obraz molekúl vo forme objemových modelov (guľôčky pripojených tyčmi) je o niečo viac vizuálne (obr. 9, možnosť b). Obe metódy však neumožňujú terciárnu štruktúru, takže americký biofyzik Jane Richardson navrhol zobrazovať a-štruktúry vo forme špirály skrútených pások (pozri obr. 4), p-štruktúry - vo forme plochých vlnných pások (pozri obr. Obr. 8) a pripojenie ich jednotlivých reťazcov sú vo forme tenkých zväzkov, každý typ štruktúry má svoju vlastnú farbu. Teraz je obraz terciárnej proteínovej štruktúry široko používaný (obr. 9, možnosť b). Niekedy pre väčšiu informačnú, terciárnu štruktúru a zjednodušený štruktúrny vzorec (obr. 9, možnosť D). Existujú aj úpravy metódy navrhovanej Richardsonom: a-špirály sú znázornené vo forme valcov a p-štruktúr - vo forme plochých šípov, ktoré indikujú obidva smer reťaze (obr. 9, možnosť D). Menej bežným je metóda, v ktorej je celá molekula znázornená vo forme postroja, kde sú rôzne štruktúry oddelené rozlišovacou farbou a disulfidové mosty sú znázornené vo forme žltých jumperov (obr. 9, možnosť D).

Možnosť je najvhodnejšia na vnímanie, keď, keď zobrazuje terciárnu štruktúru, vlastnosť štruktúry proteínu (aminokyselín fragmenty, poradie ich striedania, vodíkových väzieb) neindikujú, zatiaľ čo postupuje zo skutočnosti, že všetky proteíny obsahujú "časti", prevzaté zo štandardnej sady dvadsiatich aminokyselín (Tab. 1). Hlavnou úlohou v obraze terciárnej štruktúry je ukázať priestorové miesto a striedanie sekundárnych štruktúr.

Obr. deväť Rôzne možnosti pre obrazovú štruktúru proteínu KRABIN.
A- štruktúrovaný vzorec v priestorovom obraze.
B - Štruktúra vo forme objemového modelu.
B je terciárna štruktúra molekuly.
G - Kombinácia možností A a V.
D je zjednodušený obraz terciárnej štruktúry.
E je terciárna štruktúra s disulfidovými mostu.

Najvýraznejšie pre vnímanie, objemová terciárna štruktúra (možnosť b), oslobodená od častí konštrukčného vzorca.

Proteínová molekula, ktorá má terciárnu štruktúru, spravidla trvá určitú konfiguráciu, ktorá je tvorená polárnymi (elektrostatickými) interakciami a vodíkovými väzbami. V dôsledku toho molekula získava formu kompaktnej gule - globulárne proteíny (globuly, lat. Guľa) alebo fibrilárnych proteínov (fibra, lat. vlákno).

Príklad globulárnej štruktúry - albumínový proteín, trieda albumínu zahŕňa kuracie vaječné proteín. Polymérny reťazec albumínu sa zostavuje hlavne z alanínu, kyseliny aspargrgrgínovej, glycínu a cysteínu striedavým v určitom poradí. Terciárna štruktúra obsahuje α-helix pripojený jedným reťazcom (obr. 10).

Obr. 10 Albumín Globulová štruktúra

Príklad fibrilárnej štruktúry - fibroínový proteín. Obsahuje veľké množstvo zvyškov glycínu, alanínu a serínu (každý druhý aminokyselinový zvyšok - glycín); Zvyšky cysteínu obsahujúceho sulfhydrium skupiny chýba. Fibroín je hlavnou zložkou prírodného hodvábu a cobweb, obsahuje β-štruktúry spojené jedným reťazcom (obr. 11).

Obr. jedenásť Fibrillar Fibroínový proteín

Možnosť vytvárania terciárnej štruktúry určitého typu je položená v primárnej štruktúre proteínu, t.j. Definované vopred poradím striedania aminokyselinových zvyškov. Z určitých súborov takýchto zvyškov, a-helix sa vyskytuje hlavne (také súpravy existujú dosť veľa), iná sada vedie k vzniku p-štruktúr, sú ich kompozície charakterizované jednotlivými reťazami.

Niektoré proteínové molekuly, pri zachovaní terciárnej štruktúry, sú schopné spojiť do veľkých supraramolekulárnych agregátov, zatiaľ čo držia polárne interakcie, ako aj vodíkové väzby. Takéto formácie sa nazývajú kvartérnu štruktúru proteínu. Napríklad feritínový proteín pozostávajúci v objemom leucínu, kyseliny glutámovej, kyseliny asparágovej a histitínu (vo fericíne, v rôznych číslach, všetkých 20 aminokyselinových zvyškov) tvorí terciárnu štruktúru štyroch paralelných s a-helixom. Pri kombinovaní molekúl do jedného súboru (obr. 12), je vytvorená kvartérna štruktúra, ktorá môže obsahovať až 24 molekúl feritínu.

Obr.12. Tvorba kvartérnej feritovej štruktúry veveričky

Ďalším príkladom supramolekulárnych formácií je štruktúra kolagénu. Jedná sa o fibrillerový proteín, ktorých reťazce sú postavené najmä glycín striedajúce sa s prolínom a lyzínom. Štruktúra obsahuje jednotlivé reťazce, trojitý a-helix, striedavý s β-konštrukciami, ktoré sú položené vo forme paralelných nosníkov (obr. 13).

Obr.13. Outmolekulárna štruktúra proteínu kolagénu Fibrillar

Chemické vlastnosti proteínov.

Podľa pôsobenia organických rozpúšťadiel, výrobky zo života niektorých baktérií (fermentácia kyseliny mliečnej) alebo pri zvýšení teploty, zničenie sekundárnych a terciárnych štruktúr je zničená bez poškodenia jeho primárnej konštrukcie, v dôsledku toho proteín stráca rozpustnosť a stráca svoju biologickú aktivitu, tento proces sa nazýva denaturácia, to znamená, že strata prirodzených vlastností, napríklad vysušenie kyslého mlieka, valcovanú vrstvu varených kuracích vajec. Pri zvýšenej teplote je proteín živých organizmov (najmä mikroorganizmov) rýchlo denaturovaný. Takéto proteíny nie sú schopné podieľať sa na biologických procesoch, v dôsledku toho, mikroorganizmy zomierajú, takže varené (alebo pasterizované) mlieko môžu byť uložené dlhšie.

Peptidové väzby H-N-C \u003d O, tvoriace polymérny reťazec proteínovej molekuly, v prítomnosti kyselín alebo alkálie sú hydrolyzované, zatiaľ čo polymérny reťazec je prasknutý, ktorý môže v konečnom dôsledku viesť k zdrojovým aminokyselinám. Peptidové väzby obsiahnuté v a-helixov alebo p-štruktúry sú odolnejšie voči hydrolýze a rôznym chemickým vplyvom (v porovnaní s rovnakými spojmi v jednotlivých reťazcoch). Čerpatrnejšia demontáž proteínovej molekuly do zložiek aminokyselín sa uskutočňuje v bezvodom médiu s použitím hydrazínu H2N-NH2, zatiaľ čo všetky aminokyselinové fragmenty, okrem druhej, tvoriť takzvané hydrazidy karboxylovej kyseliny obsahujúce a Fragment C (0) -N-NH2 (obr. 14).

Obr. štrnásť. Polypeptidové štiepenie

Takáto analýza môže poskytnúť informácie o aminokyselinovom zložení proteínu, ale je dôležitejšie poznať ich sekvenciu v proteínovej molekule. Jednou z metód široko používaných na tento účel je účinok na polypeptidovom reťazci fenylizotiokyanátu (FITC), ktorý je v alkalickom médiu pripojený k polypeptidu (z konca, ktorý obsahuje aminoskupinu), a keď reakcia Médium sa zmení na kyselinu, odpojí od reťazca vykonávaním fragmentu jednej aminokyseliny (obr. 15).

Obr. pätnásť Sekvenčné štiepenie polypeptidu

Pre takúto analýzu bolo vyvinutých množstvo špeciálnych techník, vrátane tých, ktoré začínajú "demontovať" proteínovej molekuly na zložky, počnúc z karboxylového konca.

Priečny disulfidové mosty S-S (vytvorené počas interakcie cysteínových zvyškov, obr. 2 a 9) rozdeľte ich do skupiny HS pôsobením rôznych redukčných činidiel. Účinok oxidačných činidiel (kyslík alebo peroxid kyslíka alebo vodíka) vedie k tvorbe disulfidových mostíkov (obr. 16).

Obr. šestnásť. Rozdelenie disulfidových mostov

Na vytvorenie ďalších priečnych stávok v proteínoch sa použije reakčná kapacita aminoskupín a karboxylových skupín. K dispozícii pre rôzne interakcie aminoskupín, ktoré sú umiestnené v bočnom rámovacom reťazci - fragmenty lyzínu, asparagínu, lyzínu, prolínu (tabuľka 1). Pri interakcii takýchto aminoskupín s formaldehydom je proces kondenzácie prebieha a priečne mosty -NH-CH2-NH- (obr. 17).

Obr. 17. Vytvorenie ďalších priečnych mostov medzi proteínovými molekulami.

Koncové skupiny karboxylových proteínových proteínov sú schopné reagovať s komplexnými zlúčeninami niektorých polyvalentných kovov (často sa používajú zlúčeniny chrómu), zatiaľ čo cross-links sa tiež vyskytujú. Obe procesy sa používajú pri užívaní pokožky.

Úloha proteínov v tele.

Úloha proteínov v tele je rôznorodá.

EnzýmyFermentavio. lat. - fermentácia), ostatné meno - enzýmy (en zumh grécky. - v kvasinkách) - to sú proteíny s katalytickou aktivitou, sú schopní zvýšiť rýchlosť biochemických procesov tisíckrát. Podľa pôsobenia enzýmov, kompozitné zložky potravín: proteíny, tuky a sacharidy sa štiepia na jednoduchšie zlúčeniny, z ktorých sa potom syntetizujú nové makromolekuly, potrebný organizmus určitého typu. Enzýmy sa zúčastňujú mnohých biochemických syntéznych procesov, napríklad v syntéze proteínov (niektoré proteíny pomáhajú syntetizovať iné). Cm. Enzýmy

Enzýmy sú nielen vysoko účinné katalyzátory, ale tiež selektívne (pošlite reakciu striktne v určenom smere). V ich prítomnosti reakcia prechádza takmer so 100% výťažkom bez tvorby vedľajších produktov a podmienok prietoku - mäkké: obvyklý atmosférický tlak a teplota živých organizmov. Na porovnanie sa syntéza amoniaku z vodíka a dusíka v prítomnosti železa aktivovanej katalyzátora uskutočňuje pri 400 až 500 ° C a tlaku 30 MPa, výťažku amoniaku 15-25% na cyklus. Enzýmy sa považujú za neprekonateľné katalyzátory.

Intenzívny výskum enzýmov začal v polovici 19. storočia, viac ako 2000 rôznych enzýmov bolo teraz študovaných, to je najrozmanitejšia trieda proteínov.

Názvy enzýmov sú nasledovné: K menu činidla, s ktorým enzým interaguje, alebo na meno katalyzovanej reakcie, add-out, napríklad arginázy rozkladá arginín (tabuľka 1), dekarboxyláda katalyzátorov, t.j. Rezanie od 2 z karboxylovej skupiny:

- SOAM → - CH + CO 2

Často pre presnejšie označenie úlohy enzýmu v jeho mene označujú predmet a typ reakcie, napríklad alkohol dehydrogenázy - enzým dehydrogenation alkoholov.

Pre niektoré enzýmy, dosť dávno, historický názov bol zachovaný (bez koncového -AZ), napríklad Pepsin (Pepsis, gróf. trávenie) a trypsínu (thrypsis gróf. Umiestnenie), tieto enzýmy rozdelené proteíny.

Na systematizáciu sa enzýmy kombinujú do veľkých tried, klasifikácia je založená na type reakcie, triedy sa nazývajú podľa všeobecnej zásady - názov reakcie a koniec AZA. Nasledujúce uvedené zoznamy niektorých z týchto tried.

Oxydoreduktase- enzýmy katalyzujúce oxidačné reakcie. Prevody dehydrogenázy v tejto triede sa uskutočňuje protónovým prenosom, napríklad alcladhydrogenázou (ADG) oxiduje alkoholy na aldehydy, následná oxidácia aldehydov na karboxylové kyseliny katalyzujú aldehydhydehydrogenázu (ALDG). Obe procesy sa vyskytujú v tele pri spracovaní etanolu na kyselinu octovú (obr. 18).

Obr. osemnásť Dvojstupňová oxidácia etanolu na kyselinu octovú

Nie etanol, ale medziproduktový produkt acetaldehyd, tým nižšia je aktivita ALDG enzýmu, pomalší druh druhého stupňa prechádza - oxidácia acetaldehydu k kyseline octovej a tým dlhšia je opojná účinok na príjmu etanolu. Analýza ukázala, že viac ako 80% zástupcov žltej rasy je relatívne nízka aktivita ADG, a preto je výrazná ťažká tolerancia alkoholu. Dôvodom takejto vrodenej redukovanej aktivity ALDG je, že časť pevných látok kyseliny glutámovej v molekule "oslabená" ALDG sa nahradí fragmentmi lyzínu (tabuľka 1).

Prevod- Enzýmy katalyzujú prenos funkčných skupín, napríklad transmináza katalyzuje pohyb aminoskupiny.

Hydroláza- enzýmy katalyzujúca hydrolýzu. Predtým spomínaný trypsín a pepsín sa uskutočňujú hydrolýzou peptidových väzieb a lipázy rozdeľujú esterovú komunikáciu v tukoch:

-Ps (0) alebo 1 + N2O → -RC (O) HE + AND 1

Liaza- enzýmy katalyzujúce reakcie, ktoré nie sú hydrolytické, v dôsledku takýchto reakcií, pretrhnutie dochádza pripojenia SCH, C-O, C-N a tvorba nových pripojení. Enzým dekarboxyláza sa vzťahuje na túto triedu

Izomerase- Enzýmy katalyzujúce izomerizácia, napríklad konverzia kyseliny maleínovej na fumariu (obr. 19), je to príklad cis-trans izomerizácie (pozri izoméria).

Obr. devätnásť. Izomerizácia kyseliny maleínovej V Fumaro, v prítomnosti enzýmu.

V práci enzýmov sa pozoruje všeobecná zásada, v súlade s ktorou existuje vždy štrukturálna korešpondencia enzýmu a činidla zrýchlenej reakcie. Figuratívne exprimujúcim jeden zo zakladacích enzýmov E. fisherov, činidlo prichádza na enzým ako kľúč k hradu. V tomto ohľade každý enzým katalyzuje určitú chemickú reakciu alebo skupinu reakcií jedného typu. Niekedy môže enzým pôsobiť na jednu jednu zlúčeninu, napríklad ureaz (moč gróf. - moč) katalyzuje len hydrolýzu močoviny:

(H2N) 2 C \u003d O + H20 \u003d CO 2 + 2NH 3

Najviac jemná selektivita ukazuje enzýmy, ktoré rozlišujú medzi opticky aktívnymi antipódami - ľavotočivými a re-gravírovacími izomérmi. L-Arginas pôsobí len na ľavom arginíne a neovplyvňuje reprimovaný izomér. L-laktát dehydrogenáza je platná len pre ľavé estery ľavého lakty kyseliny mliečnej, takzvané laktáty (lactis lat. Mlieko), zatiaľ čo D-laktát dehydrogenáza rozdelí exkluzívne D-laktáty.

Väčšina enzýmov nie je platná pre jednu, ale na skupine príbuzných zlúčenín, napríklad trypsín "preferuje" na rozdelenie peptidovej komunikácie tvorenej lyzínom a arginínom (tabuľka 1.)

Katalytické vlastnosti niektorých enzýmov, ako sú hydrolylázy, sú určené výlučne štruktúrou samotnej molekuly proteínu, ďalšia trieda enzýmov - oxidoreduktázy (napríklad alkohol dehydrogenázy) môže byť aktivita len v prítomnosti nepalebných molekúl - vitamínov Aktivácia Mg, CA, Zn, MN a MN a fragmenty nukleových kyselín (obr. 20).

Obr. dvadsať Molekula alkoholu dehydrogenázy

Dopravné proteíny sa viažu a nosia rôzne molekuly alebo ióny cez bunkové membrány (ako vo vnútri bunky, a interne), ako aj z jedného tela k druhému.

Napríklad hemoglobín viaže kyslík, keď krv prechádza svetlom a dodáva ho rôznym tkanivám tela, kde sa uvoľňuje kyslík a potom sa použije na oxidáciu potravinárskych zložiek, tento proces slúži ako zdroj energie (niekedy konzumovať termín "horiace" potravín v tele).

Okrem proteínovej časti hemoglobín obsahuje komplexnú zlúčeninu zo železa s cyklickým porfyrínovým molekulu (porfýri gróf. - purpur), ktorý spôsobuje krvnú červenú krv. Je to tento komplex (obr. 21, vľavo) hrá úlohu nosiča kyslíka. V hemoglobíne sa porfyrínový komplex železa nachádza vo vnútri proteínovej molekuly a je držaný s pomocou polárnych interakcií, ako aj koordinačnej väzby s dusíkom v histidíne (tabuľka 1), ktorá je súčasťou proteínu. O2 molekula, ktorá prevádza hemoglobín, je spojený koordinačnou komunikáciou s atómom železa zo strany opačnej strany, ku ktorému je pripojený histidín (obr. 21, vpravo).

Obr. 21. Budovanie komplexu železa

Štruktúra komplexu vo forme hromadného modelu sa zobrazí vpravo. Komplex sa udržiava v proteínovej molekule s použitím koordinačnej väzby (modrá bodkovaná čiara) medzi atómom FE a N atómom v histidíne, ktorý je súčasťou proteínu. Molekula 2, ktorého hemoglobín trpí, je pripojená koordinácia (červená škvrna) na atóm FE z opačnej krajiny plochého komplexu.

Hemoglobín je jedným z najnovších skúmaných proteínov, pozostáva zo špirál spojených s jednotlivými reťazcami a obsahuje štyri komplexy železa. Hemoglobín je teda objemný obal na prenos štyroch molekúl kyslíka naraz. Vo forme hemoglobínu zodpovedá globulárnym proteínom (obr. 22).

Obr. 22. Globulárny tvar hemoglobínu

Hlavnou "dôstojnosťou" hemoglobínu je, že pridanie kyslíka a jeho následné štiepenie počas prenosu do rôznych tkanív a orgánov je rýchlo. Oxid uhoľnatý, CO (oxid uhoľnatý), viaže sa na Fe v hemoglobíne ešte rýchlejšie, ale na rozdiel od 2 tvorí zložitý komplex. Výsledkom je, že taký hemoglobín nie je schopný viazať približne 2, čo vedie (pri vdýchnutí veľkého množstva oxidu uhoľnatého) k smrti tela od udusenia.

Druhou funkciou hemoglobínu je prenos exhalovaného CO2, ale v procese dočasnej väzby oxidu uhličitého, nie je v atóme železa, ale H2N-skupiny proteínu.

"Výkon" proteínov závisí od ich štruktúry, napríklad, nahradenie jediného aminokyselinového zvyšku kyseliny glutámovej v polypeptidovom reťazci hemoglobínu k zvyšku valínu (občas pozorovaná anomália) vedie k ochoreniu nazývanej Sickle-bunkovej anémii.

Existujú tiež transportné proteíny, ktoré môžu viazať tuky, glukózy, aminokyseliny a preniesť ich ako vo vnútri aj vonkajších bunkách.

Osobitné transportné proteíny typu nie sú prenesené na samotné látky, ale vykonávajú funkcie "transportnej kontroly", ktoré prechádzajú určitými látkami cez membránu (vonkajšia stena bunky). Takéto proteíny sú často nazývané membránu. Majú tvar dutého valca a, vložený do membránovej steny, zabezpečiť pohyb niektorých polárnych molekúl alebo iónov vo vnútri bunky. Príklad membránového proteínu - Perin (obr. 23).

Obr. 23. Proteín pirin

Potraviny a náhradné bielkoviny, nasledovne z mena, slúžia ako vnútorné zdroje výživy, častejšie pre rastlinné a živočíšne baktérie, ako aj v počiatočných štádiách rozvoja mladých organizmov. Potravinárske proteíny zahŕňajú albumín (obr. 10) - hlavná zložka vaječného proteínu, ako aj kazeínu - hlavného proteínu mlieka. Pod pôsobením enzýmového pepsínu je navrhnutý kazeín v žalúdku, zaisťuje jeho oneskorenie v tráviacom trakte a účinnej asimilácii. Kazeín obsahuje fragmenty všetkých aminokyselín potrebných telesom.

Vo železi (obr. 12), ktorý je obsiahnutý v tkanivách zvierat, skladovaných iónov železa.

Náhradné proteíny zahŕňajú aj Mioglobín, v zložení a štruktúre pripomínajúcej hemoglobínu. Mioglobín sa koncentruje hlavne vo svaloch, hlavnou úlohou je skladovanie kyslíka, ktoré hemoglobín mu dáva. Je rýchlo nasýtený kyslíkom (oveľa rýchlejšie ako hemoglobín) a potom ho postupne prenáša s rôznymi tkanivami.

Štrukturálne proteíny vykonávajú ochrannú funkciu (kožu) alebo referenciu - telo upevnite na jeden celok a dajte ju silu (chrupavka a šľachy). Ich hlavnou zložkou je kolagén Fibriller proteín (obr. 11), najbežnejší proteín zvieracieho sveta, v organizme cicavcov, jeho zdieľanie predstavuje takmer 30% celkovej hmotnosti proteínov. Kolagén má vysokú pevnosť v ťahu (silu pokožky), ale vďaka malýmu obsahu priečnych skrížení v koži kolagénu, živočíšne kože vhodné v surovej forme na výrobu rôznych výrobkov. Aby sa znížil opuch pokožky vo vode, zmrštenie počas sušenia, ako aj na zvýšenie pevnosti v vodotesnom stave a zvyšuje elasticitu v kolagéne, vytvárajú ďalšie krížové väzby (obr. 15A), toto je tzv Koža Koža Oh.

V živých organizmoch kolagénovej molekuly, ktorá vznikla v procese rastu a vývoja tela, sa neaktualizujú a opäť nenahradia syntetizované. Ako telo súhlasí, výška priečnych ťahov v kolagéne sa zvyšuje, čo vedie k poklesu jeho elasticitu, a pretože sa neustanovuje aktualizácia, sa prejavujú zmeny veku - zvýšenie krehkosti chrupavky a šliach, vzhľad vrásky na koži.

Artikulárne väzy obsahujú elastín - konštrukčný proteín, ľahko sa natiahnite do dvoch rozmerov. Najvýraznejšia elasticita má proteín pružiny, ktorý sa nachádza v miestach závesu krídel v niektorých hmyzoch.

Tvorby rohov - vlasy, nechty, perie, hlavne z proteínového keratínu (obr. 24). Jeho hlavným rozdielom je viditeľný obsah cysteínových zvyškov, ktoré tvoria disulfidové mosty, ktoré dávajú vysokú elasticitu (schopnosť obnoviť počiatočnú formu po deformácii), ako aj vlnené tkanivá.

Obr. 24. Fragment fibrilárny proteín keratín

Pre ireverzibilnú zmenu vo forme keratínového predmetu je najprv nutné zničiť disulfidové mosty s použitím redukčného činidla, čím sa získal nový formu a potom znovu vytvárajú disulfidové mosty s oxidačným činidlom (obr. 16), toto je presne to, čo sa vykonáva, napríklad chemické curling vlasy.

S nárastom obsahu cysteínových zvyškov v keratíne a podľa toho zvýšenie počtu disulfidových mostov, schopnosť deformácie zmizne, ale zároveň je vysoká pevnosť (v rohoch jednotiek a škrupín, \\ t Korytnačky obsahujú až 18% cysteínových fragmentov). Organizmus cicavcov obsahuje až 30 rôznych typov keratínu.

Spoľahlivý keratínový fibrilovaný fibroínový proteín izolovaný priadkovým húsenicami, keď kokoon vetvičky, ako aj pavúky pri tkaní webu, obsahuje iba β-štruktúry spojené solitárnymi okruhmi (obr. 11). Na rozdiel od keratínu nemá fibroín žiadne priečne disulfidové mosty, je veľmi trvanlivé pre medzeru (pevnosť na jednotku prierezu v niektorých vzorkách pásu je vyššia ako oceľové káble). Kvôli nedostatku priečnych zosieťovania je fibroín INELAPP (je známe, že vlnené tkaniny sú takmer neintegrované a hodvábne sa ľahko nezapustili).

Regulačné proteíny.

Regulačné proteíny, častejšie nazývané hormóny, sa podieľajú na rôznych fyziologických procesoch. Napríklad hormonálny inzulín (obr. 25) pozostáva z dvoch a-reťazcov spojených disulfidovými mostíkmi. Inzulín reguluje metabolické procesy zahŕňajúce glukózu, jeho neprítomnosť vedie k diabetu.

Obr. 25. Proteínový inzulín

Hormón regulačný rast tela sa syntetizuje v mozgu hypofýzu. Existujú regulačné proteíny, ktoré kontrolujú biosyntézu rôznych enzýmov v tele.

Zmluvné a motorové proteíny dávajú telu schopnosť zmenšovať, zmeniť tvar a pohybovať sa, v prvom rade hovoríme o svaloch. 40% hmotnosti všetkých proteínov obsiahnutých v svaloch je myozín (môj, myos, gróf. - sval). Jeho molekula obsahuje fibrilárne aj globulárnu časť (obr. 26)

Obr. 26. Miosin molekula

Takéto molekuly sa kombinujú do veľkých agregátov obsahujúcich 300 až 400 molekúl.

So zmenou koncentrácie iónov vápnika v priestore okolitých svalových vlákien je reverzibilná zmena molekúl reverzibilná - zmena v tvare reťazca v dôsledku otáčania jednotlivých fragmentov okolo väzov. To vedie k zníženiu a relaxácii svalov, signál na zmenu koncentrácie iónov vápnika pochádza z nervových zakončení vo svalovej vláknach. Umelá svalová kontrakcia môže byť spôsobená účinkom elektrických impulzov, ktoré vedú k prudkej zmene koncentrácie iónov vápnika, stimuláciu srdcového svalu na obnovenie srdca srdca.

Ochranné proteíny nám umožňujú chrániť telo pred inváziou útočníkov svojich baktérií, vírusov a na penetráciu cudzích proteínov (generalizovaný názov cudzincov - antigény). Úloha ochranných proteínov sa vykonáva imunoglobulínom (ich názov - protilátky), rozpoznávajú antigény, prenikajú do tela a sú s nimi pevne spojené. V organizme cicavcov, vrátane osoby, existuje päť tried imunoglobulínov: m, g, a, d a e, ich štruktúra, nasledovne z mena, globulárne a všetky z nich sú konštruované podobným spôsobom. Molekulárna organizácia protilátok je ďalej znázornená príkladom imunoglobulínovej triedy g (obr. 27). Molekula obsahuje štyri polypeptidové reťazce, v kombinácii s tromi disulfidovými mostíkmi S - S (na obr. 27 sú znázornené s zahustenou valenčnou väzbou a veľkými symbolmi s), okrem toho, každý polymérny reťazec obsahuje intracerene disulfidové skoky. Dva veľké polymérne reťazce (zvýraznené modré) obsahujú 400-600 aminokyselinové zvyšky. Dva ďalšie reťazce (zvýraznené zelene) takmer dvakrát kratšie, obsahujú približne 220 aminokyselinových zvyškov. Všetky štyri reťaze sú umiestnené tak, že koncové H2N-skupiny sú nasmerované v jednom smere.

Obr. 27. Koncepčný obraz štruktúry imunoglobulínu

Po kontaktovaní tela s cudzomerovou proteínom (antigénom), bunky imunitného systému začínajú produkovať imunoglobulíny (protilátky), ktoré sa hromadia v sére. V prvej fáze, hlavná práca reťazcov obsahujúcich terminál H2N (na obr. 27 Zodpovedajúce oblasti sú označené svetlomodrou a svetlovou zelenou). Toto sú oblasti zachytávania antigénov. V procese syntézy imunoglobulínu sú tieto časti vytvorené takým spôsobom, že ich štruktúra a konfigurácia je najvhodnejšia štruktúru približného antigénu (ako kľúč k zámku, ako sú enzýmy, ale úlohy v tomto prípade sú rôzne). Pre každý antigén sa teda striktne individuálna protilátka vytvára ako imunitná reakcia. Takže "plast" na zmenu štruktúry v závislosti od vonkajších faktorov, okrem imunoglobulínov, žiadny známy proteín nemôže. Enzýmy riešia problém štrukturálnej korešpondencie reagencie iným spôsobom - s pomocou obrovského náboru rôznych enzýmov na všetky možné prípady a imunoglobulíny sú prestavané zakaždým, keď "pracovný nástroj". Okrem toho, úsek závesu imunoglobulínu (obr. 27) poskytuje dve oblasti zachytávania nejakej nezávislej mobility, v dôsledku molekuly imunoglobulínu, môže "nájsť" dve najvhodnejšie na zachytenie lokality v antigéne, aby ste ho zabezpečili Zabezpečiť, podobá sa, že sa podobá efektu kôrovcov.

Ďalej je zahrnutá reťazec po sebe idúcich reakcií imunitného systému tela, imunoglobulíny iných tried sú v dôsledku toho spojené, cudzí proteín je dekontaminovaný a potom sa deštrukcia a odstránenie antigénu (cudzí mikroorganizmus alebo toxín).

Po kontakte antigénu sa dosiahne maximálna koncentrácia imunoglobulínu (v závislosti od povahy antigénu a jednotlivých charakteristík samotného organizmu) v priebehu niekoľkých hodín (niekedy niekoľko dní). Telo si zachováva spomienku na takýto kontakt, a keď opätovné útoku na rovnaký antigén imunoglobulínov sa hromadí v krvnom sére je oveľa rýchlejšia a viac a viac získaná imunita.

Daná klasifikácia proteínov je do určitej miery podmienený charakter, napríklad, trombínový proteín uvedený medzi ochrannými proteínmi je v podstate enzým katalyzujúcou hydrolýzou peptidových väzieb, to znamená, že trieda proteáz.

Ochranné proteíny často zahŕňajú proteíny otravy hadí a toxických proteínov niektorých rastlín, pretože ich úlohou je chrániť telo pred poškodením.

Existujú proteíny, ktorých funkcie sú také jedinečné, že to sťažuje ich klasifikáciu. Napríklad, Monellinový proteín obsiahnutý v jednej z afrických rastlín je veľmi sladká chuť, stala sa predmetom štúdie ako netoxická látka, ktorá sa môže použiť namiesto cukru, aby sa zabránilo obezite. Krvná plazma niektorých antarktických rýb obsahuje proteíny s vlastnosťami nemrznúcej zmesi, ktorá chráni krv týchto rýb z mrazenia.

Umelá syntéza proteínov.

Kondenzácia aminokyselín vedúca k polypeptidovému reťazcu je dobre študovaný proces. Môže sa uskutočniť napríklad kondenzácia určitého druhu aminokyseliny alebo zmesi kyselín a získať polymér obsahujúci rovnaké odkazy alebo rôzne odkazy striedajúce sa v náhodnom poradí. Takéto polyméry sú málo podobné prírodným polypeptidom a nemajú biologickú aktivitu. Hlavnou úlohou je pripojiť aminokyseliny v prísne definovanej, vopred od predpokladu, aby sa reprodukovala sekvencia aminokyselinových zvyškov v prírodných proteínoch. Americký vedec Robert Merrifield navrhol pôvodnú metódu, ktorá umožnila takúto úlohu vyriešiť. Podstatou spôsobu je, že prvá aminokyselina je pripojená k nerozpustnému polymérnemu gélu, ktorý obsahuje reaktívne skupiny schopné spájať s -son-aminokyselinové skupiny. Ako taký polymérny substrát sa do neho zhotovený šitý polystyrén s chlórmetylovými skupinami. Aby sa reagovali na aminokyselinovú reakciu, nereagovala so sebou, a tak, že sa nepripojuje k H2N-skupine na substrát, aminoskupina tejto kyseliny je vopred blokovaná substituentom s dommižníkom [(C4) H 9) 3] 3 OS (O) -Gkupina. Potom, čo aminokyselina spojila polymérny substrát, blokovacia skupina sa odstráni a do reakčnej zmesi sa zavádza iná aminokyselina, ktorá tiež vopred zablokovaná skupina H2N. V takomto systéme je možná iba interakcia H2N-skupiny prvej aminokyseliny a druhá skupina kyseliny, ktorá sa uskutočňuje v prítomnosti katalyzátorov (fosfóniové soli). Ďalej sa celá schéma opakuje, zavádza tretiu aminokyselinu (obr. 28).

Obr. 28. Syntéza polypeptidových reťazcov

V poslednom štádiu sú získané polypeptidové reťazce oddelené od polystyrénového substrátu. Teraz je celý proces automatizovaný, existujú automatické peptidové syntetizátory pôsobiace podľa opísanej schémy. Táto metóda syntetizovala mnoho peptidov používaných v medicíne a poľnohospodárstve. Bolo možné tiež získať zlepšené analógy prírodných peptidov s selektívnym a vylepšeným účinkom. Syntetetizujú sa niektoré malé proteíny, ako napríklad inzulínový hormón a niektoré enzýmy.

Existujú tiež spôsoby syntézy proteíny, ktoré kopírujú prírodné procesy: fragmenty nukleových kyselín konfigurovaných na získanie určitých proteínov sú syntetizované, potom tieto fragmenty sú zakotvené v živom organizme (napríklad v baktérii), potom sa telo začne produkovať požadovaný proteín. Týmto spôsobom sú teraz významné množstvá ťažkopádnych proteínov a peptidov, ako aj ich analógov.

Proteíny ako napájacie zdroje.

Proteíny v živom organizme sú neustále rozdelené do pôvodných aminokyselín (so nevyhnutnou účasťou enzýmov), samotné aminokyseliny sa pohybujú k ostatným, potom sa proteíny opäť syntetizujú (aj s účasťou enzýmov), t.j. Telo je neustále aktualizované. Niektoré proteíny (kožné kolagén, vlasy) nie sú aktualizované, telo neustále stráca a na opätovnej syntéze. Proteíny ako napájacie zdroje sú vykonávané dvoma hlavnými funkciami: dodávajú stavebný materiál do tela na syntézu nových proteínových molekúl a okrem toho dodávajú telo energiou (kalórií).

Carnivorné cicavce (vrátane človeka) sa získajú potrebnými proteínmi s rastlinným a živočíšnym jedlom. Žiadny z proteínu získaného s jedlom sa vloží do tela nezmeneného. V tráviacom trakte sa všetky absorbované proteíny rozdelia na aminokyseliny a proteíny potrebné pre konkrétne teleso sú konštruované z 8 nenahraditeľných kyselín (tabuľka 1), zvyšná 12 sa môže syntetizovať v tele, ak sa neprichádzajú Dostatočné množstvá, ale nenahraditeľné kyseliny sa musia riešiť potravou. Atómy síry v cysteínovom organizme sa dostanú k nepostrádateľnej aminokyseline - metionínu. Časť proteínov rozkladá, zdôrazňujúc energiu potrebnú na udržanie životne dôležitých aktivít a dusík obsiahnutý v nich je odvodený z tela s močom. Zvyčajne ľudské telo stráca 25-30 g. Squirrel za deň, takže bielkovinové potraviny musia byť neustále prítomné v správnom množstve. Minimálna denná potreba proteínu je 37 g mužov, u žien 29 g, avšak odporúčané normy spotreby sú takmer dvakrát tak vysoko. Pri hodnotení potravinárskych výrobkov je dôležité zohľadniť kvalitu bielkovín. V neprítomnosti alebo nízkeho obsahu esenciálnych aminokyselín sa proteín považuje za nízku hodnotu, preto sa takéto proteíny musia konzumovať vo väčšom množstve. Teda proteíny strukovín obsahujú malý metionín a v pšeničných proteínoch a kukurice, nízky obsah lyzínu (oba aminokyseliny sú nevyhnutné). Zvieracie proteíny (okrem kolagénu) sa týkajú plnohodnotných potravinárskych výrobkov. Kompletná sada všetkých esenciálnych kyselín obsahuje kazeínu mlieka, ako aj chatový syr a syr pripravený z neho, takže vegetariánska strava, ak je veľmi prísna, t.j. "Ticho" si vyžaduje posilnenie spotreby strukovín, orechov a huby na dodávku tela v nepostrádateľných aminokyselinách v správnom množstve.

Syntetické aminokyseliny a proteíny sa používajú ako potraviny, pričom ich pridávajú do krmiva, ktoré obsahujú nepostrádateľné aminokyseliny v malých množstvách. Existujú baktérie, ktoré môžu spracovať a absorbovať olejové uhľovodíky, v tomto prípade, pre plnú syntézu proteínov, musia byť dodávané s zlúčeninami obsahujúcimi dusík (amoniak alebo dusičnany). Proteín získaný týmto spôsobom sa používa ako krmivo pre hospodárske zvieratá a hydina. Pri spätnej väzbe je často pridaná sada enzýmov - karbohydrázy, ktorá katalyzuje hydrolýzu sotva rozložených zložiek sacharidov potravín (bunkové steny zrnitých plodín), v dôsledku čoho sa zeleninové potraviny je absorbované viac.

Michail Levitsky

Proteíny (článok 2)

(proteíny), trieda komplexných zlúčenín obsahujúcich dusík, najviac charakteristické a dôležité (spolu s nukleovými kyselinami) zložiek obývacej hmoty. Proteíny vykonávajú početné a rôznorodé funkcie. Väčšina proteínov - enzýmy katalyzujúce chemické reakcie. Mnohé hormóny regulujúce fyziologické procesy sú tiež proteíny. Štrukturálne proteíny, ako je kolagén a keratín, slúžia ako hlavné zložky kostného tkaniva, vlasov a nechtov. Zmluvné svalové proteíny majú schopnosť zmeniť ich dĺžku pomocou chemickej energie na vykonávanie mechanickej práce. Proteíny zahŕňajú protilátky, ktoré sa viažu a neutralizovať toxické látky. Niektoré proteíny, ktoré môžu reagovať na vonkajšie vplyvy (svetlo, vôňa), slúžia v zmysloch receptormi, ktoré vnímajú podráždenie. Mnohé proteíny umiestnené vo vnútri bunky a bunková membrána vykonávajú regulačné funkcie.

V prvej polovici 19. storočia. Mnohí chemikov, a medzi nimi, predovšetkým Y.FON LUBIH, postupne dospeli k záveru, že proteíny sú špeciálnou triedou dusíkatých zlúčenín. Názov "proteínov" (z gréckeho. Protos - prvý) ponúkaný v roku 1840 holandský chemik G. MULDER.

Fyzikálne vlastnosti

Biele pevné proteíny a v roztoku sú bezfarebné, pokiaľ nenesú nejaký chromofór (maľovaný) skupinu, ako je hemoglobín. Rozpustnosť vo vode v rôznych proteínoch sa veľmi líši. Zmení sa tiež v závislosti od pH a na koncentrácii solí v roztoku, takže je možné zvoliť podmienky, za ktorých jeden proteín bude selektívne vyzrážaný v prítomnosti iných proteínov. Tento spôsob "výsadby" je široko používaný na zvýraznenie a čisté proteíny. Purifikovaný proteín často sa vyzráža z roztoku kryštálu.

V porovnaní s inými spojmi je molekulová hmotnosť proteínov veľmi veľká - od niekoľkých tisíc do mnohých miliónov Daltonov. Preto v ultracentrifugácii sú proteíny uložené, a navyše pri rôznych rýchlostiach. Vďaka prítomnosti proteínov v molekulách pozitívne a negatívne nabité skupiny sa pohybujú pri rôznych rýchlostiach av elektrickom poli. Toto je založené na elektroforéze - metóda použitá na zvýraznenie jednotlivých proteínov z komplexných zmesí. Čistenie proteínov sa uskutočňuje chromatografiou.

Chemické vlastnosti

Štruktúra.

Proteíny sú polyméry, t.j. Molekuly, vybudované ako reťaze, z repetitívnych monomérnych jednotiek alebo podjednotiek, ktorých úloha hrá ich aminokyseliny. Všeobecný vzorca aminokyseliny

kde R je atóm vodíka alebo nejaká organická skupina.

Proteínová molekula (polypeptidový reťazec) sa môže skladať len relatívne malým počtom aminokyselín alebo niekoľkých tisíc monomérnych jednotiek. Zlúčenina aminokyselín v reťazci je možná, pretože každý z nich má dve rôzne chemické skupiny: vlastní základné vlastnosti aminoskupiny, NH2 a kyseliny karboxylovej skupiny, COXY. Obe tieto skupiny sú pripojené k a-atómu uhlíka. Karboxylová skupina jednej aminokyseliny môže tvoriť amidové (peptidové) spojenie s aminoskupinou inej aminokyseliny:

Po dvoch aminokyselinách týmto spôsobom sa môže reťaz zvýšiť pridaním do druhej aminokyseliny tretieho atď. Ako je možné vidieť z vyššie uvedenej rovnice, molekula vody sa pridelí počas tvorby peptidovej väzby. V prítomnosti kyselín, alkalických alebo proteolytických enzýmov je reakcia v opačnom smere: polypeptidový reťazec je rozdelený na aminokyseliny s pridaním vody. Táto reakcia sa nazýva hydrolýza. Hydrolýza prúdi spontánne a pre zmiešanie aminokyselín v polypeptidovom reťazci sa vyžaduje energia.

Karboxylová skupina a amidová skupina (alebo podobná IT sú iidown - v prípade aminokyseliny prolínu) sú dostupné vo všetkých aminokyselinách, rozdiely medzi aminokyselinami sú určené povahou skupiny, alebo "Bočný reťazec", ktorý je indikovaný nad písmenom R. Úloha bočného reťazca môže hrať a jeden atóm vodíka, ako je glycínová aminokyselina, a nejaká skupina Thunderbody, ako gizidin a triptophan. Niektoré bočné reťazce v chemickom zmysle sú inertné, zatiaľ čo iné majú výraznú reaktivitu.

Môžete syntetizovať mnoho tisíc rôznych aminokyselín a mnohé rôzne aminokyseliny sa nachádzajú v prírode, ale na syntézu proteínov, sa používa len 20 druhov aminokyselín: alanín, arginín, asparagín, asparagná kyselina, valín, histidín, glycín, glutamín , kyselina glutámová, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, prolín, serín, tyrozín, treonín, tryptofán, fenylalanín a cysteín (v cysteínových proteínoch môžu byť prítomné vo forme di-cystínu). TRUE, existujú aj iné aminokyseliny v niektorých proteínoch, okrem pravidelných dvadsať, ale sú vytvorené v dôsledku modifikácie niektorých dvadsiatich uvedených po jeho zahrnutí v proteíne.

Optická aktivita.

Vo všetkých aminokyselinách, s výnimkou glycínu, štyri rôzne skupiny sú pripojené k atómu uhlíka. Z hľadiska geometrie môžu byť štyri rôzne skupiny pripojené dvoma spôsobmi, a preto existujú dva možné konfigurácie, alebo dva izoméry, ktoré sa navzájom týkajú ako subjekt, t.j. Ako ľavá ruka doprava. Jedna konfigurácia sa nazýva ľavá alebo ľavákovo-rukoväť (L) a druhý - vpravo alebo opätovné gravírovanie (D), pretože dva takéto izoméry sa líšia v smere otáčania polarizovanej svetelnej roviny. V proteínoch sú len L-aminokyseliny (výnimka je glycín; môže byť reprezentovaný len jedným formou, pretože má dve zo štyroch skupín rovnakých) a všetci majú optickú aktivitu (pretože existuje len jeden izomér ). D-aminokyseliny v prírode sú zriedkavé; Nachádzajú sa v niektorých antibiotikách a bunkových baktériách.

Aminokyselinová sekvencia.

Aminokyseliny v polypeptidovom reťazci nie sú náhodne umiestnené, ale určitými pevnými spôsobom, a to je presne tento poradie, ktorý určuje funkcie a vlastnosti proteínu. Variajúci sa poradie 20 typov aminokyselín, môžete získať obrovské množstvo rôznych proteínov, rovnako ako z písmen abecedy, môžete vytvoriť mnoho rôznych textov.

V minulosti bola definícia aminokyselinovej sekvencie určitého proteínu často o niečo viac rokov. Priama definícia a teraz skôr časovo náročný prípad, hoci zariadenia boli vytvorené, ktoré umožňujú automaticky. Zvyčajne je ľahšie určiť nukleotidovú sekvenciu zodpovedajúceho génu a odvodiť aminokyselinovú sekvenciu proteínu z neho. K dnešnému dňu už boli identifikované aminokyselinové sekvencie mnohých stoviek proteínov. Funkcie dekódovaných proteínov sú zvyčajne známe, a pomáha si predstaviť možné funkcie podobných proteínov, ktoré sú vytvorené napríklad s malígnymi neoplazmi.

Sofistikované proteíny.

Proteíny pozostávajúce zo samostatných aminokyselín sa nazývajú jednoduché. Avšak, atóm kovu alebo nejakej chemickej zlúčeniny, ktorá nie je aminokyselina, je spojená s polypeptidovým reťazcom. Takéto proteíny sa nazývajú komplex. Príkladom je hemoglobín: obsahuje železo-neferfín, ktorý určuje jeho červenú farbu a umožňuje hrať úlohu nosiča kyslíka.

V menách najkomplexnejších proteínov je uvedený na povahe pripojených skupín: cukor je prítomný v glykoproteínoch v lipoproteínoch - tuky. Ak sa katalytická aktivita enzýmu závisí od pripojenej skupiny, potom sa nazýva protetická skupina. Niektoré vitamín často zohrávajú úlohu protetickej skupiny alebo zahrnutá do jeho zloženia. Vitamín A, napríklad pripojený k jednému z retinálnych proteínov, určuje jeho citlivosť na svetlo.

Terciárna štruktúra.

Je to dôležité, nie je toľko aminokyselinovej sekvencie proteínu (primárna štruktúra), koľko jeho položenia v priestore. Po celej dĺžke polypeptidového reťazca vodíkových iónov tvoria pravidelné vodíkové väzby, ktoré jej poskytujú formu špirály buď vrstvy (sekundárna štruktúra). Z kombinácie takýchto špirál a vrstiev je kompaktná forma nasledujúceho poradia - terciárna štruktúra proteínu. Okolo spojenia, ktoré držia monomérnymi odkazmi reťaze, je možné premeniť na malé uhly. Preto s čisto geometrickým uhlom pohľadu je počet možných konfigurácií pre akýkoľvek polypeptidový reťazec nekonečne veľký. V skutočnosti je každý proteín normálny len v jednej konfigurácii určenom jeho aminokyselinovou sekvenciou. Táto štruktúra nie je ťažká, zdá sa, že "dýchanie" - váha okolo určitej konfigurácie média. Reťaz záhyb do takej konfigurácie, pri ktorom je voľná energia (schopnosť produkovať prácu) minimálna, rovnako ako uvoľnená pružina je komprimovaná len na stav zodpovedajúcu minimálnej voľnej energii. Často je jedna časť reťazca pevne spojená s inými disulfidovými (-S-S-) spojenia medzi dvoma látkami cysteínu. Čiastočne preto hrá obzvlášť dôležitú úlohu cysteín medzi aminokyselinami.

Zložitosť štruktúry proteínov je taká veľká, že je stále nemožné vypočítať terciárnu štruktúru proteínu, aj keď je známa jeho aminokyselinová sekvencia. Ale ak je možné získať proteínové kryštály, potom jej terciárna štruktúra môže byť určená rôntgenovou difrakciou.

V konštrukčnom, kontraktilnom a niektorých ďalších proteínoch reťazca, fibrily tvoria mierne valcované reťazce, ktoré sú mierne valcované; Fibríl, zase, preložte do väčších formácií - vlákna. Avšak, väčšina proteínov v roztoku má globulárny formulár: reťazce sa valia v globule, ako je priadze v gule. Bezplatná energia s takýmito konfiguráciou je minimálna, pretože hydrofóbna ("repulzívna voda") aminokyseliny sú skryté vo vnútri globule a hydrofilné ("priťahujúce voda") je na jeho povrchu.

Mnohé proteíny sú komplexy niekoľkých polypeptidových reťazcov. Táto štruktúra sa nazýva kvartérna proteínová štruktúra. Molekula hemoglobínu, napríklad, pozostáva zo štyroch podjednotiek, z ktorých každá je globulárny proteín.

Konštrukčné proteíny vďaka svojej lineárnej konfiguračnej forme vlákien, v ktorých je limit pevnosti v ťahu veľmi vysoká, globulárna konfigurácia umožňuje, aby proteíny vstúpili do špecifických interakcií s inými spojmi. Na povrchu globule, s riadnou klamaním reťazcov, nastane určitá forma dutiny, v ktorej sú umiestnené reaktívne chemické skupiny. Ak je tento proteín enzým, potom druhý, zvyčajne menší, molekula niektorých látok vstupuje do takejto dutiny, rovnako ako kľúč vstupuje do zámku; V tomto prípade sa konfigurácia elektronického oblaku molekuly mení pod vplyvom chemických skupín, ktoré sú v dutine, a to núti ju reagovať určitým spôsobom. Týmto spôsobom enzým katalyzuje reakciu. V molekulách protilátok existujú aj dutiny, v ktorých sú spojené rôzne cudzie látky a tým neutralizujú. Model "kľúč a zámok" vysvetľujúci interakciu proteínov s inými zlúčeninami umožňuje pochopiť špecifickosť enzýmov a protilátok, t.j. Ich schopnosť reagovať len s určitými zlúčeninami.

Proteíny v rôznych typoch organizmov.

Proteíny vykonávajúce rovnakú funkciu v rôznych typoch rastlín a zvierat, a preto nosia rovnaký názov, majú podobnú konfiguráciu. Avšak, oni sa trochu líšia v aminokyselinovej sekvencii. Keďže druhy sa odlišujú od všeobecného predka, niektoré aminokyseliny v určitých polohách sú vymenené v dôsledku mutácií inými. Škodlivé mutácie spôsobené dedičnými chorobami sú vybrané prirodzeným výberom, ale užitočné alebo aspoň neutrálne môžu byť uložené. Čím bližšie k sebe navzájom z niektorých biologických druhov sa v ich proteínoch nachádzajú menej rozdielov.

Niektoré proteíny sa menia relatívne rýchlo, iné sú dosť konzervatívne. Ten patrí, napríklad, cytochróm C je respiračný enzým dostupný vo väčšine živých organizmov. U ľudí a šimpanzov sú jeho aminokyselinové sekvencie identické, a len 38% aminokyselín bolo odlišných od cytochrómu z pšenice. Dokonca aj porovnanie ľudských a baktérií, podobnosť cytochrómov C (rozdiely sú tu ovplyvnené 65% aminokyselín), môže byť stále si všimol, hoci celkový predkov baktérie a osoba žila na Zemi asi dve miliárd rokmi. V súčasnosti sa porovnávanie aminokyselinových sekvencií často používa na vytvorenie fylogenetického (genealogického) stromu odrážajúceho evolučné väzby medzi rôznymi organizmami.

Denaturácia.

Syntetizovaná molekula proteínov, skladacia, získava konfiguračnú charakteristiku. Táto konfigurácia sa však môže zrútiť sa zahrievaním, so zmenou pH, pod pôsobením organických rozpúšťadiel a dokonca aj s jednoduchým rozptylom roztoku, kým sa bubliny objavia na jeho povrchu. Modifikovaný proteín sa nazýva denaturovaný; Stratí svoju biologickú aktivitu a zvyčajne sa stáva nerozpustným. Dobre známym na všetky príklady denaturovaného proteínu - varené vajcia alebo šľahačku. Malé proteíny obsahujúce len asi sto aminokyselín sú schopné rerániť, t.j. Opätovné získanie pôvodnej konfigurácie. Ale väčšina proteínov sa zmení na množstvo polypeptidových reťazcov a predchádzajúca konfigurácia nie je obnovená.

Jedným z hlavných ťažkostí pri izolácii aktívnych proteínov je spojená s ich extrémnou citlivosťou na denaturáciu. Užitočné použitie Táto vlastnosť proteínov nájde pri zachovaní potravinárskych výrobkov: Vysoké teploty nezvratne denatriaje enzýmy mikroorganizmov a mikroorganizmov.

Syntéza proteíny

Na syntézu proteínov by mal mať živý organizmus enzýmový systém schopný pripevniť jednu aminokyselinu na druhú. Zdroj informácií, ktoré by presne definovali, ktoré aminokyseliny by mali byť pripojené. Keďže existujú tisíce druhov proteínov v tele a každý z nich je v priemere niekoľko stoviek aminokyselín, potrebné informácie by mali byť naozaj obrovské. Uloží sa (rovnako ako záznam na magnetickej páske) v molekulách nukleovej kyseliny, z ktorých gény pozostávajú.

Aktivácia enzýmov.

Polypeptidový reťazec syntetizovaný z aminokyselín nie je vždy proteín vo svojej konečnej forme. Mnohé enzýmy sú syntetizované najprv vo forme neaktívnych prekurzorov a ísť do aktívnej formy až po odstránení iného enzýmu na jednom z koncov niekoľkých aminokyselín. V takejto neaktívnej forme sú niektoré z tráviacich enzýmov syntetizované napríklad trypsín; Tieto enzýmy sa aktivujú v tráviacom trakte v dôsledku odstránenia fragmentu okruhu. Hormonálny inzulín, ktorého molekula v aktívnej forme pozostáva z dvoch krátkych reťazcov, sa syntetizuje vo forme jedného reťazca, tzv. Proinzulínu. Potom sa stredná časť tohto reťazca odstráni a zostávajúce fragmenty sú navzájom spojené, tvoria aktívnu molekulu hormónov. Sofistikované proteíny sa vytvárajú až po pripojení určitej chemickej skupiny a enzým je často potrebný na toto pripojenie.

Metabolický okruh.

Po kŕmení živočíšnych aminokyselín označených rádioaktívnym uhlíkom, dusíkom alebo vodíkom izotopov sa značka rýchlo zapne v jej proteínoch. Ak sa označené aminokyseliny prestanú vstúpiť do tela, počet značiek v proteínoch začína klesať. Tieto experimenty ukazujú, že výsledné proteíny nie sú uložené v tele až do konca života. Všetky z nich sú niekoľko výnimiek v dynamickom stave, neustále sa rozpadajú na aminokyseliny a potom sa opäť syntetizuje.

Niektoré proteíny sa rozpadnú, keď bunky umierajú a zničia. Neustále sa vyskytuje, napríklad s erytrocytmi a epitelovými bunkami, obloženia vnútorného črevného povrchu. Okrem toho sa rozpad a rezidencia proteínov postupuje av živých bunkách. Kpodivne, rozdelenie proteínov je známy menej ako o ich syntéze. Je však jasné, že proteolytické enzýmy sú zapojené do rozpadu, podobné tým, ktorí rozdelia proteíny na aminokyseliny v tráviacom trakte.

Polčas rôznych proteínov sa mení - od niekoľkých hodín do mnohých mesiacov. Jedinou výnimkou sú molekuly kolagénu. Akonáhle sa vytvoria, zostávajú stabilné, neaktualizované a nevymenené. Postupom času však niektoré z ich vlastností sa menia, najmä elasticita, a pretože nie sú aktualizované, dôsledkom toho je určité zmeny veku, napríklad vrások na koži.

Syntetické proteíny.

Chemici sa už dlho naučili polymerizovať aminokyseliny, ale aminokyseliny sú v tomto prípade spojené, takže produkty takejto polymerizácie sú trochu podobné prirodzenému. TRUE, je možné pripojiť aminokyseliny v danom poradí, čo umožňuje získať niektoré biologicky aktívne proteíny, najmä inzulín. Proces je celkom komplikovaný a takým spôsobom je možné získať iba tie proteíny, v ktorých sú v molekulách obsiahnutých približne stovky aminokyselín. Je výhodné syntetizovať alebo zvýrazniť nukleotidovú sekvenciu génu zodpovedajúcej požadovanej aminokyselinovej sekvencii a potom vstúpiť do tohto génu v baktérii, ktorá bude produkovať veľké množstvo požadovaného produktu replikáciou. Táto metóda však má tiež svoje nevýhody.

Proteíny a výživa

Keď sa proteíny v telesnom tele aminokyseliny, môžu byť tieto aminokyseliny opäť použiť na syntézu proteínov. Súčasne sú aminokyseliny sú náchylné na rozpad, takže nie sú úplne opakovane použiteľné. Je tiež jasné, že v období rastu, počas tehotenstva a hojenia, syntéza proteínov by mala prekročiť rozpad. Niektoré proteíny organizmu nepretržite stráca; Sú to proteíny vlasov, nechtov a povrchovej vrstvy kože. Preto pre syntézu proteínov by mal každý organizmus dostávať aminokyseliny s jedlom.

Zdroje aminokyselín.

Zelené rastliny sú syntetizované z CO2, vody a amoniaku alebo nitrátov všetkých 20 aminokyselín nachádzajúcich sa v proteínoch. Mnohé baktérie sú tiež schopné syntetizovať aminokyseliny v prítomnosti cukru (alebo niektorých ekvivalentných) a pevného dusíka, ale aj cukru, nakoniec, je dodávaný zelenými rastlinami. Schopnosť zvieraťa syntézu aminokyselín je obmedzená; Dostanú aminokyseliny, prijímajú zelené rastliny alebo iné zvieratá. V tráviacom trakte sú absorbované proteíny rozdelené na aminokyseliny, tieto sú absorbované, a proteíny charakteristické pre tento organizmus sú už vybudované. Žiadny absorbovaný proteín je ako taký zapnutý. Jedinou výnimkou je, že v mnohých cicavci môžu byť niektoré z materských protilátok v neporušenej forme, aby sa dostali cez placentu v krvnom toku plodu, a cez materské mlieko (najmä u prežúvavcov), ktoré sa majú preniesť na novorodenca jeho vzhľad.

Potreba proteínov.

Je jasné, že na udržanie života by telo malo dostať niektoré proteíny s jedlom. Veľkosť tejto potreby však závisí od viacerých faktorov. Telo potrebuje jedlo a ako zdroj energie (kalórie) a ako materiál na výstavbu jeho štruktúr. Na prvom mieste je potreba energie. To znamená, že keď sacharidy a tuky v diéte nestačia, potravinové proteíny sa nepoužívajú na syntézu svojich vlastných proteínov, ale ako zdroj kalórií. S dlhým hladom, aj jeho vlastné proteíny sa vynakladajú na uspokojenie energetických potrieb. Ak sú sacharidy v diéte stačí, môže sa znížiť konzumácia proteínu.

Rovnováhu dusíka.

V priemere cca. 16% celkovej hmotnosti proteínu je dusík. Keď sú aminokyselinové proteíny rozdelené, dusík obsiahnutý v nich je odvodený z tela s močom a (aspoň) za poplatok vo forme rôznych dusíkových zlúčenín. Pohodlne preto, aby sa hodnotila kvalita proteínových potravín, použite takýto indikátor ako rovnováhu dusičnanov, t.j. Rozdiel (v gramoch) medzi množstvom dusíka vstúpil do tela a množstvo dusíka odvodené za deň. S normálnou výživou u dospelých, tieto množstvá sú rovnaké. V rastúcom organizme množstvo dusíka odvodené menej ako počet prijatých, t.j. Zostatok je pozitívny. S nedostatkom proteínov v diéte je rovnováha negatívna. Ak sú kalórie v diéte dosť, ale proteíny sú v ňom úplne neprítomné, telo šetrí proteíny. Protearná výmena sa spomaľuje a opätovne likvidácia aminokyselín v syntéze proteínov je dodávaná s najvyššou možnou účinnosťou. Straty sú však nevyhnutné a dusíkaté zlúčeniny sa stále zobrazujú s močom a čiastočne s výkalmi. Množstvo dusíka odvodeného z tela počas dňa s hladom na proteín môže slúžiť ako miera denného nedostatku proteínu. Je prirodzené predpokladať, že zadaním množstva proteínu ekvivalentu tohto nedostatku v diéte sa môže obnoviť rovnováha dusičnanov. Nie je to však. Po prijatí takého množstva proteínu sa telo začne používať aminokyseliny menej efektívne, takže existuje niekoľko ďalších množstiev proteínu na obnovenie rovnováhy dusíka.

Ak množstvo bielkovín v diéte presahuje potrebné udržanie dusíkatej rovnováhy, potom sa zdá, že to nie je. Prebytočné aminokyseliny sa jednoducho používajú ako zdroj energie. Ako mimoriadne jasný príklad môžete odkazovať na Eskimos, ktoré spotrebúvajú malé sacharidy a asi desaťkrát viac bielkovín, ako je potrebné na udržanie rovnováhy dusíka. Vo väčšine prípadov je však použitie bielkovín nerentabilné ako zdroj energie, pretože z určitého množstva sacharidov môžete získať oveľa viac kalórií ako z rovnakého množstva proteínu. V chudobných, obyvateľstvo dostáva potrebné kalórie v dôsledku sacharidov a spotrebuje minimálne množstvo bielkovín.

Ak sa požadované kalórie kalórií získavajú vo forme produktov, ktoré nie sú proteín, minimálne množstvo bielkovín, ktoré zaisťuje, že dusíková rovnováha je pre dospelého OK. 30 g denne. Približne toľko proteínu je obsiahnutých v štyroch chlebových plátkoch alebo 0,5 l mlieka. Optimálne sa zvyčajne považuje za trochu viac; Odporúča sa od 50 do 70 g.

Nevyhnutné aminokyseliny.

Doteraz bol proteín považovaný za niečo. Medzitým, aby sa dosiahol syntézu proteínu, všetky potrebné aminokyseliny by mali byť prítomné v tele. Niektoré z aminokyselín živočíšneho organizmu sa môžu syntetizovať. Nazývajú sa vymeniteľné, pretože nemusia byť prítomné v diéte, je dôležité, len to všeobecne, že priznanie bielkovín ako zdroj dusíka postačuje; Potom, s nedostatkom vymeniteľných aminokyselín, organizmus ich môže syntetizovať tým, ktoré sú prítomné v nadbytku. Zvyšok, "nepostrádateľný", aminokyseliny nemožno syntetizovať a mal by vstúpiť do tela s jedlom. Pre osobu, valín, leucín, izolánk, treonín, metionín, fenylalanín, triptofan, gizidín, lizín a arginín sú nevyhnutné. (Aj keď arginín sa môže syntetizovať v tele, je označovaná na nepostrádateľných aminokyselín, pretože novorodenca a rastúce deti sú vytvorené v nedostatočných množstvách. Na druhej strane, pre osobu zrelého veku, prijatie niektorých z týchto aminokyselín s jedlom sa môže stať voliteľným.)

Tento zoznam nepostrádateľných aminokyselín je tiež približne rovnaký v iných stavovci a dokonca aj v hmyzu. Nutričná hodnota proteínov je zvyčajne určená zahmlievaním s rastúcimi potkanmi a sledovanie prírastku hmotnosti zvierat.

Hodnota výživy.

Nutričná hodnota proteínu sa stanoví tým, že nepostrádateľná aminokyselina, ktorá nestačí. Ukazujeme to na príklade. V proteínoch nášho tela obsahujú v priemere OK. 2% tryptofán (podľa hmotnosti). Predpokladajme, že 10 g proteínu obsahujúceho 1% tryptofánu je zahrnutý v diéte a že iné esenciálne aminokyseliny v nej je dosť. V našom prípade je 10 g tohto chybného proteínu v podstate ekvivalentné 5 g plnohodnotné; Zvyšných 5 g môže slúžiť len zdrojom energie. Všimnite si, že keďže aminokyseliny v tele sú prakticky nie sú vyhradené a aby sa ukázali syntézu proteínu, všetky aminokyseliny by mali byť súčasne prítomné, účinok vzniknutých aminokyselín je možné zistiť len vtedy, ak všetci idú súčasne.

Priemerná zloženie väčšiny zvieracích proteínov je blízko priemernej kompozície proteínov ľudského tela, takže aminokyselinové zlyhanie sme sotva ohrození, ak je naša dávka bohatá na takéto výrobky, ako je mäso, vajcia, mlieko a syr. Existujú však proteíny, napríklad želatína (produkt snaturácie kolagénu), ktorý obsahuje veľmi málo esenciálnych aminokyselín. Rastlinné proteíny, aj keď sú tiež lepšou želatínou v tomto zmysle, tiež zle nenahraditeľné aminokyseliny; Obzvlášť málo lyzín a tryptofán v nich. Avšak čisto vegetariánska strava nemôže byť považovaná za škodlivú, pokiaľ neexistuje mierne väčšie množstvo rastlinných proteínov dostatočných na poskytnutie tela v esenciálnych aminokyselinách. Väčšina celého proteínu je obsiahnutá v rastlinách v semenách, najmä v pšeničných semenách a rôznych strukovín. Tiež sme bohatí na bielkoviny sú aj mladé výhonky, napríklad špargľa.

Syntetické proteíny v diéte.

Pridaním malých množstiev syntetických esenciálnych aminokyselín alebo proteínov bohatých na proteín na defektné proteíny, napríklad kukuričné \u200b\u200bproteíny, je možné výrazne zvýšiť nutričnú hodnotu toho, t.j. Ako tak zvýšiť množstvo spotrebovaného proteínu. Ďalšia možnosť spočíva v pestovaní baktérií alebo kvasiniek na olejnatých uhľovodíkoch s pridaním dusičnanov alebo amoniaku ako zdroju dusíka. Mikrobiálny proteín získaný touto dráhou môže slúžiť ako krmivo pre hydinu alebo hospodárske zvieratá, a možno priamo spotrebuje osoba. Tretia, široko používaná metóda používa charakteristiky fyziológie prežúvavcov. V prežúvavzoch v počiatočnom žalúdkovom oddelení tzv. Jazva, žiť špeciálne formy baktérií a najjednoduchšie, ktoré prevádzajú chybné rastlinné proteíny do kompletnejších mikrobiálnych proteínov, a tieto, potom po trávení a nasávaní sa konvertujú na živočíšne proteíny. Do krmiva hospodárskych zvierat môžete pridať zlúčeninu obsahujúcu močovinu. Mikroorganizmy obydlia v Rubar používajú močovinový dusík na prevod sacharidov (čo je významne väčšie v krmive) v proteíne. Asi tretina celkového dusíka v krmivách hospodárskych zvierat môže prúdiť ako močovina, ktorá je v podstate určitá rozsiahla syntéza chemickej proteíny.

Proteíny - Trieda biologických polymérov prítomných v každom živom organizme. Účasť proteínov prejde hlavné procesy, ktoré zabezpečujú živobytie tela: dýchanie, trávenie, svalovú kontrakciu, prenos nervových impulzov. Kostné tkanivo, koža, kryt vlasov, nadržané útvary živých bytostí pozostávajú z proteínov. Pre väčšinu cicavcov sa rast a vývoj tela dochádza v dôsledku produktov obsahujúcich proteíny ako potravinovú zložku. Úloha proteínov v tele, a preto ich štruktúra je veľmi rôznorodá.Zloženie proteínov. Všetky proteíny sú polyméry, ktorých obvody sa zhromažďujú z aminokyselinových fragmentov. Aminokyseliny sú organické zlúčeniny obsahujúce v jeho zložení (v súlade s titulom) aminoskupinouNH. 2 a organická kyselina, t.j. Karboxylová skupina, skupina COXY. Z rôznych existujúcich aminokyselín (teoreticky sa počet možných aminokyselín neobmedzene) len tie, ktoré majú len jeden atóm uhlíka medzi aminoskupinou a karboxylovou skupinou, sa podieľajú na tvorbe proteínov. Vo všeobecnej forme aminokyselín, ktoré sa podieľajú na tvorbe proteínov, môže byť reprezentovaný vzorcom:H2N-CH (R) - COOH. Skupina R. Pripojený k atómu uhlíka (ten, ktorý je medzi aminoskupinou a karboxylovou skupinou) určuje rozdiel medzi aminokyselinami tvoriacimi proteíny. Táto skupina môže pozostávať len z atómov uhlíka a vodíka, ale častejšie obsahuje rôzne funkčné (schopné ďalších transformácií) skupiny, napríklad, \\ tHO -, H 2 N - atď.R. \u003d N.

V organizmoch živých bytostí je však obsiahnutých viac ako 100 rôznych aminokyselín, nie všetky sa používajú v konštrukcii proteínov, ale len 20, tzv. "Základné". V Tab. 1 znázorňuje ich mená (väčšina titulov vyvinula historicky), štruktúrny vzorec, ako aj široko aplikovanú skratku. Všetky štruktúrne vzorce sú umiestnené v tabuľke, takže hlavné

Fragment aminokyselín bol vpravo.

Stôl 1. Aminokyseliny zapojené do tvorby proteínov.
názov	Konštrukcia	Označenie
Glycín		Gly.
Alanín		Ala
Valín		ŠACHTA
Leucín		Leu
Izoleucín		Ile
Serín		Ser.
Tronín		TRE.
Cysteín		Cis
Meniaci		Stretol.
Lyzín		Liz
Arginín		Arg
Asparajská kyselina		Uzáver
Šparagín		Asn
Kyselina glutámová		Červený
Glutamín		Glon
Fenylalanín		Fen
Tyrozín		Tir
Tryptofán		Tri
Gistidin.		Gis
Prolín		Profil
V medzinárodnej praxi, skrátené označenie uvedených aminokyselín s pomocou latininských trojpísmenových alebo jednorazových kontrakcií, napríklad glycín - Gly alebo g, alanín - ALA alebo A.

Medzi týmito dvadsiatimi aminokyselinami (tabuľka 1), iba prolín obsahuje v blízkosti karboxylovej skupiny Sotonovej skupiny

NH (namiesto NH 2), pretože je súčasťou cyklického fragmentu.

Osem aminokyselín (valín, leucín, izoleucín, treonín, metionín, lyzín, fenylalanín a tryptokán), umiestnený v tabuľke na sivom pozadí, sa nazývajú nepostrádateľné, pretože telo pre normálny rast a vývoj by ich mal neustále dostávať s proteínovými potravinami.

Proteínová molekula je vytvorená v dôsledku sekvenčnej zlúčeniny aminokyselín, s karboxylovou skupinou jednej kyseliny interaguje s aminoskupinou susednej molekuly, v dôsledku toho sa vytvorí peptidové spojenie -

CO-NH. - a molekula vody sa rozlišuje. Na obr. 1 ukazuje sekvenčnú zlúčeninu alanínu, valínu a glycínu.

Obr. Sekvenčná zlúčenina aminokyselín Keď je vytvorená molekula proteínu. Cesta z koncovej aminoskupiny sa vyberie ako hlavný smer polymérneho reťazca

H 2 N. na terminálnu karboxylovú skupinuCoool .

Na kompaktne opísať štruktúru proteínovej molekuly sa používajú skrátené označenie aminokyselín (tabuľka 1, tretí stĺpec), ktorý sa podieľa na tvorbe polymérneho reťazca. Fragment molekuly znázornenej na obr. 1, napísané takto:

H 2 N-TALLA GLI-COOH .

Proteínové molekuly obsahujú od 50 do 1500 aminokyselinových zvyškov (kratšie reťazce sa nazývajú polypeptidy). Individuálnosť proteínu je určená množinou aminokyselín, z ktorých polymérny reťazec sa skladá a ktorý je rovnako dôležitý, poradie ich striedania pozdĺž reťazca. Napríklad inzulínová molekula pozostáva z 51 aminokyselinových zvyškov (to je jeden z najkratších proteínov) a je dva vzájomne prepojené paralelné reťaze nerovnakej dĺžky. Poradie striedania fragmentov aminokyselín je znázornené na obr. 2.

Molekuly cysteín aminokyselín (tabuľka 1) obsahujú reaktívne skupiny sulfhydrium -

Sh ktoré navzájom spolupracujú tvarovaním disulfidových mostov -S - S. -. Úloha cysteínu vo svete proteínov je špeciálna, s jeho účasťou, priečne zosieťovania sú vytvorené medzi molekulami polymérnych proteínov.

Kombinácia aminokyselín v polymérnom reťazci sa vyskytuje v živom organizme pod kontrolou nukleových kyselín, zabezpečujú prísnu montážnu objednávku a regulujú pevnú dĺžku molekuly polyméru ( cm. Nukleové kyseliny).

Štruktúra proteínov. Zloženie proteínovej molekuly prezentovanej ako striedavé aminokyselinové zvyšky (obr. 2) sa nazýva primárna proteínová štruktúra. Medzi tými prítomnými v polymérnom reťazci imino skupínHN. a karbonylové skupinyCo. Vodíkové väzby vznikajú ( cm. Vodíková komunikáciaVýsledkom je, že proteínová molekula získa určitú priestorovú formu, nazývanú sekundárnu štruktúru. Najčastejšie dva typy proteínov sekundárne štruktúry sú najbežnejšie.

Prvá možnosť volala

a. - Špirála, je implementovaná vodíkovými väzbami vo vnútri jednej molekuly polyméru. Geometrické parametre molekuly určenej dĺžkou dlhopisov a uhlov valencií sú také, že tvorba vodíkových väzieb je možné pre skupinyH - N a C \u003d O medzi ktorými existujú dva peptidové fragmentyH - N - C \u003d O (Obr. 3).

Zloženie polypeptidového reťazca znázorneného na obr. 3, napísané v skrátenej forme takto:

H 2 N. -Ala-Ala-Le-Ala-Ala-Ala-Ala-Al-Ala-Ala-Ala-Al-Ala-AlaCoool .

V dôsledku upevneného účinku vodíkových väzieb, molekula získava formu špirály - tzv.

a. -Pirál, je znázornený vo forme zakriveného špirálového pásu prechádzajúceho cez atómy, ktoré tvoria polymérny reťazec (obr. 4)

Ďalšia verzia sekundárnej štruktúry, nazvaná

b. -struktúra, tiež vytvorená s účasťou vodíkových väzieb, rozdiel je, že skupiny interagujúH - N a C \u003d O Paralelne umiestnené dva alebo viac polymérnych reťazcov. Pretože polypeptidový reťazec má smer (obr. 1), možnosti sú možné, keď smeru obvodu zhoduje (paralelný)b. -Restraktúra, ryža. 5) alebo sú opačné (anti-paralelnéb. -Restraktúra, ryža. 6).

Vo vzdelávaní

b. -struktúra sa môžu zúčastniť polymérne reťazce rôznych kompozícií, zatiaľ čo organické skupiny vymedzujú polymérny reťazec (PH, ch 2 On a ďalší), vo väčšine prípadov zohrávajú malú úlohu, intervalová situácia skupín je rozhodujúcaH - N a C \u003d O . Pretože vzhľadom na polymérny reťazecH - N a C \u003d O Skupiny sú zamerané na rôzne strany (na obrázku - hore a dole), súčasná interakcia troch a viac reťazcov je možné.

Zloženie prvého polypeptidového reťazca na obr. päť:

H 2 N. -Lo-Ala-Haird-Gli-Ala-AlaCoool

Zloženie druhého a tretieho reťazca: \\ t

H 2 N. -Hy-ala-grey-gli-tre-alaCoool

Kompozícia polypeptidových reťazcov znázornených na obr. 6, to isté ako na obr. 5 Rozdiel je, že druhý reťazec má opačný (v porovnaní s obr. 5).

Vzdelanie je možné

b. -struktúra vnútri jednej molekuly, keď sa fragment reťaze na určitej časti ukáže, že sa otáča 180 °, v tomto prípade majú dve vetvy jednej molekuly opačný smer, ako výsledok anti-paralelnýb. -Prestruce (obr. 7).

Štruktúra znázornená na obr. 7 v plochom obraze, prezentovaný na obr. 8 vo forme objemového modelu. Pozemky

b. -structures je zvyčajné zjednodušiť plochý zvlnený stuhou, ktorý prechádza cez atómy, ktoré tvoria polymérny reťazec.

V štruktúre mnohých proteínov sa striedajú časti

a. -Pirál a lintsumb. -Treakture, ako aj jednotlivé polypeptidové reťazce. Ich konfigurácia a striedanie v polymérnom reťazci sa nazývajú terciárnou proteínovou štruktúrou.

Spôsoby obrazu štruktúry proteínov sú uvedené nižšie použitím príkladu rastlinného proteínu Krambinu. Štrukturálne vzorce proteínov obsahujúcich často až do stoviek fragmentov aminokyselín sú zložité, ťažkopádne a ťažké vnímať, takže niekedy sa používajú zjednodušené štruktúrne vzorce - bez symbolov chemických prvkov (obr. 9, možnosť A), ale súčasne Zachovať farbu valenčných ťahov v súlade s medzinárodnými pravidlami (obr. 4). Vzorec nie je prítomný v byte, ale v priestorovom obraze, ktorý zodpovedá skutočnej štruktúre molekuly. Táto metóda umožňuje napríklad rozlišovať medzi disulfidovými mostíkmi (podobne ako v inzulín, obr. 2), fenylové skupiny v bočnom rámčeku, atď. Obraz molekúl vo forme objemových modelov (guľôčky pripojených tyčmi) je o niečo viac vizuálne (obr. 9, možnosť b). Obidva spôsoby však neumožňujú ukázať terciárnu štruktúru, takže americký biophysicistický Jane Richardson ponúkol portré

a. -structures vo forme špirálových víriacich pások ( cm. Obr. štyri),b. -Treakture - vo forme plochých zvlnených pások (obr. 8) a spájanie ich jednotlivých reťazcov - vo forme tenkých postrojov, každý typ štruktúry má svoju vlastnú farbu. Teraz je obraz terciárnej proteínovej štruktúry široko používaný (obr. 9, možnosť b). Niekedy pre väčšiu informačnú, terciárnu štruktúru a zjednodušený štruktúrny vzorec (obr. 9, možnosť D). Existujú aj úpravy metódy navrhovanej Richardsonom:a. -sparas sú zobrazené vo forme valcov ab. -structures - vo forme plochých šípok označujúcich obidva smer reťaze (obr. 9, možnosť D). Menej bežným je metóda, v ktorej je celá molekula znázornená vo forme postroja, kde sú rôzne štruktúry oddelené rozlišovacou farbou a disulfidové mosty sú znázornené vo forme žltých jumperov (obr. 9, možnosť D).

Možnosť je najvhodnejšia na vnímanie, keď, keď zobrazuje terciárnu štruktúru, vlastnosť štruktúry proteínu (aminokyselín fragmenty, poradie ich striedania, vodíkových väzieb) neindikujú, zatiaľ čo postupuje zo skutočnosti, že všetky proteíny obsahujú "časti", prevzaté zo štandardnej sady dvadsiatich aminokyselín (Tab. 1). Hlavnou úlohou v obraze terciárnej štruktúry je ukázať priestorové miesto a striedanie sekundárnych štruktúr.

Najvýraznejšie pre vnímanie, objemová terciárna štruktúra (možnosť b), oslobodená od častí konštrukčného vzorca.

Proteínová molekula, ktorá má terciárnu štruktúru, spravidla trvá určitú konfiguráciu, ktorá je tvorená polárnymi (elektrostatickými) interakciami a vodíkovými väzbami. Výsledkom je, že molekula získava formu kompaktnej gule - globulárne proteíny (

globules. , lat.loptička ) alebo proteíny v tvare závitu (fibra. , lat.vlákno).

Príklad globulárnej štruktúry - albumínový proteín, trieda albumínu zahŕňa kuracie vaječné proteín. Polymérny reťazec albumínu sa zostavuje hlavne z alanínu, kyseliny aspargrgrgínovej, glycínu a cysteínu striedavým v určitom poradí. Terciárna štruktúra obsahuje

a. - Špirála spojená s jedným reťazcou (obr. 10).

Príklad fibrilárnej štruktúry - fibroínový proteín. Obsahuje veľké množstvo zvyškov glycínu, alanínu a serínu (každý druhý aminokyselinový zvyšok - glycín); Zvyšky cysteínu obsahujúceho sulfhydrium skupiny chýba. Fibroín je hlavnou zložkou prírodného hodvábu a cobweb, obsahuje

b. -structures spojené s jednotlivými reťazcami (obr. 11).

Možnosť vytvárania terciárnej štruktúry určitého typu je položená v primárnej štruktúre proteínu, t.j. Definované vopred poradím striedania aminokyselinových zvyškov. Určitých sadov takýchto zvyškov je výhodne vznikajúce.

a. - Špirála (takéto súbory sú dosť veľa), iná sada vedie k vzhľadub. - Neštruktúry, jednotlivé reťazce sú charakterizované ich kompozíciou.

Niektoré proteínové molekuly, pri zachovaní terciárnej štruktúry, sú schopné spojiť do veľkých supraramolekulárnych agregátov, zatiaľ čo držia polárne interakcie, ako aj vodíkové väzby. Takéto formácie sa nazývajú kvartérnu štruktúru proteínu. Napríklad feritínový proteín, pozostávajúci v objemom leucínu, kyseliny glutámovej, kyseliny asparágovej a histitínu (vo fericíne, v rôznych číslach, všetkých 20 aminokyselinových zvyškoch) tvorí terciárnu štruktúru štyroch paralelných s položenými

a. - špirála. Pri kombinovaní molekúl do jedného súboru (obr. 12), je vytvorená kvartérna štruktúra, ktorá môže obsahovať až 24 molekúl feritínu.

Ďalším príkladom supramolekulárnych formácií je štruktúra kolagénu. Jedná sa o fibrillerový proteín, ktorých reťazce sú postavené najmä glycín striedajúce sa s prolínom a lyzínom. Štruktúra obsahuje jednotlivé reťazce, trojnásobné

a. - špirála, striedanie s LinTSOIDb. -structures položené vo forme paralelných nosníkov (obr. 13).Chemické vlastnosti proteínov. Podľa pôsobenia organických rozpúšťadiel, výrobky zo života niektorých baktérií (fermentácia kyseliny mliečnej) alebo pri zvýšení teploty, zničenie sekundárnych a terciárnych štruktúr je zničená bez poškodenia jeho primárnej konštrukcie, v dôsledku toho proteín stráca rozpustnosť a stráca svoju biologickú aktivitu, tento proces sa nazýva denaturácia, to znamená, že strata prirodzených vlastností, napríklad vysušenie kyslého mlieka, valcovanú vrstvu varených kuracích vajec. Pri zvýšenej teplote je proteín živých organizmov (najmä mikroorganizmov) rýchlo denaturovaný. Takéto proteíny nie sú schopné podieľať sa na biologických procesoch, v dôsledku toho, mikroorganizmy zomierajú, takže varené (alebo pasterizované) mlieko môžu byť uložené dlhšie.

Peptidové väzby

H - N - C \u003d O Tvrdenie polymérneho reťazca proteínovej molekuly v prítomnosti kyselín alebo alkálie sa hydrolyzuje, zatiaľ čo polymérny reťazec je prasknutý, ktorý môže v konečnom dôsledku viesť k zdrojovým aminokyselinám. Peptidové väzby zahrnuté v-Spioral alebo b -struktúra, odolnejšia voči hydrolýze a rôznym chemickým vplyvom (v porovnaní s rovnakými spojmi v jednotlivých reťazcoch). Delikálnej demontáže proteínovej molekuly na zložky aminokyselín sa uskutočňuje v bezvodom médiu s použitím hydrazínuH 2 N. -NH2, so všetkými aminokyselinovými fragmentmi, okrem toho, tvoriť tzv. Hydrazidy karboxylových kyselín obsahujúce fragmentC (o) - hn -NH2 (obr. 14).

Takáto analýza môže poskytnúť informácie o aminokyselinovom zložení proteínu, ale je dôležitejšie poznať ich sekvenciu v proteínovej molekule. Jednou z metód široko používaných na tento účel je účinok na polypeptidovom reťazci fenylizotiokyanátu (FITC), ktorý je v alkalickom médiu pripojený k polypeptidu (z konca, ktorý obsahuje aminoskupinu), a keď reakcia Médium sa zmení na kyselinu, odpojí od reťazca vykonávaním fragmentu jednej aminokyseliny (obr. 15).

Pre takúto analýzu bolo vyvinutých množstvo špeciálnych techník, vrátane tých, ktoré začínajú "demontovať" proteínovej molekuly na zložky, počnúc z karboxylového konca.

Priečnych disulfidových mostov

S - S. (vytvorené v interakcii cysteínových zvyškov, obr. 2 a 9) rozdelením ichHs. -Odstránia pôsobením rôznych redukčných činidiel. Účinok oxidačných činidiel (kyslík alebo peroxid kyslíka alebo vodíka) vedie k tvorbe disulfidových mostíkov (obr. 16).

Na vytvorenie ďalších priečnych stávok v proteínoch sa použije reakčná kapacita aminoskupín a karboxylových skupín. K dispozícii pre rôzne interakcie aminoskupín, ktoré sú umiestnené v bočnom rámovacom reťazci - fragmenty lyzínu, asparagínu, lyzínu, prolínu (tabuľka 1). Pri interakcii takýchto aminoskupín s formaldehydom sa prebieha proces kondenzácie a vyskytujú priečne mosty -

NH - CH 2 - NH - (obr.17).

Koncové skupiny karboxylových proteínových proteínov sú schopné reagovať s komplexnými zlúčeninami niektorých polyvalentných kovov (často sa používajú zlúčeniny chrómu), zatiaľ čo cross-links sa tiež vyskytujú. Obe procesy sa používajú pri užívaní pokožky.

Úloha proteínov v tele rôznorodé.

EnzýmyFermentavio. lat. - fermentácia), druhým menom je enzýmy (en zumh gróf. - v kvasinkách) - to sú proteíny s katalytickou aktivitou, sú schopní zvýšiť rýchlosť biochemických procesov tisíckrát. Podľa pôsobenia enzýmov, kompozitné zložky potravín: proteíny, tuky a sacharidy sa štiepia na jednoduchšie zlúčeniny, z ktorých sa potom syntetizujú nové makromolekuly, potrebný organizmus určitého typu. Enzýmy sa zúčastňujú mnohých biochemických syntéznych procesov, napríklad v syntéze proteínov (niektoré proteíny pomáhajú syntetizovať iné).

Enzýmy sú nielen vysoko účinné katalyzátory, ale tiež selektívne (pošlite reakciu striktne v určenom smere). V ich prítomnosti reakcia prechádza takmer so 100% výťažkom bez tvorby vedľajších produktov a podmienok prietoku - mäkké: obvyklý atmosférický tlak a teplota živých organizmov. Na porovnanie sa syntéza amoniaku z vodíka a dusíka v prítomnosti železa aktivovanej katalyzátora uskutočňuje pri 400 až 500 ° C a tlaku 30 MPa, výťažku amoniaku 15-25% na cyklus. Enzýmy sa považujú za neprekonateľné katalyzátory.

Intenzívny výskum enzýmov začal v polovici 19. storočia, viac ako 2000 rôznych enzýmov bolo teraz študovaných, to je najrozmanitejšia trieda proteínov.

Názvy enzýmov sú nasledovné: na meno činidla, s ktorým enzým interaguje, alebo na titul katalyzovanej reakcie, pridajte koniec - aza, Napríklad arginián aza rozkladá arginín (tabuľka 1), decarboxyl aza Katalyzuje dekarboxylácia, t.j. Rezanie od 2 z karboxylovej skupiny:

® - CH + CO 2

Často pre presnejšie označenie úlohy enzýmu v jeho mene označujú predmet a typ reakcie, napríklad alkohol dehydrogenázy - enzým dehydrogenation alkoholov.

Pre niektoré enzýmy, dostatočne otvorené dlhodobo zachovalé historické meno (bez koncového -AZ), napríklad Pepsin (

pepsis. , gróf. štiepenie) a trypsín (thrypsis gróf. Umiestnenie), tieto enzýmy rozdelené proteíny.

Na systematizáciu sa enzýmy kombinujú do veľkých tried, klasifikácia je založená na type reakcie, triedy sa nazývajú podľa všeobecnej zásady - názov reakcie a koniec AZA. Nasledujúce uvedené zoznamy niektorých z týchto tried.

Oxydoreduktase - enzýmy katalyzujúce oxidačné reakcie. Prevody dehydrogenázy v tejto triede sa uskutočňuje protónovým prenosom, napríklad alcladhydrogenázou (ADG) oxiduje alkoholy na aldehydy, následná oxidácia aldehydov na karboxylové kyseliny katalyzujú aldehydhydehydrogenázu (ALDG). Obe procesy sa vyskytujú v tele pri spracovaní etanolu na kyselinu octovú (obr. 18).

Obr. osemnásť. Dvojstupňová oxidácia etanolu na kyselinu octovú

Nie etanol, ale medziproduktový produkt acetaldehyd, tým nižšia je aktivita ALDG enzýmu, pomalší druh druhého stupňa prechádza - oxidácia acetaldehydu k kyseline octovej a tým dlhšia je opojná účinok na príjmu etanolu. Analýza ukázala, že viac ako 80% zástupcov žltej rasy je relatívne nízka aktivita ADG, a preto je výrazná ťažká tolerancia alkoholu. Dôvodom takejto vrodenej redukovanej aktivity ALDG je, že časť pevných látok kyseliny glutámovej v molekule "oslabená" ALDG sa nahradí fragmentmi lyzínu (tabuľka 1).

Prevod - Enzýmy katalyzujú prenos funkčných skupín, napríklad transmináza katalyzuje pohyb aminoskupiny.

Hydroláza - enzýmy katalyzujúca hydrolýzu. Predtým spomínaný trypsín a pepsín sa uskutočňujú hydrolýzou peptidových väzieb a lipázy rozdeľujú esterovú komunikáciu v tukoch:

Rc (0) o R1 + H20 ® - Rc (o) HE +, ale r 1

Liaza - enzýmy, katalyzujúce reakcie, ktoré nie sú hydrolytické, v dôsledku takýchto reakcií, väzby C-C, C-O, C-N a tvorba nových pripojení. Enzým dekarboxyláza sa vzťahuje na túto triedu

Izomerase - Enzýmy katalyzujúca izomerizácia, napríklad konverzia kyseliny maleínovej na fumaroiu (obr. 19), je to príklad cis – trancy izomerizácia ( cm. Izoméria).

Obr. devätnásť. Izomerizácia kyseliny maleínovej V Fumaro, v prítomnosti enzýmu.

V práci enzýmov sa pozoruje všeobecná zásada, v súlade s ktorou existuje vždy štrukturálna korešpondencia enzýmu a činidla zrýchlenej reakcie. Figuratívne exprimujúcim jeden zo zakladacích enzýmov E. fisherov, činidlo prichádza na enzým ako kľúč k hradu. V tomto ohľade každý enzým katalyzuje určitú chemickú reakciu alebo skupinu reakcií jedného typu. Niekedy môže enzým pôsobiť na jednu jednu zlúčeninu, napríklad ureaz (

uRON. grék. - Moč) katalyzovať iba hydrolýzu močoviny:(H2N) 2 C \u003d O + H20 \u003d CO 2 + 2NH 3Najviac subtílna selektivita ukazuje enzýmy, ktoré rozlišujú medzi opticky aktívnymi antipódami - ľavostranou a opravou izomérov ( cm. Izoméria). L. -Arginase pôsobí len na ľavicovom arginíne a neovplyvňuje replexný izomér. L-laktátová dehydrogenáza je platná len pre ľavú laktérovú kyselinu laktátovú kyselinu, takzvané laktáty (lactis. lat.mlieko), zatiaľ čo D-laktát dehydrogenáza rozdelí exkluzívne D-laktáty.

Väčšina enzýmov nie je platná pre jednu, ale na skupine príbuzných zlúčenín, napríklad trypsín "preferuje" na rozdelenie peptidovej komunikácie tvorenej lyzínom a arginínom (tabuľka 1.)

Katalytické vlastnosti niektorých enzýmov, ako sú hydrolyzuje, sú stanovené výlučne štruktúrou samotnej molekuly proteínov, ďalšou triedou enzýmov - oxidoreduktázy (napríklad alcladochydrogenáza) môže byť aktivita len v prítomnosti nepalebných molekúl - aktivačných vitamínov Mg, ca,

Zn. Fragmenty MN a nukleovej kyseliny (obr. 20).

Dopravné proteíny sa viažu a nosia rôzne molekuly alebo ióny cez bunkové membrány (ako vo vnútri bunky, a interne), ako aj z jedného tela k druhému.

Napríklad hemoglobín viaže kyslík, keď krv prechádza svetlom a dodáva ho rôznym tkanivám tela, kde sa uvoľňuje kyslík a potom sa použije na oxidáciu potravinárskych zložiek, tento proces slúži ako zdroj energie (niekedy konzumovať termín "horiace" potravín v tele).

Okrem proteínovej časti, hemoglobín obsahuje komplexnú zlúčeninu zo železa s cyklickou molekulou porfýnu (

porfyros. grék. -purpur), ktorý spôsobuje červenú krv krvi. Je to tento komplex (obr. 21, vľavo) hrá úlohu nosiča kyslíka. V hemoglobíne sa porfyrínový komplex železa nachádza vo vnútri proteínovej molekuly a je držaný s pomocou polárnych interakcií, ako aj koordinačnej väzby s dusíkom v histidíne (tabuľka 1), ktorá je súčasťou proteínu. Molekula O2, ktorá prevádza hemoglobín, je spojený koordinačnou väzbou na atóm železa z opačného spojenia, ku ktorému je pripojený histidín (obr. 21, vpravo).

Štruktúra komplexu vo forme hromadného modelu sa zobrazí vpravo. Komplex sa koná v proteínovej molekule s použitím koordinácie (modrá bodkovaná čiara) medzi atómom

FE a ATOM N V histidíne, ktorý je súčasťou proteínu. Molekula asi 2, ktorá prenáša hemoglobín, je pripojená koordinácia (červená škvrna) do atómuFe. Z opačnej krajiny plochého komplexu.

Hemoglobín je jedným z najnovších študovaných proteínov, pozostáva z

a. - Špirály spojené s jednotlivými reťazcami a obsahuje štyri komplexné železo vo svojej kompozícii. Hemoglobín je teda objemný obal na prenos štyroch molekúl kyslíka naraz. Vo forme hemoglobínu zodpovedá globulárnym proteínom (obr. 22).

Hlavnou "dôstojnosťou" hemoglobínu je, že pridanie kyslíka a jeho následné štiepenie počas prenosu do rôznych tkanív a orgánov je rýchlo. Oxid uhoľnatý, CO (oxid uhoľnatý) je spojený s

Fe. V hemoglobíne ešte rýchlejšie, ale na rozdiel od 2, tvorí ťažko deštruktívny komplex. Výsledkom je, že taký hemoglobín nie je schopný viazať približne 2, čo vedie (pri vdýchnutí veľkého množstva oxidu uhoľnatého) k smrti tela od udusenia.

Druhá funkcia hemoglobínu - prenos exhalovaného CO 2, ale v procese dočasnej väzby oxidu uhličitého, nie je v atóme železa, ale

H 2 N. - Protectroups.

"Výkon" proteínov závisí od ich štruktúry, napríklad, nahradenie jediného aminokyselinového zvyšku kyseliny glutámovej v polypeptidovom reťazci hemoglobínu k zvyšku valínu (občas pozorovaná anomália) vedie k ochoreniu nazývanej Sickle-bunkovej anémii.

Existujú tiež transportné proteíny, ktoré môžu viazať tuky, glukózy, aminokyseliny a preniesť ich ako vo vnútri aj vonkajších bunkách.

Osobitné transportné proteíny typu nie sú prenesené na samotné látky, ale vykonávajú funkcie "transportnej kontroly", ktoré prechádzajú určitými látkami cez membránu (vonkajšia stena bunky). Takéto proteíny sú často nazývané membránu. Majú tvar dutého valca a, vložený do membránovej steny, zabezpečiť pohyb niektorých polárnych molekúl alebo iónov vo vnútri bunky. Príklad membránového proteínu - Perin (obr. 23).

Potraviny a náhradné bielkoviny, nasledovne z mena, slúžia ako vnútorné zdroje výživy, častejšie pre rastlinné a živočíšne baktérie, ako aj v počiatočných štádiách rozvoja mladých organizmov. Potravinárske proteíny zahŕňajú albumín (obr. 10) - hlavná zložka vaječného proteínu, ako aj kazeínu - hlavného proteínu mlieka. Pod pôsobením enzýmového pepsínu je navrhnutý kazeín v žalúdku, zaisťuje jeho oneskorenie v tráviacom trakte a účinnej asimilácii. Kazeín obsahuje fragmenty všetkých aminokyselín potrebných telesom.

Vo železi (obr. 12), ktorý je obsiahnutý v tkanivách zvierat, skladovaných iónov železa.

Náhradné proteíny zahŕňajú aj Mioglobín, v zložení a štruktúre pripomínajúcej hemoglobínu. Mioglobín sa koncentruje hlavne vo svaloch, hlavnou úlohou je skladovanie kyslíka, ktoré hemoglobín mu dáva. Je rýchlo nasýtený kyslíkom (oveľa rýchlejšie ako hemoglobín) a potom ho postupne prenáša s rôznymi tkanivami.

Štrukturálne proteíny vykonávajú ochrannú funkciu (kožu) alebo referenciu - telo upevnite na jeden celok a dajte ju silu (chrupavka a šľachy). Ich hlavnou zložkou je kolagén Fibriller proteín (obr. 11), najbežnejší proteín zvieracieho sveta, v organizme cicavcov, jeho zdieľanie predstavuje takmer 30% celkovej hmotnosti proteínov. Kolagén má vysokú pevnosť v ťahu (silu pokožky), ale vďaka malýmu obsahu priečnych skrížení v koži kolagénu, živočíšne kože vhodné v surovej forme na výrobu rôznych výrobkov. Aby sa znížil opuch pokožky vo vode, zmrštenie počas sušenia, ako aj na zvýšenie pevnosti v vodotesnom stave a zvyšuje elasticitu v kolagéne, vytvárajú ďalšie krížové väzby (obr. 15A), toto je tzv Koža Koža Oh.

V živých organizmoch kolagénovej molekuly, ktorá vznikla v procese rastu a vývoja tela, sa neaktualizujú a opäť nenahradia syntetizované. Ako telo súhlasí, výška priečnych ťahov v kolagéne sa zvyšuje, čo vedie k poklesu jeho elasticitu, a pretože sa neustanovuje aktualizácia, sa prejavujú zmeny veku - zvýšenie krehkosti chrupavky a šliach, vzhľad vrásky na koži.

Artikulárne väzy obsahujú elastín - konštrukčný proteín, ľahko sa natiahnite do dvoch rozmerov. Najvýraznejšia elasticita má proteín pružiny, ktorý sa nachádza v miestach závesu krídel v niektorých hmyzoch.

Tvorby rohov - vlasy, nechty, perie, hlavne z proteínového keratínu (obr. 24). Jeho hlavným rozdielom je viditeľný obsah cysteínových zvyškov, ktoré tvoria disulfidové mosty, ktoré dávajú vysokú elasticitu (schopnosť obnoviť počiatočnú formu po deformácii), ako aj vlnené tkanivá.

Pre ireverzibilnú zmenu vo forme keratínového predmetu je najprv nutné zničiť disulfidové mosty s použitím redukčného činidla, čím sa získal nový formu a potom znovu vytvárajú disulfidové mosty s oxidačným činidlom (obr. 16), toto je presne to, čo sa vykonáva, napríklad chemické curling vlasy.

S nárastom obsahu cysteínových zvyškov v keratíne a podľa toho zvýšenie počtu disulfidových mostov, schopnosť deformácie zmizne, ale zároveň je vysoká pevnosť (v rohoch jednotiek a škrupín, \\ t Korytnačky obsahujú až 18% cysteínových fragmentov). Organizmus cicavcov obsahuje až 30 rôznych typov keratínu.

Spoľahlivý Keratínový fibrilovaný fibroínový proteín, zvýraznenie priadky morušových húselov, keď kokoon vetvičky, ako aj pavúky pri tkaní webu, obsahuje len

b. -structures spojené s jednotlivými reťazcami (obr. 11). Na rozdiel od keratínu nemá fibroín žiadne priečne disulfidové mosty, je veľmi trvanlivé pre medzeru (pevnosť na jednotku prierezu v niektorých vzorkách pásu je vyššia ako oceľové káble). Kvôli nedostatku priečnych zosieťovania je fibroín INELAPP (je známe, že vlnené tkaniny sú takmer neintegrované a hodvábne sa ľahko nezapustili).Regulačné proteíny, \\ t Často sa nazývajú hormóny, zúčastňujú sa rôznych fyziologických procesov. Napríklad hormonálny inzulín (obr. 25) pozostáva z dvocha. - Lode spojené disulfidovými mostu. Inzulín reguluje metabolické procesy zahŕňajúce glukózu, jeho neprítomnosť vedie k diabetu.

Hormón regulačný rast tela sa syntetizuje v mozgu hypofýzu. Existujú regulačné proteíny, ktoré kontrolujú biosyntézu rôznych enzýmov v tele.

Zmluvné a motorové proteíny dávajú telu schopnosť zmenšovať, zmeniť tvar a pohybovať sa, v prvom rade hovoríme o svaloch. 40% hmotnosti všetkých proteínov obsiahnutých v svaloch je myozín (môj, myos, grék.- sval). Jeho molekula obsahuje fibrilárne aj globulárnu časť (obr. 26)

Takéto molekuly sa kombinujú do veľkých agregátov obsahujúcich 300 až 400 molekúl.

So zmenou koncentrácie iónov vápnika v priestore okolitých svalových vlákien je reverzibilná zmena molekúl reverzibilná - zmena v tvare reťazca v dôsledku otáčania jednotlivých fragmentov okolo väzov. To vedie k zníženiu a relaxácii svalov, signál na zmenu koncentrácie iónov vápnika pochádza z nervových zakončení vo svalovej vláknach. Umelá svalová kontrakcia môže byť spôsobená účinkom elektrických impulzov, ktoré vedú k prudkej zmene koncentrácie iónov vápnika, stimuláciu srdcového svalu na obnovenie srdca srdca.

Ochranné proteíny nám umožňujú chrániť telo pred inváziou útočníkov svojich baktérií, vírusov a na penetráciu cudzích proteínov (generalizovaný názov cudzincov - antigény). Úloha ochranných proteínov sa vykonáva imunoglobulínom (ich názov - protilátky), rozpoznávajú antigény, prenikajú do tela a sú s nimi pevne spojené. V organizme cicavcov, vrátane osoby, existuje päť tried imunoglobulínov: m, g, a, d a e, ich štruktúra, nasledovne z mena, globulárne a všetky z nich sú konštruované podobným spôsobom. Molekulárna organizácia protilátok je ďalej znázornená na príklad triedy imunoglobulínu

G. (Obr. 27). Molekula obsahuje štyri polypeptidové reťazce, v kombinácii s tromi disulfidovými mostíkmi.S - S. (Na obr. 27 sú znázornené s zahustenou valenciou spojeniami a veľkými znakmiS. ) Okrem toho každý polymérny reťazec obsahuje intracerene disulfidové skákačky. Dva veľké polymérne reťazce (zvýraznené modré) obsahujú 400-600 aminokyselinové zvyšky. Dva ďalšie reťazce (zvýraznené zelene) takmer dvakrát kratšie, obsahujú približne 220 aminokyselinových zvyškov. Všetky štyri reťazce sa nachádzajú takým spôsobom, že koniecH 2 N. -Odstránia sú nasmerované v jednom smere.

Po kontaktovaní tela s cudzomerovou proteínom (antigénom), bunky imunitného systému začínajú produkovať imunoglobulíny (protilátky), ktoré sa hromadia v sére. V prvej fáze sa hlavná práca vykonáva v oblastiach reťazcov obsahujúcich koniec

H 2 N. (Na obr. 27 Zodpovedajúce miesta sú označené svetlomodrými a svetlými zelenými). Toto sú oblasti zachytávania antigénov. V procese syntézy imunoglobulínu sú tieto časti vytvorené takým spôsobom, že ich štruktúra a konfigurácia je najvhodnejšia štruktúru približného antigénu (ako kľúč k zámku, ako sú enzýmy, ale úlohy v tomto prípade sú rôzne). Pre každý antigén sa teda striktne individuálna protilátka vytvára ako imunitná reakcia. Takže "plast" na zmenu štruktúry v závislosti od vonkajších faktorov, okrem imunoglobulínov, žiadny známy proteín nemôže. Enzýmy riešia problém štrukturálnej korešpondencie reagencie iným spôsobom - s pomocou obrovského náboru rôznych enzýmov na všetky možné prípady a imunoglobulíny sú prestavané zakaždým, keď "pracovný nástroj". Okrem toho, úsek závesu imunoglobulínu (obr. 27) poskytuje dve oblasti zachytávania nejakej nezávislej mobility, v dôsledku molekuly imunoglobulínu, môže "nájsť" dve najvhodnejšie na zachytenie lokality v antigéne, aby ste ho zabezpečili Zabezpečiť, podobá sa, že sa podobá efektu kôrovcov.

Ďalej je zahrnutá reťazec po sebe idúcich reakcií imunitného systému tela, imunoglobulíny iných tried sú v dôsledku toho spojené, cudzí proteín je dekontaminovaný a potom sa deštrukcia a odstránenie antigénu (cudzí mikroorganizmus alebo toxín).

Po kontakte antigénu sa dosiahne maximálna koncentrácia imunoglobulínu (v závislosti od povahy antigénu a jednotlivých charakteristík samotného organizmu) v priebehu niekoľkých hodín (niekedy niekoľko dní). Telo si zachováva spomienku na takýto kontakt, a keď opätovné útoku na rovnaký antigén imunoglobulínov sa hromadí v krvnom sére je oveľa rýchlejšia a viac a viac získaná imunita.

Vyššie uvedená klasifikácia proteínov je v určitom rozsahu podmieneného charakteru, napríklad, trombínový proteín uvedený medzi ochrannými proteínmi je v podstate vytvorený enzýmKatalyzujúca hydrolýza peptidových väzieb, to znamená, že trieda proteázy sa vzťahuje na triedu proteázy.

Ochranné proteíny často zahŕňajú proteíny otravy hadí a toxických proteínov niektorých rastlín, pretože ich úlohou je chrániť telo pred poškodením.

Existujú proteíny, ktorých funkcie sú také jedinečné, že to sťažuje ich klasifikáciu. Napríklad, Monellinový proteín obsiahnutý v jednej z afrických rastlín je veľmi sladká chuť, stala sa predmetom štúdie ako netoxická látka, ktorá sa môže použiť namiesto cukru, aby sa zabránilo obezite. Krvná plazma niektorých antarktických rýb obsahuje proteíny s vlastnosťami nemrznúcej zmesi, ktorá chráni krv týchto rýb z mrazenia.

Umelá syntéza proteínov. Kondenzácia aminokyselín vedúca k polypeptidovému reťazcu je dobre študovaný proces. Môže sa uskutočniť napríklad kondenzácia určitého druhu aminokyseliny alebo zmesi kyselín a získať polymér obsahujúci rovnaké odkazy alebo rôzne odkazy striedajúce sa v náhodnom poradí. Takéto polyméry sú málo podobné prírodným polypeptidom a nemajú biologickú aktivitu. Hlavnou úlohou je pripojiť aminokyseliny v prísne definovanej, vopred od predpokladu, aby sa reprodukovala sekvencia aminokyselinových zvyškov v prírodných proteínoch. Americký vedec Robert Merrifield navrhol pôvodnú metódu, ktorá umožnila takúto úlohu vyriešiť. Podstatou spôsobu je, že prvá aminokyselina je pripojená k nerozpustnému polymérnemu gélu, ktorý obsahuje reaktívne skupiny schopné spájať s -son-aminokyselinové skupiny. Ako taký polymérny substrát sa do neho zhotovený šitý polystyrén s chlórmetylovými skupinami. Ak chcete reagovať na aminokyselinovú reakciu so mnou nereagovala a tak, že sa nepripojujeH 2 N. Aminoskupina na substrát je aminoskupina tejto kyseliny vopred zablokovaná bydlovým substituentom [(C4H9) 3] 3 OS (o) -Group. Potom, čo aminokyselina spojila polymérny substrát, blokovacia skupina sa odstráni a do reakčnej zmesi sa zavádza iná aminokyselina, ktorá tiež predtým zablokovalaH 2 N. -Skupina. V takomto systéme je možná iba interakcia.H 2 N. -ry -groups z prvej aminokyseliny a skupiny druhého kyslého systému, ktorý sa uskutočňuje v prítomnosti katalyzátorov (fosfóniové soli). Ďalej sa celá schéma opakuje, zavádza tretiu aminokyselinu (obr. 28).

V poslednom štádiu sú získané polypeptidové reťazce oddelené od polystyrénového substrátu. Teraz je celý proces automatizovaný, existujú automatické peptidové syntetizátory pôsobiace podľa opísanej schémy. Táto metóda syntetizovala mnoho peptidov používaných v medicíne a poľnohospodárstve. Bolo možné tiež získať zlepšené analógy prírodných peptidov s selektívnym a vylepšeným účinkom. Syntetetizujú sa niektoré malé proteíny, ako napríklad inzulínový hormón a niektoré enzýmy.

Existujú tiež spôsoby syntézy proteíny, ktoré kopírujú prírodné procesy: fragmenty nukleových kyselín konfigurovaných na získanie určitých proteínov sú syntetizované, potom tieto fragmenty sú zakotvené v živom organizme (napríklad v baktérii), potom sa telo začne produkovať požadovaný proteín. Týmto spôsobom sú teraz významné množstvá ťažkopádnych proteínov a peptidov, ako aj ich analógov.

Proteíny v živom organizme sú neustále rozdelené do pôvodných aminokyselín (so nevyhnutnou účasťou enzýmov), samotné aminokyseliny sa pohybujú k ostatným, potom sa proteíny opäť syntetizujú (aj s účasťou enzýmov), t.j. Telo je neustále aktualizované. Niektoré proteíny (kožné kolagén, vlasy) nie sú aktualizované, telo neustále stráca a na opätovnej syntéze. Proteíny ako napájacie zdroje sú vykonávané dvoma hlavnými funkciami: dodávajú stavebný materiál do tela na syntézu nových proteínových molekúl a okrem toho dodávajú telo energiou (kalórií).

Carnivorné cicavce (vrátane človeka) sa získajú potrebnými proteínmi s rastlinným a živočíšnym jedlom. Žiadny z proteínu získaného s jedlom sa vloží do tela nezmeneného. V tráviacom trakte sa všetky absorbované proteíny rozdelia na aminokyseliny a proteíny potrebné pre konkrétne teleso sú konštruované z 8 nenahraditeľných kyselín (tabuľka 1), zvyšná 12 sa môže syntetizovať v tele, ak sa neprichádzajú Dostatočné množstvá, ale nenahraditeľné kyseliny sa musia riešiť potravou. Atómy síry v cysteínovom organizme sa dostanú k nepostrádateľnej aminokyseline - metionínu. Časť proteínov rozkladá, zdôrazňujúc energiu potrebnú na udržanie životne dôležitých aktivít a dusík obsiahnutý v nich je odvodený z tela s močom. Zvyčajne ľudské telo stráca 25-30 g. Squirrel za deň, takže bielkovinové potraviny musia byť neustále prítomné v správnom množstve. Minimálna denná potreba proteín je 37 g mužov, u žien 29 g, však odporúčané normy spotreby sú takmer dvakrát tak vysoko. Pri hodnotení potravinárskych výrobkov je dôležité zohľadniť kvalitu bielkovín. V neprítomnosti alebo nízkeho obsahu esenciálnych aminokyselín sa proteín považuje za nízku hodnotu, preto sa takéto proteíny musia konzumovať vo väčšom množstve. Teda proteíny strukovín obsahujú malý metionín a v pšeničných proteínoch a kukurice, nízky obsah lyzínu (oba aminokyseliny sú nevyhnutné). Zvieracie proteíny (okrem kolagénu) sa týkajú plnohodnotných potravinárskych výrobkov. Kompletná sada všetkých esenciálnych kyselín obsahuje kazeínu mlieka, ako aj chatový syr a syr pripravený z neho, takže vegetariánska strava, ak je veľmi prísna, t.j. "Ticho" si vyžaduje posilnenie spotreby strukovín, orechov a huby na dodávku tela v nepostrádateľných aminokyselinách v správnom množstve.

Syntetické aminokyseliny a proteíny sa používajú ako potraviny, pričom ich pridávajú do krmiva, ktoré obsahujú nepostrádateľné aminokyseliny v malých množstvách. Existujú baktérie, ktoré môžu spracovať a absorbovať olejové uhľovodíky, v tomto prípade, pre plnú syntézu proteínov, musia byť dodávané s zlúčeninami obsahujúcimi dusík (amoniak alebo dusičnany). Proteín získaný týmto spôsobom sa používa ako krmivo pre hospodárske zvieratá a hydina. Pri spätnej väzbe je často pridaná sada enzýmov - karbohydrázy, ktorá katalyzuje hydrolýzu sotva rozložených zložiek sacharidov potravín (bunkové steny zrnitých plodín), v dôsledku čoho sa zeleninové potraviny je absorbované viac.

Michail Levitsky

Literatúra Schulz G., Shirmer R. Zásady štrukturálnej organizácie proteínov. M., Mir, 1982
OVCHINNIKOV YU.A. Bioorganická chémia, M., osvietenie, 1987
Borisov V.V. Každý proteín je jeho príbeh. Chémia a život. 1990, № 2
IVANOV V.I. Ako pracovať enzýmy. Vzdelávací časopis Soros. 1996, № 9

Proteíny sú biopolyméry, ktorých monoméry sú alfa-aminokyselinové zvyšky vzájomne prepojené peptidovými väzbami. Aminokyselinová sekvencia každého proteínu je prísne definovaná v živých organizmoch, je zašifrovaná pomocou genetického kódu, na základe toho, z ktorého dochádza k biosyntéze proteínových molekúl. Na stavbe proteínov sa zúčastňuje 20 aminokyselín.

Rozlišujú sa nasledujúce typy proteínových molekúl:

1. Primárny. Je to aminokyselinová sekvencia v lineárnom reťazci.
2. Sekundárne. To je kompaktnejšie kladenie polypeptidových reťazcov s tvorbou vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami. Existujú dve verzie sekundárnej štruktúry - alfa špirály a beta-zložky.
3. Terciárne. Je to položenie polypeptidového reťazca na zemegule. Zároveň sa vytvárajú vodík, disulfidové väzby a stabilizácia molekuly je implementovaná v dôsledku hydrofóbnych a iónových interakcií aminokyselinových zvyškov.
4. Kvartérny. Proteín pozostáva z niekoľkých polypeptidových reťazcov, ktoré navzájom komunikujú nekovalentnými väzbami.

Teda je polypeptidový reťazec spojený v určitej sekvencii, ktorých oddelené časti sú zložené do špirály alebo tvoria záhyby. Takéto prvky sekundárnych štruktúr tvoria globulas, ktoré tvoria terciárnu proteínovú štruktúru. Samostatné globúly navzájom interagujú, tvoria komplexné proteínové komplexy s kvartérnou štruktúrou.

Klasifikácia proteínov

Existuje niekoľko kritérií, pre ktoré môžete klasifikovať proteínové pripojenia. Zloženie rozdiely jednoduché a komplexné proteíny. Komplikované proteínové látky obsahujú v jeho zložení nezávislé skupiny, ktorých chemická povaha môže byť odlišná. V závislosti od toho, pridelenie:

• glykoproteíny;
• lipoproteíny;
• nukleoproteíny;
• metaloproteidy;
• fosfoproteín;
• chromoproteis.

K dispozícii je aj klasifikácia celkového typu štruktúry:

• fibrilár;
• globulárne;
• membrány.

Proteíny sa nazývajú jednoduché (jednozložkové) proteíny, ktoré pozostávajú len z aminokyselinových zvyškov. V závislosti od rozpustnosti sú rozdelené do nasledujúcich skupín:

Názov proteínu	Rozpustnosť	Príklady
Prolamins	Slabo rozpustné vo vode, dobre - v 70-80% etanolu. Obsahujú veľké množstvo arginínu.	Proteíny sú charakteristické semien obilnín (Gordein je obsiahnutý v jačmeni, Zeein - v kukurice).
Históna	Rozpustí v slabej kyseline chlorovodíkovej.	Sú prítomné v kompozícii chromatínu, z ktorého sa chromozóm skladá.
Skleroproteíny (protnoidy)	Nenechajte sa rozpúšťať vo vode, kvapalinách soli, zriedených kyselín a alkálií.	Obsiahnuté v nosných tkanivách (kosti, vlasy, chrupavky, šľachy). Zahŕňajú veľa prolínu, alanínu, glycínu.
Albumín	Rozpustijú sa vo vode a solí roztokoch.	Lactoalbumín je mliečny proteín, seroxalbumín - krvný apartmán.
Globulín	Je dobre rozpustné roztoky solí slabej koncentrácie.	Časti sú zahrnuté do zloženia fazuľových a osobných zariadení (fázolín - semená bean, legumin - hrachové semená atď.).
Protamo	Rozpustiť v kyselinách.	V dome sa nachádzajú v genitálnych bunkách ľudí a zvierat. Napríklad v spermie rýb (salmin - rodina lososa).
Chyba	Rozpustné v zásadách.	Obsiahnuté v rastlinách: Ovocie a zelené časti. Glyadin obilia pšenice spolu s gluténu formuje glutén, kvôli tomu, že cesto sa stáva pružným. [ZM1]

Takáto klasifikácia nie je úplne presná, pretože podľa najnovšieho výskumu sú mnohé jednoduché proteíny spojené s minimálnym počtom neexrinálnych zlúčenín. Niektoré proteíny teda zahŕňajú pigmenty, sacharidy, niekedy lipidy, čo je viac podobné zložitým proteínovým molekulám.

Vlastnosti fyzikálno-chemických proteínov

Fyzikálno-chemické vlastnosti proteínov sú spôsobené zložením a počtom aminokyselinových zvyškov zahrnutých v ich molekulách. Molekulové hmotnosti polypeptidov kolíšu: od niekoľkých tisíc do miliónov a viac. Chemické vlastnosti proteínových molekúl sú rôznorodé, zahŕňajú amfoterity, rozpustnosť, ako aj schopnosť denetra.

Amfotenity

Pretože zloženie proteínov zahŕňa kyslé a bázické aminokyseliny, vždy v kompozícii molekúl budú voľné kyslé a voľné hlavné skupiny (chladivo a NN3 +). Poplatok je určený pomerom základných a kyselinových aminokyselín. Z tohto dôvodu sú proteíny nabité "+", ak sa pH znižuje, a naopak, "-", ak sa pH zvýši. V prípade, že pH zodpovedá izoelektrickému bodu, molekula proteínu bude mať nulový náboj. Amfotenita je dôležitá pre implementáciu biologických funkcií, z ktorých jedna je udržiavajúcu úroveň pH v krvi.

Rozpustnosť

Klasifikácia proteínov podľa vlastnosti rozpustnosti už bola uvedená vyššie. Rozpustnosť proteínových látok vo vode je vysvetlená dvoma faktormi:

• a vzájomné odpudzovanie proteínových molekúl;
• tvorba hydrátového plášťa okolo proteínu - vodné dipóly interagujú s nabitými skupinami na vonkajšej strane globule.

Denaturácia

Fyzikálno-chemický majetok denaturácie je proces zničenia sekundárnej, terciárnej štruktúry proteínovej molekuly pod vplyvom radu faktorov: teplota, pôsobenie alkoholov, solí ťažkých kovov, kyselín a iných chemických činidiel.

DÔLEŽITÉ! Primárna štruktúra v denaturácii nie je zničená.

Chemické vlastnosti proteínov, vysoko kvalitné reakcie, reakčné rovnice

Chemické vlastnosti proteínov sa môžu zvážiť z príkladu reakcií ich vysoko kvalitnej detekcie. Kvalitatívne reakcie vám umožňujú určiť prítomnosť peptidovej skupiny v pripojení:

1. Xantoproteín. Pod krokom na proteíne kyseliny dusičnej s vysokou koncentráciou sa vytvorí zrazenina, ktorá pri zahrievaní získala žltú farbu.

2. Biuret. Pod akciou sú komplexné zlúčeniny medzi iónmi medi a polypeptidmi vytvorené na mierne alkalickom roztoku síranu meďnatého, ktorý je sprevádzaný roztokom vo fialovej modrej farbe. Reakcia sa používa v klinickej praxi na stanovenie koncentrácie proteínu v sére a iných biologických tekutinách.

Ďalším hlavným chemickým vlastníctvom je detekcia síry v proteínových zlúčeninách. Na tento účel sa roztok alkalického proteínu zahrieva s olovenými soli. V tomto prípade sa získa čierna zrazenina obsahujúca olovnatý sulfid.

Biologická hodnota bielkovín

Vďaka jeho fyzickému a chemické vlastnosti Proteíny vykonávajú veľký počet biologických funkcií, ktorých zoznam zahŕňa:

• katalytické (proteíny-enzýmy);
• dopravy (hemoglobín);
• štrukturálne (keratin, elastín);
• zmluvy (ACTIN, MYOSIN);
• ochranné (imunoglobulíny);
• signál (molekuly receptora);
• hormonálny (inzulín);
• energie.

Proteíny sú dôležité pre ľudské telo, pretože sú zapojené do tvorby buniek, zabezpečiť skratku svalov u zvierat a mnohé chemické zlúčeniny sa prenášajú spolu so sérom. Okrem toho sú proteínové molekuly zdrojom esenciálnych aminokyselín a vykonávajú ochrannú funkciu, ktorá sa zúčastňuje na vývoji protilátok a tvorbu imunity.

Top 10 malí známe fakty o proteíne

1. Proteíny začali študovať od roku 1728, potom to bolo, že taliansky Jacopo Bartolomeo Beckari pridelil proteín múky.
2. Rekombinantné proteíny sú teraz rozšírené. Sú syntetizované modifikáciou genómu baktérií. Získa sa najmä inzulín, rastové faktory a iné proteínové zlúčeniny, ktoré sa používajú v medicíne.
3. Antarktické ryby objavené proteínové molekuly, ktoré bránia zmrazeniu krvi.
4. Proteín resilínu sa vyznačuje dokonalou elasticitou a je základom miest upevnenia hmyzových krídel.
5. Telo má jedinečné proteíny Schperon, ktoré sú schopné obnoviť správnu natívnu terciárnu alebo kvartérovú štruktúru iných proteínových zlúčenín.
6. V jadre bunky sú históny - proteíny, ktoré sa zúčastňujú na kompaktizácii chromatínu.
7. Molekulová povaha protilátok - špeciálne ochranné proteíny (imunoglobulíny) - začali sa aktívne učiť z roku 1937. Toselius a kapusty používali elektroforézu a ukázali sa, že imunizované zvieratá zlepšili gama frakciu a po absorpcii séra, provokujúci antigén, distribúcia proteínov vo frakciách sa vrátilo na obrázok neporušeného zvieraťa.
8. Vajcia proteín je jasným príkladom implementácie proteínovými molekulami záložnej funkcie.
9. V molekule kolagénu je každý tretí aminokyselinový zvyšok tvorený glycínom.
10. V prostriedku glykoproteínov je 15-20% sacharidy a v zložení proteoglykánov je ich podiel 80-85%.

Záver

Proteíny sú najkomplikovanejšie zlúčeniny, bez ktorých je ťažké prezentovať životnú aktivitu akéhokoľvek organizmu. Izolovalo sa viac ako 5000 proteínových molekúl, ale každý jednotlivec má svoju vlastnú sadu proteínov a líši sa od iných jedincov jej typu.

Najdôležitejšia chemická látka I. fyzikálne vlastnosti Belkov Aktualizované: 21. marca 2019 Autor: Vedecké články.ru.

Proteíny - prírodné polypeptidy s obrovskou molekulovou hmotnosťou. Sú súčasťou všetkých živých organizmov a vykonávajú rôzne biologické funkcie.

Štruktúra proteínu.

Belkove má 4 úrovne štruktúry:

• primárna štruktúra proteínov - lineárna sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci, minimalizovaná vo vesmíre:

• sekundárna štruktúra proteínu- Konformácia polypeptidového reťazca, pretože krútenie v priestore v dôsledku vodíkových väzieb medzi NH. a Tak skupiny. Existujú 2 spôsoby, ako položiť: α -Piral I. β - štruktúra.

• terciárna proteínová štruktúra - Toto je trojrozmerný pohľad na vírenie α -Pirál alebo β - stanica v priestore:

Táto štruktúra je vytvorená v dôsledku disulfidových mostov -S-S - medzi cysteínovými zvyškami. Pri tvorbe takejto štruktúry sú zapojené opačne účtované ióny.

• kvaterná proteínová štruktúra Je tvorená interakciou medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami:

Syntéza proteín.

Základom syntézy je spôsob tuhej fázy, v ktorom je prvá aminokyselina fixovaná na polymérnom nosiči a nové aminokyseliny sú postupne emitované. Po oddelení polyméru od polypeptidového reťazca.

Fyzikálnych vlastností proteínu.

Fyzikálne vlastnosti proteínu sú určené štruktúrou, takže proteíny sú rozdelené do globulárny(rozpustný vo vode) a fibrilácie(nerozpustný vo vode).

Chemické vlastnosti proteínov.

1. Denaturácia (Zničenie sekundárnej a terciárnej štruktúry so zachovaním primárnej). Príkladom denaturácie je koagulácia vaječných bielkov počas varenia vajec.

2. Hydrolýza proteínov - ireverzibilné zničenie primárnej štruktúry v kyslom alebo alkalickom roztoku s tvorbou aminokyselín. Takže môžete nastaviť kvantitatívne zloženie proteínov.

3. Kvalitatívne reakcie:

Biuretná reakcia - interakcia peptidovej spojky a solí medi (II) v alkalickom roztoku. Na konci reakcie sa roztok natretý vo fialovej farbe.

Xanthoprotein Reakcia - Pri reakcii s kyselinou dusičnou sa pozorovalo žlté farbenie.

Biologická hodnota bielkovín.

1. Proteíny - stavebný materiál, z svalov, kostí, tkanín z neho.

2. Proteíny - receptory. Prenášanie a vnímať signál pochádzajúci zo susedných buniek z prostredia.

3. Proteíny zohrávajú dôležitú úlohu imunitný systém organizmus.

4. Proteíny vykonávajú dopravné funkcie a prenášajú molekuly alebo ióny na miesto syntézy alebo akumulácie. (Hemoglobín prevedie kyslík do tkanív.)

5. Proteíny - katalyzátory - enzýmy. Toto sú veľmi silné selektívne katalyzátory, ktoré urýchľujú reakcie na miliónykrát.

Existuje množstvo aminokyselín, ktoré nemožno syntetizovať v tele - nepostrádateľnýDostávajú ich len s jedlom: tizín, fenylalanín, metina, valín, leucín, tryptofán, izoleucín, treonín.